Карбоксильная группа В белках

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Известно много примеров, когда амины, находящиеся в форме основания, и карбоксильные группы в белках имеют аномально высокий или низкий р/Са (табл. 5.5). Причины этого явления крайне просты и объясняются особенностями микроокружения. Если карбоксильная группа, например, аспартата в системе с переносом заряда а-литической протеазы или химотрипсина находится в среде с относительно низкой полярностью, [c.188]

Эта реакция была использована для частичной модификации карбоксильных групп в белках [46, 146, 147]. Хоар и Кошланд [146] использовали 1-бензил-3[3-диметиламино-(М)-пропил]-кар-бодиимид в виде /г-толуолсульфоната, Хориниши с сотр. [147] применяли 1 -этил-3[3-морфолино-(4)-пропил]-карбодиимид ЭМП К. В качестве аминного компонента обе группы исследователей использовали метиловый эфир глицина. Степень модификации определяют потенциометрическим титрованием или аминокислотным анализом. При модификации лизоцима в присутствии указанных реагентов конденсация идет соответственно по 8 и 6 карбоксильным группам (из 11). В присутствии реагента, предложенного Хориниши, модификация идет по 1 из 2 карбоксилов бацитрацина и по 3 и 6 карбоксилов инсулина. [c.365]

В табл. 28.2 показано, какие радикалы К чаще всего встречаются в различных аминокислотах. Существуют более сложные аминокислоты, которые содержат по две карбоксильные группы, две аминогруппы либо гетероциклические группы, содержащие азот, но нас прежде всего интересует то обстоятельство, что у всех них обязательно имеется по крайней мере одна аминогруппа, а также одна карбоксильная группа. В белке аминокислоты связаны друг с другом в результате конденсации этих групп. [c.481]

Мягкие условия и селективность делают этот реагент незаменимым при восстановлении карбоксильных групп в сложных природных соединениях. Реагент был использован при определении структуры сложного полисахарида — альгиновой кислоты [96]. Успешно проведено специфическое восстановление карбоксильных групп в белках [97]. [c.270]

Действие кислот или оснований на белки зависит от присутствия свободной амино- или карбоксильной группы в белке. Белки амфотерны и поэтому являются эффективными буферными соединениями. [c.291]

Судя по новейшим данным, с аналогичным процессом обратимого метилирования карбоксильных групп в белках связан и хемотаксис лейкоцитов у млекопитающих. Аттрактантами для этих клеток служат особые сигнальные молекулы, высвобождаемые в очагах воспаления. Под действием аттрактанта происходит метилирование определенных мембранных молекул, а при блокаде метилирования специфическими ингибиторами хемотаксис подавляется так же, как у бактерий. [c.289]

СПЕКТРОФОТОМЕТРИЧЕСКОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ ЧИСЛА ДОСТУПНЫХ КАРБОКСИЛЬНЫХ ГРУПП В БЕЛКАХ С ПОМОЩЬЮ О-ДИАНИЗИДИНА И ВОДОРАСТВОРИМОГО КАРБОДИИМИДА [c.112]

Сложные эфиры, лактоны и карбоновые кислоты восстанавливаются медленно (но с высокими выходами) до соответствующих спиртов. Обычно реакции протекают при кипячении в ТГФ (см. табл. 14.2.21). Реакции с карбоновыми кислотами интересны тем, что 9-ББН восстанавливает С-концевые и у-глутамильные карбоксильные группы в белках и не восстанавливает р-аспара-гильные группы. Комплекс боран-ТГФ также восстанавливает карбоксильные группы в белках, но не селективно. Следует отметить, что в отличие от комплекса боран-ТГФ, 9-ББН не затрагивает дисульфидные мостики в белках [178]. [c.307]

Рогожин В.В., Кутузова Г.Д., Угарова H.H., Березин И.В. Спектрофотометрическое определение числа доступных карбоксильных групп в белках с помощью о-дианизидина и водорастворимого карбодиимида. Влияние функционально важных карбоксильных групп в пероксидазе хрена // Биоорг химия. — 1983. — № 6. — Т 9. - С. 794-802. [c.221]

Если начать изменять природу растворителя, т. е. заменять воду частично на органические растворители (спирт, ацетон, диоксан), то степень диссоциации кислых групп будет падать и рК будет расти. Но в третичной структуре белка мы как раз имеем дело с подобной ситуацией, когда поногенпые группы оказываются замурованпымп внутри макромолекулы и окруженными не водой, а другими боковыми группами, в частности и неполярными органическими радикалами. Неудивительно, что эффективный рК у карбоксильных групп в белке будет очень различен (в зависимости от того, насколько они маскированы третичной структурой белка), т. е. будет функцией их положения внутри макромолекулы. Наиболее доступные воздействию водной среды карбоксильные группы будут титроваться вблизи pH 5. Другие, более замаскированные, потребуют более щелочной среды. Некоторые карбоксильные группы белков имеют значения рК, превышающие 7. Наконец, существуют карбоксильные группы столь глубоко скрытые, что они вообще не могут быть оттитрованы щелочью. [c.124]

Чибнэлл и Рис [85] в предварительном сообщении описали новый метод определения амидных и свободных карбоксильных групп в белках. Инсулин, растворенный в 0,03 н. растворе НС1 в 85%-ном (по объему) этиловом спирте, обрабатывают на холоду избытком раствора диазометана в эфире. При этом этери-фицируются свободные у-карбоксильные группы остатков [c.298]

Для определения числа доступных в данных условиях карбоксильных групп в белках в известной реакции их с водорастворимым карбодиимидом мы предлагаем использовать в качестве нуклеофильного агента о-дианизидин (3,3-диметоксибензидин). Этот реагент содержит две аминогруппы с рК 3,6 и 4,7 [Moller, Ottolenghi, 1966], имеет максимум поглощения при 300 нм (е = = 16,5 мМ см в 0,05 М Na l), не поглощает в видимой области (рис. 48) и, как будет показано ниже, высокореакционноспособен. Его особенно целесообразно использовать для исследования гемсодержащих белков и ферментов у которых в спектрах при 300—320 нм наблюдается минимум поглощения, что дает возможность с большей точностью определять степень модификации СООН-групп белка, чем при использовании нуклеофилов, поглощающих в области полосы Соре. Например, для пероксидазы хрена минимум поглощения в УФ области спектра наблюдается при 315 нм (е= 15 мМ см , см. рис. 48, а). При использовании же в качестве нуклеофила DPG-диамина измерение поглощения проводят при 360 нм (е= 15 мМ см" ) где пероксидаза имеет е= 45 мМ см". [c.113]

Нами разработан метод спектрофотометрического определения числа доступных карбоксильных групп в белках с использованием о-дианизидина и 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)кар-бодиимида (EDP-карбодиимид) и с помощью этого метода вьывлено число доступных и функционально важных карбоксильных групп в пероксидазе хрена. [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология