Белки как ферменты

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз (концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков. Ферменты животного организма, способные гидролизовать белки, подразделяются на три группы [c.398]

Одной из важнейших функций белков является нх способность выступать в качестве специфических катализаторов ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической активностью. Без участия ферментов не происходит почти ни одна химическая реакция в живом организме. В настоящее время известны тысячи различных белков-ферментов, и каждый из них построен так, чтобы наилучшим образом катализировать определенную химическую реакцию. Например, расщепление перекиси водорода [c.446]

Особое место занимают биокатализаторы - ферменты, представляющие собой белки. Ферменты оказывают влияние на скорости строго определенных реакций, т. е. обладают очень высокой селективностью. Ферменты ускоряют реакции в миллиарды и триллионы раз при комнатной температуре. При повышенной температуре они теряют свою активность, так как происходит денатурация белков. [c.44]

Определение азота аминокислот медным способом. ()писано ниже, в работе Гидролитическое расщепление белка ферментами поджелудочной железы (см. с. 146). [c.143]

В промышленных масштабах ультрафильтрацией очищают сточные воды, отделяют культуральные жидкости от продуктов микробиологического синтеза, концентрируют биологически активные вещества белки, ферменты, антибиотики и т. д. [c.23]

Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов. Из бактериальных клеток была получена бесклеточная жидкость, содержавшая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система была способна в течение некоторого времени осуществлять синтез белка, однако затем он замедлялся. В этот момент добавляли РНК и наблюдали возобновление синтеза белка. Можно было добавить и не природную, а синтетическую РНК синтез белка продолжался и в этом случае. Когда добавка состояла из синтетической РНК, содержащей только один нуклеотид—урацил, образовывался полипептид, состоящий исключительно из фенилаланина. Дальнейшее развитие подобных опытов позволило расшифровать генетический код установить, что каждая аминокислота имеет свои шифры , записанные в виде последовательности трех нуклеотидов. [c.343]

Мир растений — исполинское производство высокомолекулярных соединений, в котором осуществляется биохимический синтез высших полисахаридов и лигнина. Катализаторами сложных процессов, приводящих к синтезу высокомолекулярных соединений в растениях, служат белки-ферменты исходным сырьем в синтезе углеводов является двуокись углерода, которая, будучи конечным продуктом окисления любых углеродсодержащих соединений, непрерывно выделяется в атмосферу. Единственным природным процессом, в котором двуокись углерода претерпевает обратное превращение в сложные органические соединения, является ее ассимиляция растениями. Таким образом поддерживается круговорот углерода и сохраняется его баланс на земном шаре. [c.12]

Необходимость регуляции транскрипции в вирусных системах связана с тем, что потребность в разных вирус-специфических белках разная структурные белки требуются, как правило, в больших количествах, чем белки-ферменты. Кроме того, на ранних стадиях инфекции нужны преимущественно белки, обеспечивающие репликацию генома, а на поздних — белки, принимающие участие в формировании вирионов. Поэто.му биологически целесообразно, чтобы разные вирусные гены считывались с разной эффективностью и чтобы эта эффективность изменялась по ходу репродукции вируса. [c.290]

Строение белков (ферментов) [c.7]

Закончив это краткое ознакомление с белками, перейдем теперь к рассмотрению свойств очень важной группы белков-ферментов. [c.450]

Зависимость от pH. Скорость ферментативных реакций зависит от концентрации водородных ионов. Очень часто эта зависимость выражается кривой с максимумом (рис. 22). Причина такой зависимости — наличие в молекуле белка — фермента кислых и основ--ных функциональных групп [c.190]

Это тем более удивительно, что мир неживых систем и царство жизни связаны с постоянным обменом и один и тот же атом имеет шансы много раз стать составной частью и организма, и минерала, и земной атмосферы (В. И. Вернадский). Несомненно, однако, что устойчивость динамических организаций увеличивалась по мере их усложнения. Способность выдерживать физические и химические атаки внешней среды (например, повышение давления, колебания температуры, кислотности среды и т. п.) у живых существ выражена более отчетливо, чем у относительно просто построенных систем неживой природы. Такие процессы, как растворение, выветривание, эрозия, существенно изменяющие неживые системы, не оказывают разрушительного действия на живую материю во всем разнообразии ее форм. Химический состав и важнейшие последовательности реакций в живых системах мало изменялись на всем протяжении колоссального пути биологической эволюции. Это значит, что химическая эволюция в одних определенных условиях может завершиться примитивной стадией кристаллизации, а в других дать начало синтезу усложняющихся организаций, в которых механизмы, обеспечивающие устойчивость, строятся из одних и тех же химических фрагментов (белков, ферментов, липидов и др.), но выполняют все более тонкие и специфические функции. [c.7]

Следовательно, необходимо, чтобы состав белков мог меняться в широких пределах, так чтобы они узнавали различные субстраты и взаимодействовали с ними. Для некоторых белков требуется присутствие других соединений (небелковой природы) для участия в процессах узнавания и превращения. Такие соединения называются коферментами. Поэтому можно заранее сказать, что катализаторы белковой природы, или ферменты, должны обладать высокой степенью упорядоченности и организации. Кроме того, вся необходимая информация должна быть записана наиболее компактным образом. Такие упорядоченные биополимеры, с помощью которых работает и самовоспроизводится двигатель внутреннего сгорания клетки, также должны совершеиио точно воспроизводиться. Было установлено, что действие ферментов высокоспецифичио структуре субстратов. Следовательно, информация о молекулярной организации белков (ферментов) должна надежно храниться, будучи записанной на стабильном, относительно консервативном языке. И вот тут-то выходят на сцену нуклеиновые кислоты. Значит, существует еще одно соответствие [c.15]

В общей схеме реакций с биологическими системами за счет вторичных взаимодействий (водородные связи, до-норно-акцепторные взаимодействия) с субстратом (ДНК, белки, ферменты), что в конечном результате обеспечивает [c.116]

Использование реакций замещения для превращения функциональных групп мы рассмотрим на примере одного из первых, реально осуществленных синтезов тирамина — физиологически активного природного соединения. Тирамин был обнаружен во многих продуктах питания (например, в сыре), но когда он попадает в организм, то немедленно разрушается сложным белком (ферментом), называемым моноаминооксидазой (МАО). При разработке схемы синтеза тирамина, приведенной ниже, в качестве исходного соединения мы выбрали /г-оксибензиловый спирт. В большинстве случаев выбор пути синтеза целесообразно начинать с конца. Приходится намного меньше вспоминать, если, начав с конечного продукта, задать вопрос Как получить данное соединение в одну стадию Это в свою очередь ведет к выбору ближайших предшественников конечного продукта, и тот же вопрос возникает вновь. Обычно после рассмотрения таким способом двух-трех стадий синтеза вопрос оказывается решенным или выбранный синтетический путь становится очевидным. [c.185]

Продуктами биотехнологических производств являются природные макромолекулы — белки, ферменты, полисахариды, по- [c.32]

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

Для усиления моющего действия к детергентам иногда добавляют протеолитические (т. е. расщепляющие белки) ферменты. Эти так называемые биодетергенты используются преимущественно при стирке в стиральных машинах. [c.306]

Альбумины—бепум, растворимые в воде не осаждаются насыщенным раствором хлористого натрия, по могут быть осаждены при насыщении раствора сернокислым аммонием. Свертываются ири нагревании. Представители альбумины молока, яйца, сыворотки крови белки ферментов и семян растений. [c.297]

Из клеток бактерии E heri hia oli после ее полного разрушения была получена бесклеточная жидкость, содержащая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система способна некоторое время осуществлять синтез белка, затем он замедляется. Если в этот момент добавить РНК, то синтез белка возобновляется из этого непосредственно следует, что РНК участвует в процессе синтеза белка. [c.351]

Термин пептизация (пептинизация) возник по аналогии с процессом расщепления белка ферментом пепсином на пептоны. [c.115]

Образующиеся Н и ОН радикалы обладают высокой реакционной способностью они, соединяясь, могут образовывать перекись водорода Н2О2, а также оказывать вторичное воздействие на различные биологические макромолекулы. При этом существенно страдают белки-ферменты, содержащие сульфгидрильные группы — SH и нуклеиновые кислоты, в которых происходит раз-рущение водородных связей. [c.115]

Реакционная смесь общим объемом 3 мл содержит 0,1—0,2 мл суспензии иммобилизованной лактатдегидрогеназы (2—30 мкг белка фермента) и следующие компоненты (даны конечные концентрации) ЭДТА — 1 мМ, НАДН — 2 мМ, пируват — 0,8 мМ, К-фосфат — [c.299]

Многие растворимые белки, ферменты в том числе, выделенные из различных тканей животных, обладают антигенными свойствами, т. е. при введении в организм вызывают в нем образование антител. Однако их антигенные свойства (иммуногенность) различаются, что проявляется в разной способности стимулировать продукцию антител. В известных пределах иммуногенность коррелирует с молекулярной массой антигена. Иммунохимически чистые антигены применяются обычно в виде 0,01 — 1,0%-ных растворов, тогда как неочищенные антигены и смеси антигенов приходится вводить в большей концентрации. Слабоиммуногенные антигены необходимо вводить со стимуляторами иммуногенеза, из которых наиболее часто используют адъювант Фрейнда. Антисыворотки против растворимых нативных белков можно получить повторными инъекциями (внутримышечно, подкожно, внут-рикожно) эмульсии раствора белка с адъювантом или внутривенными инъекциями раствора белка без адъюванта. [c.307]

Определение содержания гема а в препарате цитохромоксидазы. В кювету спектрофотометра помещают 2 мл 0,1 М. фосфатного буфера (pH 7,4), содержащего 1,5%-ный холат натрия, и 0,1 мл полученного препарата. Измеряют оптическую плотность раствора при 605 нм. Затем фермент восстанавливают, добавляя несколько кристаллов дитионита. Через 10 мин регистрируют значение оптической плотности раствора при 605 нм. Концентрацию гема а рассчитывают, исходя из разности коэффициентов молярной экстинкции окисленной и восстановленной форм гема, которая при 605 нм составляет 12-10 см . Высокоочищенные препараты цитохромоксидазы, выделенные предложенным методом, содержат около 11 нмоль гема а на 1 мг белка фермента. [c.434]

Иная ситуация имеет место при проведении эксклюзионной хроматографии в водных средах. Из-за специфических особенностей многих разделяемых систем (белки, ферменты, полиэлектролиты и др.) и разнообразия применяемых сорбентов существует очень много вариаций состава подвижной фазы для подавления различных нежелательных эффектов [34, 35]. Общими приемами модификации является добавка различных солей и применение буферных растворов с определенным значением pH. В частности, поддержание рН=<4 дает возможность подавить слабую ионообменную активность силикагелей, обусловленную присутствием на их поверхности кислых силанольных групп. Требуемая ионная сила подвижной фазы достигается при концентрации буферного раствора 0,05-0,6 М оптимальную концентрацию подбирают экспериментально. Для предотвращения ионообменной сорбции катионных соединений наиболее часто используют такой активный модификатор, как тетраметиламмонийфосфат при рН=3. Однако при разделении некоторых белков могут проявляться гидрофобные взаимодействия, в свою очередь осложняющие эксклюзионный механизм разделения. Те же эффекты иногда проявляются и при работе с дезактивированными гидрофильными сорбентами. Для их устранения к растворителю добавляют метанол. Иногда в водную подвижную фазу вводят полярные органические растворители, полигликоли, кислоты, основания и поверхностно-активные вещества. [c.48]

К сорбентам для высокоэффективной эксклюзионной хроматографии белков, ферментов и других биологических объектов предъявляются значительно более жесткие требования по инертности поверхности, чем к сорбентам для разделения синтетических полимеров. Кислые силанольные пруппы силикагеля обладают высокой адсорбционной активностью, проявляют слабые ионообменные свойства и способны денатурировать белковые молекулы. Поэтому поверхность жестких сорбентов очень тщательно модифицируют прививкой монослоев нейтральных гидрофильных органических групп. К таким сорбентам относятся ц-бондагель Е и материалы, содержащие глицерильные группы. Поверхность д-бондагеля Е модифицирована алифатически-ми эфирными группами. Колонки с этим сорбентом можно использовать с любыми растворителями от пентана до буферных растворов в области pH от 2 до 8. Они характеризуются высокой разрешающей способностью, но из-за малого рабочего объема (примерно 1,2 мл на колонку) требуется особо точная подача подвижной фазы. [c.108]

Между полипептидом и белком трудно провести четкую границу. Белками называют полипептиды с молекулярной массой не ниже некоторой минимальной величины, скажем 5000. Более удачным следует считать различие, проводимое на уровне структуры полимера, более сложном, чем его первичная структура — простая аминокислотная последовательность. Полипептиды представляют собой линейные довольно гибкие молекулы, а длинные цепи белков свернуты в клубок или иную структуру, нередко с четко обозначенными углублениями внутри ее или на поверхности. Далее, многие белки-ферменты могут иметь в своем составе так называемые простетические группьт, связанные с полиамидной цепью. [c.401]

Применеиие. Ж х важнейший физ -хим метод исследования в химии, биологии, биохимии, медицине, биотехнологии Ее используют для анализа, разделения, очистки и выделения аминокислот, пептидов белков ферментов, вирусов, нуклеотидов, нуклеиновых к-т, углеводов, липидов, гормонов и т д, изучения процессов метаболизма в живых организмах лек препаратов, диагностики в медицине, анализа продуктов хим и нефтехим синтеза попупродуктов, красителей, топлив, смазок, нефтей, сточных вод, изучения изотерм сорбции из р-ра, кинетики и селективности хим [c.153]

Динамическая стереохимия, изучающая конформационные равновесия молекул, влияние пространственного строения молекул на их реакционную способность — актуальная область теоретической органической химии. Конформационные представления имеют большое значение в молекулярной биохимии, молекулярной биологии, молекулярной фармакологии, так как биологическая активность большинства природных соединений (аминокислот, пептидов, белков, ферментов, углеводов, ДНК, РНК, стероидов, алкалоидов), а также лекарственных веществ зависит от их пространственного строения. В связи с этим большой интерес представляет конформационный анализ молекулярных структур, содержащих конформационно подвижную циклогексановую систему. К этим соединениям относятся, в частности, производные циклогексана, содержащие алкильные, винильные, этинильные и кислородсодержащие функциональные фуппы —С=0, —ОН, —СО—СН3, —О—СО—СН3. Большое практическое значение имеют производные циклогексана с эпоксидной функциональной группой — алкициклические эпоксиды, являющиеся исходными соединениями синтеза эпоксидных полимеров с ценными физико-химическими свойствами. [c.66]