Поверхности остатки растворимость белка

В целом можно полагать, что при повышении гидрофобности поверхности белков тепловой обработкой можно улучшить пенообразовательные свойства однако, по мнению Таунсенда и Накаи [42], какая-либо корреляция между этой биохимической характеристикой белка и пенообразовательной способностью отсутствует. Наоборот, весьма значима взаимосвязь между пенообразовательной способностью и средней гидрофобностью, по Бигелоу (Bigelow). По всей видимости, пенообразовательная способность оптимальна при гидрофобности более 1100 ккал на один остаток, диспергируемости около 40 % и вязкости более 1,10 Па-с, измеренной в вискозиметре Оствальда. Этим объясняется тот факт, что тепловые обработки в определенных случаях, уменьшая растворимость белков и повышая их вязкость, способны улучшать пенообразование. [c.523]

Монослой разнообразных типов белков характеризуются очень сходными кривыми зависимости давление — площадь. Площадь предельно сжатого монослоя независимо от типа белка достигает примерно 1 ж 1мг. Глобулярные белки, которые обычно используются в этих исследованиях, состоят из одной или нескольких полипептидных цепей, содержащих небольшое число (или совсем не содержащих) простетических групп. При этом цепи свертываются таким образом, что имеющиеся в молекуле полярные или ионные группы оказываются расположенными с внешней стороны глобулы. Это обеспечивает растворимость белка в воде. Белки, как известно, состоят примерно из 20 сортов аминокислотных остатков, молекулярный вес которых равен в среднем 120. Важно отметить, что белки являются полимерами особого типа, остатки которых могут растворяться как отдельные аминокислоты, но не совмещаются с нолипептидными цепями, аналогично тому как некоторые мономеры не растворяются в полимерах. Это может быть причиной того, что белки растекаются в монослой, характеризующиеся очень сходными кривыми п — А, имеющими практически одинаковую предельную площадь на остаток. Когда молекулы белка оказываются на поверхности, они развертываются таким образом, что полярные (ионные) группы обращаются к воде и принимают Р-конфигурацию. Это затрудняет получение информации о структуре белковых молекул из построения графиков давление — площадь. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология