Белки гидролиз

При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен. [c.311]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

Метод, а) Гидролиз. 20—25 г белка гидролизуют с 500 мл 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Сироп разводят до желаемого объема и высчитывают в нем содержание белка по общему азоту. [c.50]

Белки подразделяют на дре большие группы простые и сложные. Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами. В среднем в их состав входят 50 % С, 7 % Н, 23 % О, 16 % N и 3 % 8. Все природные аминокислоты оптически активны (кроме глицина) и принадлежат, за редким исключением, к Ь-ряду. [c.272]

Продукты реакции аминокислот с нингидрином экстрагируются органическими растворителями [128]. Это свойство используют для определения пролина в гидролизатах белков. Гидролизуют 1 г исследуемого белка кипячением с 1 мл 4 н. хлористоводородной кислоты в течение 15 ч, после чего раствор выпаривают досуха. Сухой остаток обрабатывают одновременно 4 мл 3%-ного раствора трихлоруксусной кислоты и 1 мл 10%-ного раствора фосфорномолибденовой кислоты (для удаления пептонов) и фильтруют. Отбирают 0,5 мл фильтрата, вводят 0,5 мл 2%-ного водного раствора нингидрина и нагревают 10 мин при 100 °С. После охлаждения добавляют 50 мл воды и экстрагируют продукт реакции 10 мл изобутилового спирта в течение 3 мин. Верхний слой отделяют и измеряют оптическую плотность при 533 нм. [c.169]

Биохимические процессы основаны на использовании биологических катализаторов (ферментов), в присутствии которых возникают биохимические превращения биологических материалов (коагуляция белков, гидролиз углеводов и др.). Ферменты вводят в биологические материалы при помощи гидромеханических процессов или они могут быть естественными компонентами биологического сырья. [c.1019]

В отдельных случаях для растворения используют ферменты. Один из способов растворения высокомолекулярных соединений, например белков, — гидролиз в присутствии трипсина, папаи-на и других протеаз. [c.73]

Большое число растворимых белков гладко подвергаются денатурации, теряя при этом свои специфические свойства. Растворимые белки гидролизуются протеолитическими ферментами. [c.416]

Некоторые аминокислоты можно анализировать, не подвергая белки гидролизу. Например, содержание триптофана можно определить с помощью метода магнитного кругового дихроизма [4], спектрофотометрическими измерениями восстановленного белка [c.259]

Метод, а) Гидролиз. 1—3 г белка гидролизуют 48 час. 20% раствором НС1. Затем гидролизат автоклавируют с 35% раствором НС1 в течение 1,5 часа. Избыток НС1 удаляют и обесцвечивают смесь аминокислот древесным углем. Раствор доводят едким натром до pH 9,9. [c.46]

Белки являются высокомолекулярными веществами, обладающими коллоидными свойствами. Содержание их в бактериях, водорослях и древесных растениях достигает соответственно 80, 25, 1 — 10%. Белки гидролизуются с выделением ами- [c.26]

Метод, а) Гидролиз. 50—250 мг белка гидролизуют с 2—5 мл 18% НС1 в течение 5—7 час. или со с.месью из равных количеств 18% НС1 и 90% НСООН в течение 18 час. После конца гидролиза жидкость упаривают в чашке на паровой бане до густого сиропа. Таки.м путем удаляют часть соляной кислоты и превращают весь цистеин в цистин. Остаток растворяют в теплой воде, доводят до желаемого объема и фильтруют через мягкий сухой фильтр. Раствор должен давать отрицательную нитро-пруссидную реакцию. Если необходимо, обесцвечивают углем i. [c.196]

Незаменимые аминокислоты. При пищеварении белки гидролизуются до аминокислот, как будет указано ниже. Для построения своих собственных белков, а также для других синтезов или распадов животный организм потребляет исключительно аминокислоты, но не белки или пептиды. [c.386]

Метод, а) Гидролиз и восстановление. 1—10 г белка гидролизуют 20 час. с 3—30 мл соляной кислоты. Избыток кислоты удаляют в вакууме. Гидролизат обесцвечивают активированным углем и восстанавливают цистин избытком цинковой пыли в течение 30 мин. при комнатной температуре. Раствор фильтруют и разбавляют до 100 мл. [c.197]

Полимеры, содержащие азот [13]. Белки. Химические свойства белков определяются природой амидной связи и функциональными группами (карбоксильной, гидроксильной, аминной, дисульфидной), входящими в состав радикалов К аминокислот. Под действием кислот, щелочей и ферментов белки гидролизуются, распадаясь на аминокислоты. Белки можно ацилировать и алкилировать. Широко используется в промышленности процесс дубления белков, в результате которого они теряют растворимость. Процесс дубления сводится к взаимодействию бифункциональных соединений, например формальдегида, с молеку- [c.259]

Белки дрожжевых грибков представляют собой биополимеры с высоким молекулярным весом, построенные из цепочек аминокислот, связанных друг с другом. При брожении крахмала белки гидролизуются в аминокислоты. Две из них — лейцйн и изолейцин под действием ферментов (энзимов) превращаются в амиловые спирты, а валин — в изобутиловый спирт. [c.54]

H. H(NH0 OOH,Kpu T. [а] -Ь 34,5 (конц. 2 г в 100 мл 6 и. НС1) рК для а-СООН и NH2 соотв. 2,02 н 8,8 плохо раств. в сп., эф., раств. в к-тах и р-рах щелочей. Входит 1) состав белков. Гидролизуется до аспарагиновой к-Т1)[, из нее же осуществляется биосинтез А. [c.57]

Катаболизм белков у всех организмов начинается с их расщепления по пептидным связям протеолитич. ферментами. В желудочно-кишечном тракте животных белки гидролизуются трипсином, химотрипсином, пепсином и др. ментами до своб. аминокислот, к-рые всасываются стенками кишечника и попадают в кровоток. Часть аминокислот подвергается дезаминированию до оксокислот, претерпевающих дальнейшее расщепление, др. часть используется печенью или тканями организма для биосинтеза белков. У млекопитающих отщепляющийся от аминокислот аммиак превращ. в орнитиновом х икле в мочевину. Этот процесс осуществляется в печени. Образующаяся мочевина вместе с др. р-римыми продуктами О.в. выводится из кровотока почками. [c.315]

Нача.уом изучения строения молекулы белка следует считать 1820 г., когда Браконно впервые применил при исследовании белков гидролиз кислотой и выделил из желатины первую аминокислоту — гликоколь. Все проводившиеся до этого времени исследования устанавливали некоторые свойства белков и продуктов их частичного распада, но решающим оказался метод гидролиза. Вслед за Браконно ряд исследователей, пользуясь тем же методом гидролиза, выделили и другие аминокислоты, К 1935 г. было полностью завершено установление качественного состава белков (история открытия отдельных аминокислот приведена в табл. 1). В результате этих работ было выяснено, что все белки [c.436]

Амидные связи способны гидролизоваться как в кислой, так и щелочной средах (см. 7.3.3). Пептиды и белки гидролизуются с образованием либо более коротких цепей — это так называемый частичный гидролиз, либо смеси а-аминокислот при полном гидролизе (рис. 11.1). Щелочной гидролиз практически не используется из-за неустойчивости многих а-ами-,нокислот в этих условиях. Обычно гидролиз осуществляют в кислой среде. Любые пептиды и белки полностью гидролизуются при нагревании в запаянной амАуле (в вакууме или атмосфере азота) с 20% хлороводородной кислотой при нагревании до температуры 110°С в течение 24 ч. Некоторые а-аминокислоты могут претерпевать изменения и в кислой среде, например в этих условиях триптофан полностью разрушается. [c.345]

Сычужный фермент вызывает начальное расщепление белков — гидролиз их до пептонов. Более глубокий распад — до аминокислот и расщепление их с образованием аммиака, жирных кислот, аминов — вызывают молочнокислые бактерии и их протеолитические эндоферменты, высвобождающиеся после автолиза отмерших клеток. [c.144]

Обычный метод определения аминокислот заключается в их реакции с нингидрином, которая дает интенсивно окрашенное голубое соединение, поглощение которого можно измерять при 575 нм. Этот метод используется в некоторых серийных анализаторах аминокислот, в которых исследуемые белки гидролизуются с образованием аминокислот, которые в свою очередь разделяются и измеряются спектрофотометрически. [c.653]

Пептиды, как и белки, гидролизуются при нагревании с кислотами, превращаясь в аминокислоты. Особый интерес представляет тот факт, что пептиды, состоящие из природных оптически активных аминокислот, могут быть гидролизованы и протеолитическими ферментами (пептидазами). Однако, как будет указано ниже, белки обладают некоторыми свойствами, отсутствующими у пептидов. [c.411]

Метод, а) Гидролиз. 25—50 г белка гидролизуют 8—14 час. с обратным холодильником с 10 объе.мами одной нз следующих смесей [c.14]

Метод, а) Гидролиз, 2,500 г обезжиренного белка гидролизуют 25 мл 8 н, H2SO4 нагреванием с обратным холодильником [c.24]

Метод, а) 1 г белка гидролизуют НС1 или H2SO1 и доводят реакцию раствора до слабо кислой по конго [386]. Аргинин осаждают добавлением концентрированного водного раствора 4 эквивалентов флавиановой кислоты. Целесообразно перемешивать раствор в течение первых нескольких часов. Для полного образования осадка реакционную смесь оставляют стоять на холоду 2—3 дня. Затем желтый осадок отфильтровывают и промывают холодным разбавленным раствором флавиановой кислоты. Осадок растворяют в горячей воде, добавляя небольшое количество разбавленного раствора аммиака, и нагревают на паровой бане в течение 2 час. общий объем составляет 100—150 мл воды, содержащей небольшое количество флавиановой кислоты. После охлаждения раствора в течение некоторого времени отфильтровывают флавианат аргинина. Оранже- [c.49]

Метод, а) (1). Гидролиз соляной кислотой [278]. 1 г белка гидролизуют 20% НС1. Избыток кислоты удаляют в вакууме, а гумины и NHs — гидратом окиси кальция. Основные аминокислоты осаждают по методу Ван-Сляйка [630] (см. выше) фосфорновольфрамовой кислотой. Осадок отфильтровывают, промывают 200 мл раствора, содержащим 18 мл 37%. НС1 и 15 г-фосфорно-24-вольфрамовой кислоты, предварительно насыщенной фосфовольфраматом гистидина. Промытый осадок растворяют в разбавленном растворе NaOH. [c.55]

Метод, а) Гидролиз. 2—3 г белка гидролизуют 20 час. 25% раствором H2SO4, избыток кислоты удаляют баритом. Фильтрат и промывные воды концентрируют до требуемого объема. Для установления содержания белка в аликвотной части гидролизата определяют азот. [c.57]

Метод, а) Гидролиз. 1 г белка гидролизуют в течение 20—22 час. с 5 мл 20%NaOH. Раствор нейтрализуют до pH 7 уксусной кислотой и разбавляют таким образом, чтобы в каждых 2 мл раствора содержался 1 мг триптофана. [c.122]

Метод, а) Гидролиз. 100—500 мг белка гидролизуют 2—10 мл 5 н. NaOH с обратным холодильником в течение 4—5 час. Температура масляной бани 110—125° С. Щелочь нейтрализуют соответственно 3—15 мл 7 н. H2SO4. Холодильник смывают небольшим количеством воды, гидролизат переносят в градуированный цилиндр, доводят до желаемого объема и, если требуется, фильтруют. [c.125]

Метод, а) Гидролиз. 1,5—3,0 г белка гидролизуют 20 час с 25% H2SO4. Разбавляют раствор до 100 мл и доводят содержание серной кислоты до 10%. [c.133]

Метод, а) Гидролиз. I г белка гидролизуют 5 мл 20% соляной кислоты, к которой прибавлен 1 мл 20% раствора Ti la. Нагревают с обратны.м холодильником в течение 1—2 час. Температура маслянор бани—125 . Гидролизат доводят примерно до pH б, добавляя по каплям 5 н, раствор NaOH. Затем фильтруют и промывают осадок Т1(ОН)з 5 мл воды. Фильтрат подкисляют соляной кислотой до pH 3,5 и разбавляют до 35 мл [c.202]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.412 , c.418 , c.419 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.166 , c.168 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.0 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.38 , c.39 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.484 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.231 , c.259 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.33 , c.50 , c.52 ]

Аминокислоты, пептиды и белки (1976) -- [ c.165 ]

Биохимия (2004) -- [ c.41 , c.42 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.628 ]

Химические реакции полимеров том 2 (1967) -- [ c.327 , c.376 , c.384 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.388 , c.396 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.23 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.24 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.23 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.40 , c.50 , c.57 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.202 , c.214 ]

Основы химии высокомолекулярных соединений (1961) -- [ c.266 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.165 , c.171 , c.176 , c.177 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.468 ]

Высокомолекулярные соединения Издание 2 (1971) -- [ c.243 , c.480 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.38 , c.56 , c.57 , c.262 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология