Белки глобулярного типа

Глобулярные белки включают гормоны, ферменты и транспортные белки. Все они двигаются внутри клетки нли переносятся кровью. Такой тип передвижения предполагает растворимость в воде. Поэтому в глобулярных структурах гидрофобные неполярные группы находятся внутри, а ионные полярные — снаружи. [c.453]

Белки-это полимеры аминокислот. Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [c.338]

Рис. 21-17. а-Спираль, тип свертывания белковой цепи, обнаруживаемый как в фибриллярных, так и в глобулярных белках. -Спираль была предсказана Л. Полингом и Р. Кори на основе экспериментов по модельному построению белков с учетом длин связей и валентных углов, полученных в результате рентгеноструктурных исследований отдельных аминокислот и полимеров из двух-трех аминокислот. Впоследствии эта структура была обнаружена в белках волос и шерсти, в кератине кожи и в таких глобулярных белках, как миоглобин и гемоглобин. [c.316]

В глобулярных белках одно или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. К белкам данного типа относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки. [c.425]

Аналогия между неионными детергентами и белками глобулярного типа [32, 160, 292] делает мицеллы полезной моделью для исследования гидрофобных взаимодействий. Стабильность неионных мицелл на основе гидрофобных взаимодействий рассматривалась теоретически в работе [294]. Поскольку ККМ зависит от величины и природы гидрофобных взаимодействий, это значение, а также изменение ККМ в присутствии некоторых добавок могут быть использованы для количественной оценки влияния этих добавок на гидрофобные взаимодействия. Несмотря на некоторую аналогию в свойствах белков и мицелл, следует с большой осторожностью подходить к попыткам экстраполяции результатов, полученных на мицеллярных моделях, на белки. [c.345]

S18 вообще трудно получить в компактной конформации в изолированном состоянии при обычных условиях. Однако, образуя комплекс, белки стабилизируют конформацию друг друга. Комплекс представляет собой компактную структуру глобулярного типа. [c.99]

Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру [c.192]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Как уже упоминалось в гл. 7, многие белки (так называемые глобулярные белки) в твердом состоянии состоят из плотных, жестких, закрученных особым образом макромолекул. Некоторые из белков этого типа сохраняют подобную структуру и в водных растворах и, вероятно, обладают такой же структурой и в живых организмах, откуда они были выделены. Однако при нагревании и растворении в других (неводных) растворителях или в водных растворах, если pH далеко от изоэлектрической точки, конформация макромолекул белков этого класса может измениться. Некоторые примеры таких изменений были даны выше, например на стр. 584—589. [c.703]

Например, наличие устойчивых глобул характерно для белков. В водной среде образуются прочные внутренние связи между неполярными группами белковых молекул, а в неводной среде — между полярными группами, которые в значительной своей части являются водородными связями. Более того, первичные надмолекулярные структуры глобулярного типа обнаружены также в полимерах в конденсированном их состоянии [13]. [c.158]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

Изучение конформации рибосомальных структурных белков крайне затруднительно вследствие нарушения ее при любом методе отделения белка от рибосомы. С помощью метода дисперсии оптического вращения показано, что часть рибосомального белка представляет собой молекулы глобулярною типа, содержащие а-спиральные участки (около 30%) [c.462]

С точки зрения физиологических процессов белки и протеиды представляют важнейший класс природных полимеров. Неисчерпае-люе многообразие структур, обусловливаемые ими свойства и функции организмов иллюстрируют возможности, возникающие перед химией высокомолекулярных соединений, и одновременно трудности, связанные с изучением этих продуктов. Так, например, имеются фибриллярные и глобулярные, волокнообразующие и эластичные, растворимые и сшитые, кристаллические и аморфные белки. Все типы белков характеризуются двумя общими свойствами [c.97]

Как было обнаружено, конформация типа а-спирали характерна для многих фибриллярных и глобулярных белков. В принципе а-спираль может быть как правой, так и левой, но в действительности в [c.430]

Как видно из рис. 15.3, в структурах типа складчатого слоя водородные связи, соединяющие соседние полипептидные цепи, расположены в одном слое. На этом рисунке цепи выглядят так, как будто их можно полностью вытянуть с сохранением расположения амидных групп в плоскости слоя. Однако путем расчета и построения модели было показано, что длины связей и их углы не допускают образования таких плоских слоев. Структуры, удовлетворяющие пространственным требованиям, можно получить при изгибании цепей у а-атома углерода, как это показано на рис. 15.4 и 15.5. Структуры типа складчатого слоя обнаружены в белках шелка, растянутых волосах и в глобулярных белках. [c.431]

Рентгеноструктурный анализ кристаллов позволил установить полную пространственную структуру ряда глобулярных белков. Было показано, что вторичная структура этих белков представлена главным образом а-спиралью и двумя типами складчатого слоя. При помощи рентгеноструктурного анализа можно установить и положение каталитически активного центра в молекуле фермента, соединенного с ингибитором. [c.443]

Альбумины и глобулины яичного белка, сыво(ротки крови и молока, 01ргаиов и тканей являются белками глобулярного типа и при низких концентрациях студней не образуют. Эти белки в норме ие обладают необходимым условием застудневания. Молекулы их, в отличие от желатины, не имеют резко удлиненной формы и, будучи скрученными в глобулу, практически защищены от атт ракции и взаимодействия гидратационными оболочками. [c.300]

Отсюда можно сделать вывод, что образование вытянутых форм является вторичным процессом. Вероятно, это связано с видоизменением основного вещества протоплазмы, и мицеллы, следовательно, возникают в результате процессов жизнедеятельности, как менее активные образования, хотя и играют значительную роль в организации различных устойчивых структур. Возможно, что в случае обратимых структур они после исчезновения структуры не просто беспорядочно рассеиваются в протоплазме, но под влияниэм процессов жизнедеятельности разрушаются или даже превращаются снова в белки глобулярного типа. [c.385]

Д. Элей (D, D. Eley, Nottingham University) Я согласен с д-ром Риттенбергом в том, что мы располагаем достаточными доказательствами специфического влияния различных белков на данную простетическую группу. Данные о проводимости сухих белков имеют большое значение в биохимии, особенно в тех случаях, когда белки защищены от гидратации липидами. Проведенные до сих пор измерения [1] показывают, что при адсорбции воды возрастает проводимость белков глобулярного типа и несколько уменьшается запрещенная зона Ае. Этот эффект требует дальнейшего исследования, и пока нет никаких указаний на то, что Ае может приближаться к нулю. Конъюга- [c.423]

В микросомах, которые оседают из экстрактов только после продолжительного центрифугирования при высоких скоростях. Часть ([ ерментов, наконец, находится во фракции нерастворимых структурных клеточных белков. В то время как большинство гидролитических ферментов, таких, например, как пепсин, трипсрш или уреаза, представляют собой растворимые белки глобулярного типа, окислительные ферменты — сукциноксидаза и цитохромоксидаза — находятся главным образом в клеточных гранулах [12]. Расщепление АТФ миозином говорит о том, что ферментативную активность могут проявлять также фибриллярные белки [13]. [c.275]

Гликопротеин представляет собой гибкие нити, и, согласно Максфилду, его можно рассматривать как до некоторой степени гибкий стержень. В другом исследовании [278] была обнаружена значительная гибкость и было высказано предполон<ение о существовании сетчатой структуры, которая действительно видна на некоторых фотографиях Максфилда. Недавно проведенное исследование с применением методики негативного окрашивания [279] показало, что при высушивании в условиях, необходимых для такой техники, образуется фибриллярная сетка, в которой каждая фибрилла состоит из ряда молекул, соединенных боковыми сторонами. Видны также некоторые внутренние детали структуры молекул. Некоторые более ранние электронные микрофотографии бронхиальной слизи [280, 281] интересны в том отношении, что на них также видна фибриллярная структура сходного тина, хотя и при меньшем увеличении. Капиллярные силы поверхностного натяжения, которые могут возникать во время высушивания раствора гликопротеина, могли приводить к формированию наблюдавшихся фибрилл. Поэтому не следует считать, что такой же тип структуры обязательно существует в растворе. Опубликованы некоторые более поздние электронные микрофотографии более жестких белков глобулярного типа [282]. В случае если отдельные молекулы легко различимы, электронная микрофотография позволяет определить степень нолидиснерсности по отношению к удобному для измерения параметру молекулы. Это обычно имеет значение только в том случае, если одно измерение очень велико. [c.95]

Итак, в вытянутой белковой цепи гидратационные оболочки локализуются вокруг ионогенных центров и, следовательно, гидратированные участки чередуются с участками сухими. Такое положение наблюдается у волокнистых или фибриллярных белков, построенных из вытянутых белковых цепей, ассоциированных в волокне по длиннику. К такого рода белкам относятся фиброин шелка (шелковая нить), коллагеновые волокна, миозиновые фибриллы мышц, желатина и ряд других волокнистых образований. Было показано, однако, что наряду с фибриллярными белками в организме распространены и белки другого рода, получившие название глобулярных. К ним, в частности, относятся белки сыворотки крови и молока, белки куриного яйца, ряд клеточных и тканевых белков, различные ферменты. В отличие от фибриллярных белков, всегда ассоциированных в упорядоченный пучок (волокно), белки этого типа дают молекулярные растворы, обладающие коллоидными свойствами (молеку-ляр-коллоиды). При известных условиях белки подобного типа можно получить в кристаллическом виде. Молекула самого простого белка (например, молочный альбумин, миоглобин) состоит из 150 аминокислотных остатков и, следовательно, представляет собой длинную полипептидную цепь. [c.290]

Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

Аномальное поведение некоторых групп, способных к ионизации, легко наблюдать в случае глобулярных белков. В белке этого типа поли-пептидная цепь, с которой связаны различные ионизирующиеся группы, сво еобразно свернута и боковые цепи, располагающиеся на значительном расстоянии одна от другой, когда макромолекула имеет вытянутую форму, оказываются сконцентрированными в ограниченном объеме и располагаются близко друг к другу. Это обстоятельство может оказать влияние на ионизационное равновесие по трем причинам. [c.19]

Ядерная ламина - это белковая сеть (обычно толщиной от 10 до 20 нм), подстилающая изнутри поверхность внутренней ядерной мембраны (см. рис. 9-1). Она представляет собой прямоугольную решетку из промежуточных филаментов (рис 11-76. Д), построенных у млекопитающих из трех белков ПФ типа У1-ламинов А, В и С (см. рис. 11-74 и табл. 11-3), Ламины образуют димеры, у которых имеется стержневидный домен и две глобулярные головки на одном из концов (рис. 11-76, Б). При подходящих рП и ионной силе димеры самопроизвольно ассоциируют, образуя филаменты, которые по толщине и повторяющейся структуре сходны с цитоплазматическими ПФ. [c.318]

Структура а-сггарали является наиболее важным и широко распространенным случаем организации молекул глобулярных белков (например, ферменты). Структура р-складчатого слоя встречается в фибриллярных белках типа фиброина шелка и р-кератина (кожа, волосы, ногти, рога, копыта и т.д.). [c.271]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

Имеется пять основных типов молекул гистонов. Четыре из них — нуклеосомные гистоны Н2А, Н2В, НЗ и Н4 — сравнительно небольшие белки с Мг= 10 000- 15 ООО. Они очень богаты положительно заряженными аминокислотами — лизином и аргинином и сходны по структуре. Основная масса положительно заряженных аминокислот сосредоточена в -концевых областях и в. меньшей степени в С-концевых областях, тогда как центральная часть богата гидрофобными остатками. Заряженные концы молекулы находятся в не упорядоченной конформации, тогда как середина организована в основном в а-спирали и и.меет глобулярную конформацию (рис. 121). [c.235]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

Наилучшими свойствами для эксклюзионной хроматографии биополимеров обладают TSK-гели типа SW. Поверхность этих материалов покрыта гидрофильными ОН-грутопами по особой технологии, обеспечивающей исключительную инертность сорбента, практически не уступающую сефадексу. Поэтому эксклюзионное разделение, как правило, не осложняется побочными сорбционными процессами. ТЗК-гели SW выпускают с тремя размерами пор и они перекрывают диапазон молекулярных масс от 5 10 до 4 10 (по декстрану) или до 10 (по глобулярным белкам). За счет большого объема пор колонки, с этими гелями характеризуются высокой разделительной способностью, а их гарантированная эффективность составляет 16 тыс.т.т./м. Калибровочные кривые для некоторых модифицированных жестких сорбентов приведены на рис. 4.11. [c.109]

В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов. Высокая химическая специфичность ферментов связана отчасти с уникальной макроструктурой этих полимеров. Сложность общей структуры белков можно оценить на примере фермента рибоиуклеазы (рис. 25-12). В то время как вторичная структура белков определяется только водородными связями, многочисленные изгибы полипептидной цепи, придающие глобулярным белкам третичную структуру, зависят не только от пептидных связей и водородных связей между амидными группами, но и от других типов связей, а именно а) дисульфидных связей в цистине б) ионных связей, в которых участвуют дополнительные аминогруппы или карбоксильные группы в) водородных связей и г) гидрофобных взаимодействий (рис. 25-13). [c.410]

Биол. макромолекулы (белки, нуклеиновые к-ты) и их модели (полипептиды, полинуклеотиды) в р-рах могут иметь специфич. конформации, стабилизированные внутримол. взаимодействием. Так, нативные глобулярные конформации белков в водном р-ригеле стабилизированы водородными связями и гидрофобными взаимодействиями неполярных групп атомов. Полярные группы на пов-сти глобулы обеспечивают ее р-римость. При изменении состава и св-в р-рителя, pH и ионной силы р-ра или при изменении т-ры происходят виутримол. конформац. переходы типа спираль-клубок и глобула-клубок, что приводит к резкому изменению всех св-в Р. п. [c.190]

По общей структуре все белки подразделяются на два больших класса—глобулярные и фибриллярные. Соответственно этим названиям, глобулярные белки, к числу которых относятся альбумин сыворотки крови и другие водорастворимые белки типа альбуминов, компактны и обладают сферической, овальной, дисковидной и тому подобными формами. Глобулярный белок диаметром 25 А может содержать единую по-липептидную цепь длиной 500 А, свернутую в спираль и спутанную в компактный клубок. [c.483]

В молекулах белков (альбумины, глобулины, ферменты и др.) и полипептидов цепи построены из большого количества разнообразных остатков -ами-нокислот. Помимо последовательно соединяющих их плоскорасположенных пептидных связей СО ЫН—, аминокислотные остатки связаны большим количеством водородных связей с удаленными остатками. Условия максимального насыщения внутримолекулярных водородных связей и максимальной плотности упаковки аминокислотных остатков в цепи, при соблюдении обычных валентных углов и расстояний,—приводят к характерному свертыванию цепи в спирали. По теории Паулинга и Корея, в глобулярных белках, а-кера-тине и некоторых полипептидах свертывание происходит по типу а-спирали (рис. 92), где на 3 витка спирали приходится по 11 остатков и через каждый третий аминокислотный остаток между пептидными группами сб- [c.237]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология