Глутамил-триптофан

Учитывая сложную полипептидную природу гормонов тимуса, стали создавать синтетическим путем препараты менее сложной пептидной структуры, но оказывающие иммуностимулирующее действие. К ним относится тимоген (глутамил-триптофан) и другие новые иммуностимуляторы. [c.136]

Методом ГЖХ проанализирован также триптофан в указанных энзимах и в четырех трипептидах, содержащих его L-лизил-Ь-триптофил-а-Ь-лизин, а-Ь-глутамил-Ь-триптофил-Ь-глутами-новая кислота, глицил-Ъ-триптофил-глицин, Ъ-лейцил-Ь-трипто-фил-Ь-лейцин [52]. [c.24]

Щелочной гидролиз согласно Эдмапу [1], ФТГ гидролизуют в течение 48 час с 0,25 н. раствором Ва(0Н)2 при 140°. Ионы бария удаляют с помощью двуокиси углерода. При щелочном гидролизе, однако, разрушаются фенилтиогидантоины серина, треонина, цистеина, а из ФТГ-аргинина образуется ФТГ-орнитин. Фенилтиогндантоип триптофана дает после гидролиза два пятпа, из которых наиболее интенсивно окрашенное образует триптофан. Кроме того, ФТГ-глутамия и ФТГ-аспарагин разлагаются. [c.483]

Дипептид тимоген (Ь-глутамил-Ь-триптофан) был впервые вьщелен из олигопептидных фракций препаратов тимуса. После того как была обнаружена его активность в от- [c.32]

Так, Игл (EagIe, 1957, 1958) установил, что в число необходимых компонентов для роста клеток животных и человека должны входить по меньшей мере 13 аминокислот (изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, валин. цистин, тирозин, аргинин, гистидин, глутамив в виде L-форм) 8 витаминов (холин, фолиевая кислота, никотинамид, пантотенат, пири-доксаль, тиамин, рибофлавин, L-мезоинозит), глюкоза 6 неорганических ионов ( калий, натрий, магний, кальций, хлориды, фосфаты). [c.37]

Пепсин, мол. вес которого равен 34 644, состоит из единственной полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков [137, 138]. Ser-68 фосфорилирован, однако удаление фосфата не приводит к существенным изменениям каталитических СВОЙСТВ фермента [139]. Как и у других кислых протеаз, активный центр пепсина занимает обширную область, в которую может поместиться по крайней мере четыре-пять, а возможно, и до семи остатков молекулы субстрата [140, 141]. Наиболее благоприятной для функционирования пепсина является такая ситуация, когда по обе стороны от расщепляемой связи находятся гидрофобные аминокислоты. Статистический анализ процесса расщепления связей в белках показывает, что подцентр Si специфичен к лейцину, фенилаланину, триптофану и глутама-ту ( ), а подцентр Si— к триптофану, тирозину, изолейцину и фенилаланину [141]. Пепсин, как правило, не гидролизует эфиры исключение составляют эфиры L-p-фенилмолочной кислоты и некоторые эфиры сернистой кислоты. [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология