Ацилирование посредством кислом

Аминогруппы белка наиболее часто используют для различного рода химических модификаций и для целей ковалентной иммобилизации ферментов. Это обусловлено рядом причин. Во-первых, их в белке достаточно много (см. рис. 13). Во-вторых, аминогруппы высокореакционноспособны и уступают лишь 5Н-группам по числу и разнообразию реакций, в которых они могут принимать участие. В-третьих, в большинстве своем аминогруппы играют второстепенную роль в поддержании структуры и функции ферментов. Важное свойство аминогрупп — способность протонироваться (рК 9—10), обеспечивает в физиологических условиях наличие на поверхности белков положительных зарядов, которые взаимодействуют с противоионами из раствора или с отрицательно заряженными карбоксильными группами белка, образуя в последнем случае солевые мостики. Если для нормального функционирования фермента важно сохранение положительного заряда, то этого можно достичь при химической модификации аминогрупп, переводя их (алкилированием) из первичных во вторичные. В-четвер-ты , если некоторые аминогруппы, а не только их заряд, окажутся существенными для структуры и функции фермента, то их при необходимости нетрудно защитить, например, ацилированием ангидридом трифторуксусной кислоты или малеиновым ангидридом (первая из указанных защитных групп снимается в щелочной среде, а вторая — в кислой). В-пятых, для ковалентной иммобилизации ферментов посредством их аминогрупп разработано большое количество подходящих носителей и сшивающих реагентов. [c.85]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология