Модификация химическая аминогрупп

Получить такие мутации, как замена ОС-пар на АТ-пары, можно простым химическим способом, а именно обработав нх азотистой кислотой (НМОг), которая осуществляет дезаминирование аминогрупп до гидроксильных групп. При этом цитозин превращается в урацил, который спаривается уже не с О, а с А. Таким образом, происходит по существу простое замещение или транзиция (разд. Г, 1). Под влиянием азотистой кислоты аденин превращается в гипоксантин, который (подобно гуанину) имеет тенденцию спариваться не с Т, а с С. (Гуанин также можно превратить в ксантин, однако такая замена не оказывает, по-видимому, существенного влияния на спаривание.) Многие другие химические модификации оснований также мутагенны. Так, например, к атому углерода в шестом положении в пиримидинах может присоединяться гидроксиламин, обладающий слабыми мутагенными свойствами. К наиболее сильным мутагенам относятся алкилирующие агенты. Эти соединения независимо от того, действуют ли они по или [c.289]

Достаточно развернутое описание белков в предыдущих главах не включает поперечных связей и эпигенетических модификаций. Наиболее обычной поперечной связью является дисульфидный мостик, который служит как механическим, так и химическим целям. Механически важные поперечные связи часто образуются с использованием е-аминогруппы Lys. В процессе эпигенетических модификаций главная цепь часто расщепляется. Это очень важный физиологический инструмент, поставляющий необходимый белок в нужное место и в нужное время. Распространены также модификации боковых цепей, которые наделяют ферменты новыми свойствами. Обо всех этих явлениях следует помнить при попытках вывести конкретные заключения из довольно общих принципов, изложенных в начале этой главы. [c.81]

Аллергенным действием обладают многие химические соединения, способные активно реагировать с белками например, широко используемые в биохимии для модификации аминогрупп белков малеиновый (I) и фталевый (II) ангидриды [c.35]

В плазме N/H генерируются радикалы (химически активные частицы) NH, которые внедряются и диффундируют в пленки TiN, замещая в них аминогруппы. Замещенные аминогруппы, целиком или разлагаясь на элементы, диффундируют из пленок нитрида титана в атмосферу Эффективная глубина плазменной обработки пленок TiN, в которой происходит перестройка их структуры и свойств, составляет 10 нм, поэтому для модификации более толстых пленок необходимо проводить несколько циклов осаждения и плазменной обработки [8]. [c.167]

Аминокислотная последовательность пептидов, не содержащих свободной а-аминогруппы, не может быть установлена классическими методами, но достаточно просто определяется масс-спектрометрически [8, 10—14]. Если предполагается, что имеется N-концевая защитная группа, химическую модификацию проводят обычным способом, но для ацетилирования применяют 2Нб-уксусный ангидрид. В этих условиях присоединение Нз-ацетильной группы к N-концевой аминогруппе пептида возможно лишь при наличии ее в свободном виде. В случае неизвестной защитной группировки, ее массу определяют из массового числа N-концевого иона. [c.526]

Здесь мы не будем рассматривать преднамеренную модификацию аминокислотных остатков в белках, которая, разумеется, щи-роко используется для изучения их структуры. Артефакты, образующиеся в результате нагревания белков или при обработке химическими препаратами для других целей, также не столь редки. Например, термическая обработка протеинов молока в результате взаимодействия глюкозы с е-аминогруппой лизина приводит к образованию кислотоустойчивых соединений пиридозина (1) и фу-ранозина (2) [7]. Использование глутарового альдегида для сщи-вания цепей белка также вовлекает в реакцию лизин, при этом образуется [8] пиридиниевое производное (3). [c.229]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Анализ пептидов, содержащих лизин, из ферментативного (но не триптического ) или частичного химического гидролизата является важным этапом расшифровки аминокислотной последовательности белков. Выделение пептидов, содержащих лизин, следует начать с обратимого блокирования е-аминогрупп остатков лизина в исследуемом белке. Такую обратимую модификацию можно получить при трифторацетилировании [5], малеинировании [2] или цитраконилировании [4]. [c.111]

В журнале "Каучук и резина" [322] в 1996 году вышел обзор Онищенко З.В. и Кутяниной B. ., в котором приведены основные принципы структурно-химической модификации эластомеров соединениями, обладающими полифункциональным действием в резинах (олигомеры с эпоксидными, метилольными, гидроксильными и аминогруппами). [c.275]

Наиболее широкое распространение для анализа ферментативных гидролизатов лигноцеллюлозных материалов нашел метод разделения глюкозы и целлоолигосахаридов на силикагеле, модифицированном аминогруппами. Это связано с изократичес-ким режимом элюции сахаров смесью ацетонитрил-вода, доступностью и относительно низкой стоимостью колонок, отсутствием необходимости предколоночной модификации образцов, простотой рефрактометрической регистрации продуктов. Метод позволяет определять концентрацию целлоолигосахаридов на уровне 0,5-10 г/л, а применение в качестве детектора интерференционного или лазерного рефрактометрических детекторов позволяет регистрировать сахара с чувствительностью, сопоставимой с ферментативными и химическими методами — на уровне 0,1 г/л и менее. [c.134]

В нуклеиновых кислотах остатки, участвующие в образовании водородных связей с комплементарными гетерощ1клами, имеют, как правило, резко сниженную реакционную способность но сравнению со свободными гетероциклами. Например, реакция (VII.2) остатков аденина и цитозина с галогенацетальдегидами проходит с участием экзоциклической аминогруппы и атома азота гетероцикла, которые являются непосредственными участниками уотсон-криковских взаимодействий (см. рис. 26). Поэтому в этенопроизводные легко превращаются остатки, находящиеся в однонитевых участках, и существенно труднее — остатки, образующие двуспиральную структуру. Реагенты, различающие одно- и двунитевые структуры полинуклеотидов, широко используются для детального изучения вторичной структуры нуклеиновых кислот, в частности для выявления шпилечных структур. В табл. 7.7 приведены некоторые реагенты, широко применяемые для изучения пространственной структуры белков и нуклеиновых кислот методом химической модификации. [c.324]

Судя по числу публикаций, наиболее широкое техническое применение производные этиленимина находят в текстильной промышленности. Этиленимин и его производные, которые являются алкилирующими (а точнее аминоэтилирующими за счет раскрытия трехчленного цикла) агентами, довольно легко вступают в химическое взаимодействие с большинством веществ, образующих различные текстильные волокна. Поскольку при этом в молекулу волокна вводятся аминогруппы, свойства его модифицируются. Основными направлениями этой модификации являются повышение водо- и износостойкости, а также способности к окрашиванию кислотными красителями. [c.219]

Таким образом, химическая модификация поверхности склеиваемых материалов — один из эффективных способов повышения прочности клеевых соединений. Уже рассматривалось применение аппретов для обработки стекла, возможно также применение продуктов, содержащих реакционноспособные метакри-ловые, винильные, аминогруппы и легко гидролизуемые ацетоксигруппы для модификации поверхности других материалов, в частности полимеров. Их наносят на склеиваемые поверхности в виде разбавленных растворов. После удаления растворителя наносят клеевой слой и склеивают. Наличие полярных групп обеспечивает надежную связь металл — подслой — клей в условиях повышенной влажности и температуры. Изменение химической структуры поверхностного слоя полимеров может быть достигнуто путем прививки к ним полярных мономеров, например эфиров метакриловой кислоты. Такую прививку можно осуществить при ультрафиолетовом, рентгеновском или радиационном облучении. [c.53]

Для всех аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы или и те и другие одновременно. Что же касается аминокислот, содержащих реакционноспособные боковые цепи, то эти аминокислоты могут, кроме того, принимать участие и в реакциях, специфических для этих боковых цепей. Такие специфические реакции представляют интерес главныхм образом по двум причинам. Во-первых, реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяются для идентификации и иолуколичественного определения белков и индивидуальных аминокислот. (Рассматривать их здесь подробно мы не будем ограничимся только сведениями, приведенными в табл. 10.) Во-вторых, реакции, характерные для боковых цепей аминокислот, часто используются в работах по химической модификации белков. [c.47]

В большинстве случаев, однако, фермент-субстратные производные недостаточно устойчивы по сравнению с исходными и конечными продуктами, и потому выделить их в сколько-нибудь заметных количествах не удается. Иногда такие лабильные промежуточные продукты можно стабилизировать за счет химической модификации. Так, например, инкубация альдолазы с радиоактивным диоксиацетонфосфатом или трансальдолазы с радиоактивным фруктозо-6-фосфатом в присутствии боргидрида натрия (восстанавливающий агент) приводит к необратимому включению радиоактивной метки в белок. В обоих случаях среди продуктов полного кислотного гидролиза белка был идентифицирован К-е-глицериллизин. Таким образом, при этих реакциях должно происходить образование шиффова основания (в результате реакции между кетогруппой молекулы субстрата и Е-аминогруппой остатка лизина), которое затем восстанавливается боргидридом натрия в стабильный вторичный амин [c.197]

Для понимания вопросов реакционной способности и химической модификации нуклеиновых кислот важное значение имеют реакции, в которых участвуют экзоциклические заместители пуриновых и пиримидиновых оснований, т. е. аминогруппы цитозина, аденина или гуанина, карбонильные группы урацила, гуанина, ксантина и их производных, а также реакции атома серы тиопро-изводных (редких компонентов РНК). Как уже отмечалось выше (см. гл. 3), п-электроны атомов азота аминогрупп и кислорода карбонильных групп оснований нуклеиновых кислот (и их производных) в значительной степени взаимодействуют с л-электронной системой гетероциклического кольца, вследствие чего свойства соответствующих компонентов нуклеиновых кислот сильно отличаются от свойств простых аминов, амидов или тио-амидов. [c.401]

При смешении полиамида 6 с 10% циануровой кислоты в пластометре Брабендера при 235°С в атмосфере азота вязкость полимера сильно уменьшается [212], при этом снижается и температура плавления. Поскольку благодаря циануровой кислоте в структуре полимера появляются дополнительное количество аминогрупп, такие продукты с успехом могут быть использованы для последующих химических превращений. Обработка полиамида 6 ненасыщенными альдегидами приводит к увеличению термостойкости и адгезии. Полиамид 6, содержащий 2—аминоспирта, характеризуется особенно высокой адгезией к стеклу и используется в производстве стеклопластиков [213]. Существует ряд патентов, в которых содержатся сведения о модификации полиамидов, в том числе и полиамида 6, различными полиаминами [214], Количество использованного полиамина колеблется от 1 до 10%. Модификация возможна либо в процессе поликонденсации, либо при последующем экструдировании. Благодаря этому можно добиться увеличения содержания аминогрупп вдвое. Варма и сотр. [215] осуществили модификацию полиамида 6 органохлорсилана-ми. Полиамидное волокно может быть модифицировано обработкой иодхлоридом [216]. Ниже представлены некоторые свойства продуктов модификации и соответствующие реагенты [c.141]

Для повышения прочности соединений и снижения температуры процесса перед приформовкой рекомендуется проводить химическую модификацию поверхности металла продуктами, содержащими активные функциональные группы [135]. В качестве химических модификаторов применяют кремнийорганические продукты для полиолефинов — насыщенные кремнийО рганические- мономеры, для галогенсодержащих полимеров — кремнийорганические продукты, содержащие аминогруппу, или полимеры, содержащие изоцианатные группы. Листы термопласта можно соединять с металлическими листами за счет перфорации последних [134]. [c.151]

Наличие двух гидроксильных групп в элементарном звене хитина и хитозана позволяет осуществить их химические превращения по реакциям, применимым к целлюлозе. Таким путем получены водорастворимые производные - оксиэтил-, оксиметил-, карбоксиметилхитины. Высокореакционноспособная аминогруппа хитозана, во многом определяющая уникальные свойства биополимера, дает возможность для дополнительных химических реакций. Вопросы химической модификации хитина и хитозана детально рассмотрены в монографии [101]. [c.84]

Путем химической модификации поверхности аэросила были получены различные органокремнеземы. Амино- и карбоксиорга-нокремнёземы, обладающие основными и кислотными свойствами, оказывают влияние на скорость вулканизации и свойства резин. При замене обычного кремнезема кремнеземом, модифицированным аминогруппами, наблюдается повышение прочности резин из бутадиен-метилстирольного каучука, при одновременном сокращении в 4—5 раз времени вулканизации смесей [155]. [c.68]

Интересные результаты были получены Ричардсом при попытке химической модификации З-пептида. Связывание 3-пептида с 3-белком мало зависит от электростатических сил. Оказалось, что можно ацетилировать все 3 боковые аминогруппы в 3-пептиде, а также связать в метиловый эфир все 4 боковых карбоксила (в пределе заряд изменяется от — 4е до Ч-Зе), и при этом сохраняется способность З-пентида присоединяться к 3-белку и приводить к активному ферменту. С другой стороны, метионин, находящийся на 17-м месте в 3 -пептиде, весьма важен для связывания З-пептида с 3-белком. Если окислить метиониновую группу надмуравьиной кислотой до метиопинсульфона, т. е. превратить гидрофобный белковый фрагмент в заряженный и гидрофильный, то способность пептида[присоединяться к белку чрезвычайно ослабляется. Исходный З-нептид реактивирует полностью З-белок при концентрации 10" М после окисления метионина в пептиде требуется концентрация пептида в 1000 раз более высокая, чтобы образовался комплекс пептид—белок. Однако в результате каталитическая активность РНК-азы восстанавливается полностью. Значит, метиониновая боковая группа — ЗСНд нужна, чтобы создавать прочную связь между хвостом и основным ядром макромолекулы. Но к структуре активного центра метионин прямого отношения не имеет. [c.145]

Цианогруппа волокна склонна к химическим превращениям в присутствии концентрнровапных кислот и щелочей, окислению перекисью водорода, реакциям с гидразином, гидроксиламином ц другими реагентами. Такие реакции приводят к образованию новых функциональных групп, например карбоксильных, амидо- и аминогрупп и т. д. Химические превращения цианогрупп используются на практике (модификация полиакрилонитрильных волокон после формования) для улучшения их способности окрашиваться. [c.214]

Модификаторы этого типа весьма эффективны также при использовании их для модификации поверхности подложки или наполнителя в случае формирования покрытий из других олигомерных систем, например эпоксидов. К таким соединениям относятся 7-аминопропилтриэтоксисилан и 4,5-эпоксипентилтри-этоксисилан. Эти соединения в результате гидролиза этоксигрупп способны химически взаимодействовать с поверхностью наполнителя и по эпокси- и аминогруппам сополимеризоваться с эпоксидным олигомером. Модифицирование подложки первым нз этих соединений (АГМ-9) приводит к увеличению адгезии эпоксидных покрытий к стеклу из олигомера ЭД-20 с 8,5 до 13 МПа, вторым (ЭС)—до 10 МПа. Наряду с нарастанием адгезии при этом наблюдается некоторое увеличение внутренних напряжений при формировании покрытий на модифицированной подложке или в присутствии модифицированного наполнителя. Зависимость механических и теплофизических характеристик от степени модифицирования поверхности наполнителя соединениями, химически взаимодействующими с частицами наполнителя и с полимером, является немонотонной (рис. 3.5). Уменьшение внутренних напряжений при высокой степени модифицирования, по-видимому, обусловлено ингибированием процесса полимеризации в результате блокирования модификатором функциональных групп олигомера, участвующих в полимеризации. Максимумы прочности и внутренних напряжений на [c.73]

Химическая модификация. Как отмечалось выше, гидролиз адренокортикотропинов в присутствии лейцинаминопептидазы сопровождается потерей активности. К аналогичному результату приводит и химическая модификация N-концевой аминогруппы. Окисление кортикотропина А] йодной кислотой [791] существенно снижает биологическую активность, хотя и не уничтожает ее полностью [605] МСГ-активность при этом не изменяется. Полученный продукт окисления, глиоксилил -кортико-тропин Al [606], путем трансаминирования при обработке L-глу-таматом в присутствии ионов меди(II) превращается в глицил -кортикотропин, оказавшийся столь же активным in vivo и in vitro, как и природный гормон. Липолитическая активность при этом также осталась неизмененной [608]. Восстановление гли- [c.318]

Дополнительные сведения о металлсвязывающих центрах сидерофилинов были получены путем изучения влияния химической модификации белка на его металлсвязывающую функцию. Модификация менее 50% свободных аминогрупп не содержащего металла сидерофилина существенно не сказывается на его способности связывать железо, в то время как более обширная модификация приводит к постепенной потере способности связывать железо [86]. В отличие от этого алкилирование остатков гистидина сопровождается потерей железосвязывающей активности, если 14 из 17 остатков гистидина в молекуле модифицированы [87]. Когда изменены только 10 остатков гистидина, способность связывать железо практически не теряется. Эти данные объяснили тем, что [c.352]

На протяжении всего изложенного выше обсуждения внимание читателя обращалось на инактивирование ферментов, гормонов, токсинов и вирусов путем химического их изменения. Определение тех свободных функциональных групп в аминокислотных. остатках, которые имеют важное значение для проявления биологической активности, представляет собой одну из главных целей химической модификации белков и является одним из основных достижений в этой области исследования. В каждом из разделов этой статьи, посвященных различным химическим реакциям, приводятся отдельные классические примеры. Полная сводка их имеется в последующих томах настоящего сборника. Однако необходимо еще раз подчеркнуть, что параллелизм между удалением какой-либо функциональной группы белка и потерей активности вовсе не является необходимым следствием существенной связи между ними или ее доказательством. Упоминавшееся выше инактивирование вируса табачной мозаики формальдегидом является только одним из большого числа примеров, доказывающих, что лишь небольшая часть определенных функциональных групп белка связана с его биологической активностью. Кроме того, исследование реакций этого вируса с иодом, кетеном, фенилизоцианатом, карбобензоксихлоридом, п-хлорбензоилхлори-дом, бензосульфохлоридом и динитрофторбензолом показало, что его активность обусловлена не только аминогруппами, но также некоторыми фенольными и индольными группами. Однако Найт [106] отмечает, что, несмотря на эти интенсивные исследования, ни в одном из случаев не удалось найти такую функциональную группу, которая специфически или преобладающим образом определяла бы активность указанного вируса. В самом деле, в случае таких нуклеопротеидов, как вирус табачной мозаики, ролью нуклеиновой кислоты, входящей в их состав, почти полностью пренебрегают. [c.351]

Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]

Основным путем модификации молекулы цефалоспорина С является замещение 7-аминогруппы аминоадипильного радикала (в положении С-7) разнообразными ацильньши радикалами. При этом исходным продуктом для химической модификации служит 7-аминоцефалоспорановая кислота (7-АЦК) [c.254]

Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полипептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-ными мостиками. Помимо белка ферменты иногда мо1ут содержать и небелковые компоненты простетические группы неорганической и органической природы, липиды (в липопротеидах) и углеводы (в гликопротеидах). Конечно, в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при выборе процедуры иммобилизации для конкретного фермента целесообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гликопротеидов. Относительно простым методом — окислением перйодатом натрия в мягких условиях — в полисахаридную часть фермента вводятся альдегидные группы, посредством которых на следующем этапе и осуществляется химическое взаимодействие с носителями или сшивающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азометиновых связей, оснований Шиффа). [c.82]

Но, конечно, нет правил без исключений. В природе встречаются белки, вообще не содержащие некоторых из приведенных на рис. 13 аминокислотных остатков, например цистеина. В пепсине, протеолитическом ферменте с молекулярной массой около 35 ООО имеются не два десятка, как этого можно было бы ожидать, а всего лишь две аминогруппы одна в-лизина и одна Л -концевая. Но недостаток одних групп на поверхности белковой молекулы компенсируется другими. В общем, количество функциональных групп в белках, доступных модифицирующим агентам, достаточно велико и, казалось бы, нет особых проблем для ковалентной иммобилизации белковой молекулы с использованием хотя бы одной из этих групп. Тем не менее проблемы существуют и не малые. Дело в том, что в процессе ковалентной иммобилизации должны участвовать только те группы молекулы белка, которые не существенны для его функции (в нашем случае — катализа). С этой позиции попытаемся выявить в белке группы-мишени, наиболее предпочтительные для целей ковалентной иммобилизации. Для этого используем следующие критерии. Во-первых, группы-мишени должны быть высокореакциоиноспо-собными, чтобы по возможности обеспечить избирательность реакции модификации, а также ее протекание в мягких неденатурирующих условиях. Во-вторых, таких групп в белке должно быть достаточно много, чтобы обеспечить широкие возможности для введения новых химических связей в белковую молекулу с регуляцией их числа и локализации и снизить таким образом вероятность модификации активных центров ферментов. Данные о сравнительной реакционной способности и относительному содержанию аминокислотных остатков приведены на рис. 13.. [c.84]

Аминогруппы белка наиболее часто используют для различного рода химических модификаций и для целей ковалентной иммобилизации ферментов. Это обусловлено рядом причин. Во-первых, их в белке достаточно много (см. рис. 13). Во-вторых, аминогруппы высокореакционноспособны и уступают лишь 5Н-группам по числу и разнообразию реакций, в которых они могут принимать участие. В-третьих, в большинстве своем аминогруппы играют второстепенную роль в поддержании структуры и функции ферментов. Важное свойство аминогрупп — способность протонироваться (рК 9—10), обеспечивает в физиологических условиях наличие на поверхности белков положительных зарядов, которые взаимодействуют с противоионами из раствора или с отрицательно заряженными карбоксильными группами белка, образуя в последнем случае солевые мостики. Если для нормального функционирования фермента важно сохранение положительного заряда, то этого можно достичь при химической модификации аминогрупп, переводя их (алкилированием) из первичных во вторичные. В-четвер-ты , если некоторые аминогруппы, а не только их заряд, окажутся существенными для структуры и функции фермента, то их при необходимости нетрудно защитить, например, ацилированием ангидридом трифторуксусной кислоты или малеиновым ангидридом (первая из указанных защитных групп снимается в щелочной среде, а вторая — в кислой). В-пятых, для ковалентной иммобилизации ферментов посредством их аминогрупп разработано большое количество подходящих носителей и сшивающих реагентов. [c.85]

Поскольку масштабный химический синтез таких соединений в настоящее время невозможен, самым простым путем проведения необходимого превращения является отщепление боковой цепи биосинтетического пенициллина, выделение 6-аминопенициллановой кислоты и последующее ацилирование ее аминогруппы с получением полусинтетического аналога. Следует отметить, однако, что такая модификация представляет собой сложную задачу, поскольку при удалении боковой цепи необходимо расщепить весьма устойчивую амидную связь и сохранить значительно более лабильную связь в р-лактамном кольце пенициллина (в формуле показана красной стрелкой) ее разрушение ведет к необратимой инактивации антибиотика. Провести такую химическую реакцию в обычных условиях не удается, так как при щелочном гидролизе пенициллинов выход 6-аминопенициллановой кислоты не превышает 1%. Поэтому для удаления бокового радикала в молекуле антибиотика химическим путем необходим специальный подход, например получение его ими-ноэфира (что возможно при предварительной защите карбоксильной группы) и последующий гидролиз иминоэфира при низкой температуре (от —25 до —40°С). Такой процесс многостадийный, энергоемкий и требует использования больших объемов органических растворителей. [c.45]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология