Реакция на тирозин с нитрозо-Р-нафтолом

Нитрозо-2-нафтол является также реактивом на тирозин (как свободный, так и связанный в белках), с которым он дает красную окраску. Эта реакция не наблюдается в случае какой-либо другой природной аминокислоты, но характерна для других фенолов. [c.495]

Тирозин (I) при действии а-нитрозо- 5-нафтола (II) и азотной кислоты образует темно-пурпурную окраску. Химизм реакции неизвестен. Азотная кислота, по-видимому, окисляет а-нитрозо-,8-нафтол в а-нитро-р-нафтол (III), так как она может быть заменена двуокисью марганца или свинца. [c.551]

Реакция с а-нитрозо-р-нафтолом Замещенные гидрокси-фенильные производные дают обнаруженную первоначально для тирозина цветную реакцию с а-нитрозо-р-нафтолом [28]. К 1 мл раствора амина, содержащего 0,01 — 1 мг вещества, прибавляют [c.272]

Нитрозо-р-нафтол в присутствии азотной кислоты реагирует с тирозином с образованием красноокрашенного вещества. Реакция очень чувствительна и применима для белков и белковых гидролизатов. [c.160]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

Онределение тирозина стандартным ионообменным методом обычно не вызывает больших затруднений, не считая возможности разложения тирозина в процессе гидролиза, особенно в присутстви углеводов (см. стр. 128). Было показано, что для белков с очень низким содержанием тирозина, таких, как коллаген и желатин, нужны специальные методы количественного определения, так как наблюдается недостаточное разделение тирозина и фенилаланина [371. Кобетт и сотр. [1121 сравнили величины, полученные нри ионообменной хроматографии, с данными двух других методов — специально модифицированного колориметрического метода, включающего реакцию с а-нитрозо-р-нафтолом, и метода прямого поглощения в ультрафиолетовой области. Последний метод был осуществлен так, как описано для триптофана, причем белок растворяли в щелочи и измеряли оптическую плотность раствора при двух длинах волн. В случае желатина, не содержащего триптофана, оптимальными длинами волн для определения тирозина служат 292 и 304 ммк. Вводится поправка на мутность раствора. [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология