Пептидная цепь, структура

Третичная структура белковой молекулы образуется при свертывании поли-пептидной цепи в компактную трехмерную систему (в случае ферментов это, как правило, сферическая глобула). При рассмотрении сил, определяющих свертывание полипептидной цепи (цепей), прежде всего укажем на следующее фундаментальное свойство белков полипептидные цепи стремятся свернуться так, чтобы во внут- [c.11]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

В табл. 6.7 приведены значения ДС для основных аминокислот (принимая в качестве среды переноса этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида. [c.348]

Хотя активный центр относительно невелик, он должен все же представлять собой довольно сложную структуру. Известно, что он определяет и каталитическую активность, и специфичность, а поэтому должен обеспечить весьма тесное взаимодействие, точное в пространственном (геометрическом) и химическом отношении с молекулами субстрата или с их необходимыми частями. Для проявления активности этого центра необходима его трехмерная структура, кооперативное действие его различных участков, возникающее при их топографическом сближении и соответствующей ориентации. Следовательно, необходима определенная трехмерная структура всей молекулы фермента. В настоящее время принято считать, что активный центр не располагается Б пределах какого-либо небольшого отрезка одной пептидной цепи, а представляет совокупность групп, расположенных на двух или нескольких цепях или на различных участках одной, но сложно изогнутой пептидной цепи. Структуру подобного рода мы видим на гипотетической модели молекулы химотрипсиногена, представленной Г. Нейратом (рис. 12). На модели черными линиями показан активный центр химотрипсина, который занимает небольшую область и включает два остатка гистидина и один остаток серина. Здесь имеется одна единственная пептидная цепь, изогнутая таким образом, что различные участки ее (различные аминокислотные остатки) сближены и образуют каталитически активный центр. Ясно, что каталитическая способность химотрипсина зависит не только от наличия тех или иных функциональных групп, но главным образом от конфигурации всей макроструктуры белка, поскольку эта конфигурация определяет взаимное расположение групп активного центра. Отсюда ясно и значение стабильности макроструктуры (третичной структуры) белка для выявления и сохранения ферментативной активности. [c.74]

Необходимо представлять, что одной из основных задач в этой области является развитие методов стабилизации фермента в нативной форме П23]. Значительный прогресс в этой области достигнут путем использования бифункциональных реагентов для сшивания пептидных цепей, определяющих третичную структуру фермента. [c.258]

Вторичная структура белка определяет спиралевидное закручивание белковой молекулы при помощи водородных связей между амидными группами (—СО...Н—Н—) поли-пептидной цепи. Энергия одиночной водородной связи невелика, однако таких связей в белковой молекуле может быть несколько десятков или сотен, так что общая энергия водородных связей достигает значительных размеров. [c.100]

Обе стадии невозможно отделить одну от другой. Сущность тепловой денатурации можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка, как известно, состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков происходит усиленное движение полипептидных цепей или их складок, что вызывает разрыв непрочных связей между ними. В результате этого наблюдается развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных радикалов, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность, а следовательно, и растворимость. [c.370]

Характер взаимодействия белков с ионами тяжелых металлов сложен и многогранен. Это прежде всего образование комплексных соединений, нерастворимых в воде, но растворяющихся в избытке соли (кроме Л КОз и Н С12) соли тяжелых металлов, адсорбируясь на белковых мицеллах, изменяют их электрический заряд (вплот1> до полной нейтрализации). Денатурация белкой солями тяжелых металлов вызывается глубокими нарушениями вторичной и третичной структур макромолекул белка, изменением положения пептидных цепей, которое обусловливается в основном разрывом связей между ними ( лавным образом днсульфидшлх). Дисульфидным связям принадлежит видная роль в поддержании вторичной и третичной структур белка. Разрыв их влечет за со- [c.24]

В более сложных системах гидрофобные взаимодействия могут оказаться фактором, направляющим процесс в сторону образования структур определенного типа. В белковых молекулах, находящихся в воде, свертывание пептидной цепи происходит так, что углеводородные части молекулы располагаются во внутренних областях частицы, тогда как гидрофильные группы обращаются к водной среде. [c.270]

Если бы а-спираль была единственным типом вторичной структуры белков, то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Поскольку это не так, следует заключить, что а-спирали составляют лишь отдельные участки полипептидных цепей. Отклонение от а-спиральной структуры вызвано разнообразными факторами к ним относится содержание пролина, оксипролина и (или) валина в пептидной цепи. После образования пептидной связи амидный водород отсутствует в пролине и оксипролине, и эти аминокислотные остатки не могут участвовать в образовании водородных связей в а-спирали. Изопропильная группа валина, по-видимому, ослабляет а-спираль из-за стерического отталкивания. [c.408]

Белки являются основой жизни и, несмотря на кажущуюся простоту строения их пептидных цепей, мы, по-видимому, и до сих пор не можем еще в полной мере раскрыть все бесконечные функциональные возможности их структур. [c.347]

Вторичная структура белковой молекулы, терного пространственного расположения и пептидной цепи в основном зависят от ее п Движущей силой возникновения вторичной структуры является взаимодействие аминокислотных радикалов между собой и молекулами окружающего растворителя. [c.201]

В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей, связанных друг с другом поперечными химическими связями чаще всего через серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина) (рис. 53). Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка. [c.373]

Но то синтетические полимеры. Часть биополимеров синтезируется в клетке отнюдь не по закону случая. Наиболее известный пример — белки. Сборка их поли-пептидных цепей происходит на рибонуклеиновой матрице, вследствие чего положение каждой аминокислоты строго детерминировано. Иначе быть не может — ошибка в положении даже одной аминокислоты — уже ЧП, как правило, с тяжелыми и нередко летальными последствиями для клетки. Поэтому белки могут быть получены в истинно индивидуальном состоянии (в том смысле, в котором это понятие применяют для низкомолекулярных веществ). Биосинтез полисахаридов протекает по совершенно иной схеме здесь нет матрицирования, структура и размер молекул управляются иными механизмами. Хотя в большинстве случаев мы мало знаем об зтих механизмах, нам известен результат их функционирования. А он принципиально отличен от результата биосинтеза белков. [c.39]

Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин — белок мышечных тканей коллаген, являющийся основой седимента-ционных тканей и кожных покровов кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится фиброин натурального шелка, хотя по своей структуре он отличается от других фибриллярных белков. Пептидные цепи фиброина имеют не спиралевидную, а линейную форму они соединены друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка. [c.374]

Известно, что свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете определяет его функции в ор ганизме. [c.375]

Строение коротких пептидов определяют последовательным отщеплением и идентификацией концевых аминокислот упомянутыми выше методами, а большие пептиды подвергают дополнительному расщеплению с последующими разделением и определением строения. Затем путем сложного сопоставления структуры различных участков пептидной цепи воссоздают полную картину расположения аминокислот в ма- [c.376]

Замечательные успехи в синтезе белков, достигнутые в последние годы, стали возможны после того, как Меррифилдом был разработан метод синтеза на твердом носителе. Принцип метода состоит в том, что исходная С-концевая аминокислота связывается ковалентно с нерастворимым полимером пространственной структуры и затем все последовательные стадии синтеза пептидной цепи проводятся на этом носителе. При этом отпадает необходимость выделения на каждой стадии синтеза полученных пептидов, так как они остаются привязанными к носителю, и становится возможным простой промывкой носителя удалять побочные продукты синтеза и непрореагировавшие исходные вещества. [c.381]

Рис. 4.19. Пептидная цепь с а-спиральной структурой

Первичная структура белка — это структура пептидной цепи, т. е. аминокислотный состав и последовательность чередования остатков аминокислот в цепи белковой молекулы. [c.448]

Первичная структура пептидных цепей инсу.тина (каждая аминокислота обоэначеиа первыми гремя буквами ее названия, например Г.тн - глицин, Ала - аланин. Вал -валин и г, ЛJ. [c.212]

Свою биологическую функцию белки выполняют, только если сохраняются вторичная и третичная структуры. Разрушение третичной и вторичной структур называется денатурацией белка. При денатурации сохраняется только первичная структура белка, т. е. пептидная цепь. Денатурация белков мох<ет произойти под действием химических веществ (кислот, щелочей, спиртов, ацетона), при нагревании, повышепии давления, радио-акгнвном облучении. [c.449]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

Эластические свойства кератина волос и шерсти, ио данным ронтге-ноструктурного анализа, зависят от того, что в нерастянутом белке полипептидная цепь закручена сама на себя. Растягивание развертывает петли и образуег цепь из аминокислотных единиц с периодом идентичности 3,3 А, сравнимым с таковым для фиброина. Кератин богат цистином, который образует дисульфидные поперечные связи между пептидными цепями. Шерсть может быть модифицирована, а волосы завиты путем восстановления меркаптаном для расщепления части поперечных связей и обратного окисления для образования других поперечных связей. Восстановление, которое в случае завивки производится смачиванием раствором тиогликолевой кислоты, приводит к денатурированному белку с менее жесткой структурой, допускающей растяжение и перестройку молекулы. Появление и исчезновение сульф-гидрильных групп можно проследить при помощи нитропрусоидной пробы. [c.668]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Структуры смешанных биополимеров чрезвычайно сложны, а их подробное изучение в сущности лишь только начинается. В отличие от полисахаридов систематически описать и классифицировать типы структур смешанных биополимеров весьма затруднительно прежде всего из-за ограниченного количества надежно и полно расшифрованных структур. Укажем лишь, что связь олиго-или полисахаридной компоненты с пептидной, белковой или липидной осуществляется обычно при помощи гликозидной связи либо по гидроксильным группам (например, в остатках оксиаминокислот пептидной цепи), либо по амидной группе амидов двухосновных аминокислот. Возможна также фосфодиэфирная связь, подобная той, которая лежит в основе строения нуклеиновых кислот. [c.44]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

Иапример, фетичная структура молекулы гемоглобина (миоглобина), включающая гем с атомом железа, представляет собой ша[ ообразный клубок (глобулу). Часть пептидной цепи, которая не образует спирали, содержит аминокислоты с отрицательным зарядом. [c.271]

Конец цепи с аминогруппой называется Ы-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-гpyппoй другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала К аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [c.370]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Помимо общей регуляции с помощью БАК-сАМР существует индивидуальная регуляция катаболитных оперонов. Классическим примером является негативная регуляция лактозного оперона. В отличие от ранее рассмотренных ди.мерных белков-регуляторов репрессор лактозного оперона представляет собой тетрамер и содержит два идентичных центра связывания ДНК- Пространственная структура этих центров формируется -концевыми участками папи-пептидных цепей, которые, судя по их аминокислотной последовательности, способны образовывать биспиральные элементы, аналогичные биспиральным ДНК> знающим элементам репрессора фага /. и БАК. С-концевые домены субъединиц лактозного репрессора 4юрмирует два центра связывания индуктора лактозного оперона. [c.150]

Таким образом, пентаглициновые фрагменты играют роль поперечных связок, сшивающих полисахаридные и пептидные цепи в трехмерную сетку. Общая схема образующейся структуры представлена ниже [c.150]

При всех достижениях теоретического характера по предсказанию формы КД-спектров более ценным часто оказывается эмпирическое сопоставление спектров разных соединений. Например, на рис. 13-14 лриведены КД-спектры спиралей, р-структур и неупорядоченных пептидных цепей, рассчитанные из измеренных спектров в сочетании с анализом реальных структур, которые установлены с помощью рентгеновской кристаллографии [49]. Обратите внимание на глубокий минимум при 222 нм в КД-спектре а-спирали, который в случае р-структу-ры выражен значительно слабее. Для неупорядоченной структуры при этой длине волны КД почти полностью отсутствует. По глубине указанного минимума часто оценивают относительное содержание спиральных участков в белке. [c.27]

Молекула С. животных и человека состоит из 27 аминокислотных остатков имеет небольшие видовые различия в первичной структуре. В пептидной цепи С. свиньи положения 15 и 16 заняты соотв. остатками Asp и Ser. По хим. структуре С. сходен с гормоном поджелу дочной железы глюкагоном, однако не оказывает R присущего последнему действия на содержа- Беи мана ние глюкозы в крови. [c.309]

Молекула Т. человека (мол. м. ок. 40 тыс.) состоит из двух пептидных цепей (А и Б), содержащих соотв. 36 и 259 аминокислотных остатков, связанных одной дисульфидной связью. Каталитич. участок активного центра фермента расположен в Б цепи, аминокислотная последовательность к-рой гомологична структуре трипсина, химотрипсина и эластазы (фермент, катализирующий гидролиз белка эластина -компонента волокна соединит, ткани). Каталитич. центр Т. содержит характерный для сериновых протеаз фрагмент Gly — Asp — Ser — Gly — Gly — Pro (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), [c.13]