Потенциальная функция ферментом

С точки зрения адаптации к температуре не так уж трудно оценить потенциальное значение таких термически обусловленных изменений третичной структуры. Если изменение температуры в обычных для данного организма пределах может приводить к постепенному изменению третичной структуры и если эти структурные изменения приводят к изменению кинетических свойств фермента, а не к потере каталитической или регуляторной функции, то возникает возможность, что в результате этих структурно-функциональных сдвигов фермент окажется специфически приспособленным именно к тем новым температурным условиям, в которых ему предстоит функционировать. Таким образом, при каждой новой температуре организм мог бы иметь в своих клетках новые в функциональном отношении ферменты. Несколько позже мы рассмотрим вопрос о том, в какой мере это может быть выгодно или невыгодно для организма. [c.220]

Этот пример иллюстрирует одну из важнейших особенностей адаптации ферментативных механизмов физиологически важные свойства фермента, в данном случае скорость реакции при физиологических концентрациях субстрата, часто оказываются суммарным результатом противоположных изменений в общей каталитической способности, с одной стороны, и в ее регулируемом использовании — с другой. Рассматривая действие температуры, мы уже видели примеры того, как изменение числа оборотов в значительной части или полностью уравновешивается противоположным изменением сродства фермента к субстрату. Теперь мы видим, что и эффекты давления на уровне числа оборотов и сродства к субстрату могут приводить к такому же гомеостазу функции. Таким образом, из адаптации к температуре и давлению вытекает, что относительное постоянство какого-то свойства фермента неизбежно приводит к нарушению его функции прп изменении температуры или давления в случае температуры таким фиксированным свойством является изменение энергии, связанное с активацией, а в случае давления — изменение объема при активации. Одиако потенциальные отрицательные эффекты такого изменения функции смягчаются или устраняются путем изменения другого параметра, более податливого по отношению к воздействиям естественного отбора. [c.336]

Одним из самых важных факторов, участвующих в тонкой регуляции функции гемоглобина, является внутриклеточная концентрация водородных ионов (pH). С уменьшением pH сродство к кислороду у больщинства гемоглобинов снижается (т, е, величина Р50 возрастает). Поэтому в интенсивно дышащих тканях, где лактат, СО2 и другие кислые или потенциально кислые конечные продукты метаболизма понижают pH крови, гемоглобин освобождает значительную часть связанного им кислорода (рис. 115, А). Это обратное соотношение между pH и Pso называют эффектом Бора. По аналогии с ингибиторами регуляторных ферментов мы можем назвать ион водорода отрицательным модулятором функции гемоглобина . [c.364]

В качестве субстрата фермента, а это препятствовало бы изучению системы.) Существование добровольных индукторов позволило установить важный факт. Помимо ферментативной активности система должна обладать еще какой-то функцией, способной узнавать соответствующий субстрат эта способность узнавать родственные потенциальные субстраты отличается от таковой у фермента. [c.177]

Характер процессов роста и развития, соотношение между ними обусловлены, прежде всего, генетическими факторами. Тип развития каждого индивидуума определяется программой, заложенной в его коде. Физиологическая функция генов заключается в передаче информации клетке через матричную рибонуклеиновую кислоту (мРНК) и ферменты. Причем никогда не происходит одновременной передачи всей имеющейся информации, т. е. не синтезируются одновременно все потенциально возможные ферменты. В связи с этим, существуют одновременно активные (продуцирующие РНК) и неактивные гены. Благодаря генной регуляции происходит активация генов (индукция) и инактивация (репрессия) (Дубинин, 1986 Льюин, 1987). Таким образом, рост и развитие растений представляет собой процесс, связанный с избирательной экспрессией генов. [c.330]

Генная регуляция биохимических процессов. Физиологическая функция генов заключается в передаче информации клетке через мРНК и ферменты. Никогда не происходит одновременной передачи всей имеющейся информации, иначе говоря, никогда не синтезируются одновременно все потенциально возможные ферменты. Следовательно, существуют одновременно активные (продуцирующие РНК) и неактивные гены. Благодаря генной регуляции осуществляется активация генов (индукция) и инактивация (репрессия) одним из самых первых, экспериментально уловимых, специфических последствий генной регуляции является появление или исчезновение того белка (фермента), за синтез которого отвечает регулируемый ген (индукция и репрессия ферментов). [c.386]

Скрещивание двух сублиний продемонстрировало различие в одной паре генов неагрессивность доминировала над агрессивностью. Активность всех трех ферментов сегрегировала вместе с поведенческим признаком. Вполне возможно, что повышение активности этих ферментов обусловлено снижением уровня их деградащш. Помня о тех изменениях, которые вызывают в белках мутации, и о потенциальных последствиях таких изменений для функции фермента, предложим ряд гипотез для объяснения этих данных. Например, все три фермента могут содержать одинаковую полипептидную цепь, изменяемую мутацией может быть уменьшена активность фермента, осуществляющего деградацию три структурных гена могут быть тесно сцеплены между собой и, наконец, может произойти мутация регуляторного гена, который влияет на все три структурных гена. Возможно также, что тип наследования не является моногенным. В любом случае наличие корреляции между уровнем ферментов и агрессивным поведением не обязательно означает, что высокий уровень ферментативной активности и, следовательно, высокий уровень образования катехоламинов вызывают такое поведение. Поскольку, однако, другие эксперименты также указывают на возможную роль [c.59]

Структурные мутации гена приводят к синтезу аномальной молекулы глю-козо-6-фосфатдегидрогеназы. Нарушения в этой молекуле изменяют каталитическую активность, кинетические свойства, стабильность и электрофоретическую подвижность. Известно более 200 вариантов глюкозо-6-фосфатдегид-рогеназы, но развитие патологических реакций обусловливают немногие из них. При наличии аномальной молекулы глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы в эритроцитах снижаются связывание кислорода, скорость восстановления мет-гемоглобина и устойчивость к воздействию различных потенциальных окислителей. При аномальном варианте глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы нарушается основная функция фермента — поддержание стабильности мембран эритроцитов. [c.236]

Математическая модель Кошланда, целью которой является оценка кинетических вкладов в общую скорость реакции, не учитывает ожидаемой взаимной компенсации потенциального (эн-тальпинного) и кинетического (энтропийного) активационных ленов, которая обычно наблюдается при переходе от некаталитических процессов низших порядков к каталитическим процессам высших порядков. Почти любая ферментативная реакция может быть представлена в виде процесса, протекающего с участием одной функциональной группы, выполняющей каталип -ческие функции. Если считают, что в активный центр фермента входит более одной фупкционалыюй группы, то это означает, что дополнительные группы выст пают в роли катализаторов, облегчающих работу одной акцепторной группы. Однако каждая дополнительная группа, выступающая в роли катализатора и входящая в состав активного центра, должна снплоть энтальпию активации процесса. Поскольку в ферментативной реакции все каталитические группы в активном центре правильно ориентированы по отношению к акцепторной группе, энтропия активации, обусловленная переносом групп п т. д., не должна уменьшаться. Однако для реакций в растворе каждый [c.135]

Адаптация к солености путем выработки различных вариантов Na+K -АТФазы. Большая скорость эволюции Na+K -АТФазы указывает на высокую степень ее потенциальной функциональной гибкости , а также на то, что этот фермент испытывает очень сильное давление отбора. В результате обширных исследований Бонтинга и других авторов в настоящее время общепризнано, что Na+K -АТФаза, вероятно, распространена во всем животном царстве. Активность ее наиболее высока в тех тканях, главная функция которых состоит в переносе электролитов, но в меньших количествах она содержится и в большинстве других тканей тела. Хотя этот фермент обычно везде, где он имеется, специфически переносит Na+ и какой-либо противоион, например К", этот процссс обслуживает в разных тканях различные физиологические функции. В нервной ткани он участвует в реполяризации мембраны после проведения имиульса. В почке он постепенно усиливается по направлению к дистальному концу петли Генле и играет роль в реабсорбции Na+ из ультрафильтрата этот процесс создает движущую силу , необходимую для работы иротивоточного механизма концентрирования мочи. В кишечнике же фермент переносит Na+ через кишечную стенку. В улитке — органе, преобразующем звуковые сигналы в нервное возбуждение, — этот фермент ответствен за поддержание больших концентрационных различий между одной камерой, содержащей эндолимфу (внеклеточная жидкость с 12 мМ Na+), и двумя окружающими камерами, которые содержат перилимфу (внеклеточная жидкость с 150 мМ Na+). (Подробнее о функциях АТФазы в различных тканях млекопитающих см. у Бонтинга, 1970.) [c.148]

Слабым местом попыток приписать окислительным ферментам основ ную роль в процессах дыхания до сих пор было то обстоятельство, чт наиболее известные и наиболее распространенные представители этог класса ферментов вызывают окислительные процессы, имеющие очень от даленное отношение к процессам дыхания. Как известно, при дыхании происходит полное сгорание резервных и питательных веществ и превращение содержаще1"1ся в них потенциальной энергии в работу и теплоту. Для выполнения этой функции окислительные ферменты должны бы в первую очередь действовать именно на эти вещества. Однако это не так окислительными ферментами окисляются не углеводы, жиры и т. д., а лишь некоторые сравнительно легко окисляемые соединения, содержащие подвижный водород. Следует ли из этого, что окислительные ферменты не имеют никакого отношения к собственным процессам дыхания Принимая во внимание установленный факт, что окислительные ферменты, как и другие ферменты, имеют специфическое действие, я считаю, что такое заключение было бы преждевременным. [c.405]

Создание гибридных белков и синзимов — искусственных ферментов. Для этого существует потенциальная возможность, так как в природе сходные биологические функции у разных организмов обеспечиваются белками, проявляющими самые разнообразные физико-химические свойства. Когда будут разработаны способы комбинирования этих свойств, можно будет получать гибридные белки, отвечающие определенным технологическим требованиям. У белков-ферментов с помощью генетической инженерии можно изменить следующие параметры [c.397]

Наше понимание роли супероксид-радикала ОГ в биологии сильно продвинулось с открытием фермента супероксиддисмучазы (SOD). Этот голубовато-синий фермент был впервые выделен из эритроцитов быка. В дополнение к двум атомам меди и двум атомам цинка SOD содержит примерно 310 аминокислот но триптофан среди них отсутствует. Функция этого широко распространенного фермента заключается в катализе дисмутации потенциально токсичных супероксид- ради калов [c.207]

Большинство глюкозных сенсоров покрывают полиуретановой или ацетилцеллюлозной мембраной [40, 51] (см. также гл. 23). Именно мембрана, отделяющая тело от самого сенсора, по существу и определяет биосовместимость. Функцией мембраны является удерживание компонентов электродного сенсора (ферментов, медиаторов и коферментов), контроль доступа глюкозы и потенциально мешающих веществ в хнсор, создание диффузионного барьера, который расширяет диапазон линейности этклика сенсора без разбавления пробы, и определение в общих чертах кинетического эежима работы сенсора [39]. [c.299]

Все клетки данного организма имеют идентичную ДНК, поэтому все клетки обладают одинаковым геномом. Иначе говоря, все клетки одного организма обладают способностью синтезировать одинаковые белки-ферменты и имеют равные потенциальные возможности. Вместе с тем разные клетки одного оргапизма сильно различаются по форме и функциям (папример, клетки листа или корпя, клетки флозмы или камбия и т. д.). В процессе роста и развития происходит дифференциация клеток. [c.43]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология