Гормон белковой природы

К гормонам белковой природы относятся [c.545]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

Гормоны белковой природы (белки и полипептиды) гормоны гипоталамуса, гормоны гипофиза, кальцитонин щитовидной железы, гормон паращитовидных желез, гормоны поджелудочной железы. [c.95]

По химической природе гормоны можно подразделить на две основные группы 1) гормоны белковой природы, полипептидного строения или образованные из аминокислот 2) гормоны стериновой природы. [c.88]

Гормоны белковой природы также могут, инактивироваться клетками-мишенями. Эта инактивация часто начинается на плазматической мембране, которая име-ет высокоспецифичные протеазы. [c.130]

Лангерганс установил наличие особых островков в ткани поджелудочной железы. Соболев на основании опытов с перевязкой выводного протока поджелудочной железы высказал предположение, что клетки островков выделяют особое вещество, обеспечивающее регуляцию углеводного обмена. Бантинг и Бест выделили из этих островков гормон белковой природы, получивший название инсулин . Абель получил инсулин в кристаллическом виде. [c.94]

Некоторые железы отдают вырабатываемые ими вещества прямо в кровь. Такие железы называются железами внутренней секреции, а выделяемые ими продукты, поступающие в кровь и оказывающие сильное действие на весь организм, называются гормонами. Среди гормонов есть и вещества с простым химическим строением, но есть и вещества, относящиеся к группе белков. Примером гормонов белковой природы является инсулин — вещество, при недостатке которого в организме наступает тяжелое заболевание— сахарное мочеизнурение, или сахарный диабет, при котором организм не может нормально усваивать углеводы и они в виде глюкозы выделяются с мочой. [c.303]

Процесс агрегации клеточных рецепторов с помощью агрегированных форм лигандов особенно важен для проявления биологического действия гормонов белковой природы. Об этом, я [c.25]

Адренокортикотропный гормон, кортикотропин (АКТГ) — гормон белковой природы, врабатывающийся базофильными клетками передней доли гипофиза, стимулирует биосинтез и секрецию гормонов коры надпочечников. В 1953 г. он выделен в чнсшм виде, в 1954 г. установлена структура АКТГ свиньи, позднее — овцы, быка в человека. АКТГ этих.организмов не обладает видовой специфичностью, хотя их структура несколько отличается. Последние данные показали, что АКТГ овцы и быка имеют одинаковое строение, у человека и овцы гормоны отличаются расположением амидных группировок в 25-м и 33-м положениях. Только в АКТГ свиньи в 31-м положении присутствует лейцин вместо остатка серина. [c.266]

В работах Дю-Виньо были изучены два гормона белковой природы, вырабатываемые гипофизом—окситоцин и вазопрессин. Они оказались сравнительно простыми полипептидами в состав кзх.дого нз гормонов входят по 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшис( ровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез природного полипептида [c.590]

Передняя доля гипофиза секретирует гормоны белковой природы, которые называются тронными. К ним относятся соматотропный (ОТТ), или гормон роста (ГР), тиреотропный (ТТГ), адренокортикотропный (АКТТ), гонадотропный (ГТ), пролактин (ПЛ), липотропный (ЛТГ) гормоны. [c.141]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Глубокий распад аминокислот, их диссимиляция, имеет место не только при нормальном питании, когда они образуются в результате переваривания белков. Распад аминокислот, правда в меньшем объеме, происходит также при низком содержании и даже при отсутствии белков в пище. Известно, что при безбелковом питании из организма с мочою выделяют конечные продукты азотистого обмена, освобождающиеся в результате превращений аминокислот. Следует также учесть, что часть аминокислот, образующаяся при распаде тканевых белков, используется для синтеза ряда азотистых соединений, входящих в состав тканей. Так, например, для синтеза креатина (стр. 403) используются глицин, аргинин и метионин (последние две аминокислоты относятся к числу незаменимых аминокислот) карнозин и ансерин синтезируются (стр. 409) из незаменимой аминокислоты гистидина. Аминокислоты используются также для синтеза гормонов белковой природы (инсулина, глюкагона, гормонов гипофиза и др.). Адреналин и тироксин синтезируются из незаменимой аминокислоты фенилаланина. Следовательно, некоторая часть аминокислот, образующаяся в результате распада белков тканей в организме при недостатке или отсутствии белков в пище, расходуется на синтез различных биологически важных веществ Часть незаменимых аминокислот постоянно расходуется как при нормаль ном питании, так и при белковом голодании. В последнем случае, т. е при белковом голодании (само собой разумеется, что и при полном голо Дании) должен ощущаться недостаток в незаменимых аминокислотах Между тем для синтеза подвергающихся распаду тканевых белков, необхо димо наличие полного набора всех аминокислот в соответствующих количе-ствах. При недостатке, а тем более при отсутствии тех или иных незаменимых аминокислот, синтез белков тканей уменьшается или вовсе прекращается. Следовательно, аминокислоты, образующиеся в процессе распада тканевых белков при голодании, если не полностью, то в значительной мере, не могут быть использованы для синтеза белков и подвергаются распаду с освобождением конечных продуктов аммиака, углекислого газа и воды. При наличии белков в пигце избыточное количество аминокислот, всасывающееся [c.343]

Важно обратить внимание на то, что в клетках, длительное время ускоренно размножающихся, уменьшается число специализированных выростов и выпячиваний плазматической мембраны, содержащих различные рецепторные комплексы на гормоны белковой природы, антигены, гормональные регуляторы и др. Этот признак является морфологическим отражением утраты клеткой многих поверхностных глюко- и протеоконъюгатов, падения чувствительности делящейся клетки к внешним регуляторным влияниям. Происходит относительная регуляторная глухота , снижение чувствительности ко многим гормонам белковой природы, действующим на уровне внешней стороны плазматической мембраны. [c.86]

На основании изложенного материала, а также ряда фактов, которые будут рассмотрены в следующих главах, можно прийти к заключению, что агрегация рецепторов, предшествующая их интернализации, существенна для реализации при.сущих рецепторам эффекторных функций. В присутствии возрастающих концентраций гормонов белковой природы интернализация рецепторов сопровождается их расщеплением в клетке (J. S hlessin-ger, 1980). Так как присущая всем белкам способность к агрегации возрастает с увеличением концентрации белка, можно ожидать, что увеличение концентрации белкового лиганда в окружающей клетку среде будет сопровождаться увеличением пропорции агрегированной (димерная) формы лиганда. В такой форме лиганд приобретает способность сшивать между собой рецепторы, вызывая их агрегацию, что, как показано выше, слу- [c.26]

Приведенные в разд. 3.2 данные о сходстве антигенного строения активных центров ряда изученных к настоящему времени рецепторов, с одной стороны, и антител к тем же лигандам — с другой, согласуются с изложенной выще гипотезой. Однако оставался вопрос, на который еще не было получено ответа. Как известно, гормоны белковой природы (например, инсулин) и еще более сложные по строению белки, каким является lq-компо-нент комплемента, имеют различные по строению антигенные детерминанты. При изучении рецепторов нелимфоидных клеток, распознающих такие сложные по строению лиганды, как перечисленные белки, невозможно достаточно простыми средствами строго доказать, действительно ли одни и те же структуры в молекуле лиганда распознаются клеточным рецептором и антителами к тому же лиганду, так как к каждой антигенной детерминанте этого лиганда образуется особое по специфичности антитело. При сравнении строения активных центров рецептора сложного по строению лиганда, с одной стороны, и антитела к одной из детерминант этого лиганда — с другой, недостаточно установить факт конкуренции за лиганд рецепторного белка и антиидиотипического антитела. Следует считаться с тем, что рецептор через свой активный центр может распознать значительно больший по величине участок молекулы лиганда, нежели активный центр сравниваемого антитела. Антиидиотипическое антитело и в этом случае может создать стерическое препятствие для связывания рецептором лиганда. Вот почему для более строгого доказательства обсуждаемой гипотезы необходимо обнаружить на нелимфоидных клетках рецепторы, способные распознавать простые по строению гаптены, и изучить строение активных центров таких рецепторов, сопоставив его со строением активных центров антитела к тому же простому гаптену. [c.53]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология