Карбоксипептидаза ацетилирование тирозиновых остатков

Механизм действия карбоксипептидазы изучен не столь хорошо, как для сериновых и тиоловых протеаз. Роль всех каталитических групп однозначно не установлена. Ион цинка, по всей вероятности, играет роль электрофильного катализатора, поляризуя карбонильную группу и стабилизируя образующийся на атоме кислорода отрицательный заряд (гл. 2, разд. Б.7) [118]. Характер рН-зависимости скорости реакции позволяет сделать вывод, что в каталитическом процессе участвует ионизированная карбоксильная группа 01и-270. График зависимости активности фермента от pH представляет собой колоколообразную кривую с максимумом при pH 7,5 положение максимума определяется ионизацией основной формы группы с р/Са = 6 и кислой формы группы с р/Са = 9,1 в свободном ферменте [119, 120]. Более низкий р/Са соответствует 01и-270, более высокий пока не отнесен ни к какой группе. По всей видимости, гидроксильная группа Туг-248 выступает в этой реакции в роли обшей кислоты [ПО]. Хотя прямых данных в пользу высказанного предположения нет, данный остаток, несомненно, важен для проявления пептидаз-ной активности. Модификация боковой цепи тирозина в результате ацетилирования или диазотирования подавляет пептидаз-ную активность, но усиливает эстеразную активность фермента [121]. Интересно, что при замешении цинка атомом ртути, кадмия или свинца эстеразная активность не изменяется, а пеп-тидазная подавляется [122]. [c.379]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология