Белковая молекула, строение

Гипотеза Данилевского была развита немецким ученым Э. Фишером, который в 1902 г. продолжил и экспериментально обосновал полипептидную теорию строения белков. Согласно этой теории в белковых молекулах имеются полипептидные цепи различной длины. Если строение а-аминокислот представить общей формулой (I), то образование полипептидной цепи (II) можно изобразить схемой [c.290]

Строение белков. Вопрос о строении белковых веществ является одной из наиболее трудных и важных проблем современной науки. Успехи в этой области очень велики и общий характер строения белковых молекул в значительной мере выяснен. [c.290]

Электрический заряд белков, помимо их своеобразного строения, является особенностью их свойств. В белковой молекуле содержатся две полярные группы основная — ЫНг и кислотная — СООН, которые и сообщают макромолекуле амфотерные свойства. Белки не просто электролиты, а электролиты — амфолиты. Это означает, что в водных растворах макромолекулы способны диссоциировать как кислоты, т. е. с отщеплением ионов водорода [c.339]

Охарактеризуйте строение белковых молекул. Каков их элементный состав [c.428]

Строение клеточной мембраны показано на рис. 45. Мембрана состоит из липидного бислоя /, полярные группы 2 которого обращены наружу (липиды — макромолекулы, образованные из молекул жирных кислот). На внешних поверхностях мембраны адсорбирован первичный слой 3 белковых молекул, взаимодействие которых друг с другом придает мембране механическую устойчивость и прочность. Мембраны пронизаны особыми липопротеиновыми (комплекс липидов и белков) каналами 4, при помощи которых, по-видимому, осуществляется селективный ионный транспорт. Раствор внутри клетки содержит относительно большие концентрации ионов К+ и низкие концент- [c.138]

Для изучения состава п строения белковых молекул пользуются гидролизом, который можно осуществить двояко а) ферментативный гидролиз, или расщепление белков, и б) химический 1 ид-ролиз. [c.541]

Характерно, что Э. Фишер не только создал представление о типе строения белковых молекул, но и высказал важное положение о том, что белковые молекулы могут обладать одновременно и химической и биологической индивидуальностью благодаря способности образовывать бесчисленное множество изомеров. Это положение — одно из фундаментальных представлений молекулярной биологии. Удивительно, что химик оценил его значение по меньшей мере на два десятилетня раньше, чем это сделали биологи. [c.185]

Более подробные сведения о строении белковых молекул можно найти в специальных руководствах или курсах биологической химии, например [2,10], см. также [4]. [c.7]

Строение ферментов. По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты имеют значительно более сложное строение. Каждый фермент содержит белок, которым и обусловлена высокая специфичность биологических катализаторов. По своему строению ферменты подразделяются на два больших класса однокомпонентные и двухкомпонентные. К однокомпонентным относятся ферменты, состоящие только из белковых тел, которые обладают каталитическими свойствами. У этих ферментов роль активных групп выполняют определенные химические группировки, входящие в состав белковой молекулы и получившие название активных центров. [c.168]

Применение и значение. Среди аминокислот наиболее важны а-аминокислоты — строительный материал белковой молекулы. Белки, которые содержатся в пище, в желудочно-кишечном тракте подвергаются гидролизу при участии пищеварительных ферментов до а-аминокислот. Из этих аминокислот синтезируются белки присущего данному организму строения. [c.308]

Безусловно, это далеко не полный перечень приемов, используемых для установления первичной структуры белковой молекулы, но, в общем, стратегия решения этой задачи такова и после удачного ее применения мы можем указать строение полипептида или белка так, как это уже сделано выше — на схемах 4.4.1-4.4.4. [c.97]

Тот же самый принцип активации карбоксильной группы используется н в синтезе белков in vivo. Карбоксильная группа аминокислоты активируется, реагируя с АТР с промежуточным образованием ангидрида. Однако следующая стадия не сводится просто к атаке такого ангидрида второй аминокислотой, поскольку синтез белков включает строго определенное последовательное присоединение многих (до нескольких сотен) аминокислот. Матрица, или организующая поверхность , должна участвовать в этом процессе для того, чтобы обеспечить правильную последовательность белковой молекулы. Макромолекулой, выполняющей функцию такой матрицы, является полинуклеотидтранс-портная рибонуклеиновая кислота (тРНК) строение полинуклеотидов описано в следующей главе. [c.56]

Рентгенографическим методом были определены межатомные расстояния и валентные углы в молекулах полипептидов и на этой основе построена пространственная модель белков. В 1951 г. Л. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковой молекулы а-спираль , в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра, причем звенья соседних витков соединяются между собой водородными связями между группами ЫН и СО. Это не единственная возможная конфигурация для белковых молекул. [c.344]

Строение белковых молекул [c.648]

Свойства белков определяются не только аминокислотной последовательностью, но и пространственным строением белковой молекулы, в частности ее вторичной структурой — т к принято называть конформацию полимерной цепи белков (обзор см. [12]). [c.636]

В 1951 г. Полинг выдвинул в качестве модели пространственного строения белковых молекул так называемую а-спи-раль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность цилиндра. Соседние витки располагаются таким образом, что между группами ЫН и СО каждого третьего звена устанавливаются водородные связи (рис. 65). Один виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Степень развития спирали зависит от природы белка и внешних условий. Так, например, поли-1-аланин начинает приобретать в чистой воде конформацию а-спирали, если в полипептидной цепи содержатся более 10 звеньев. В присутствии неорганических солей спираль лучше стабилизируется за счет гидрофобных взаимодействий. [c.636]

Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

УСТАНОВЛЕНИЕ СТРОЕНИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ [c.520]

I. Какие элементы входят в состав белков Охарактеризуйте строение белковых молекул. [c.24]

Какую роль играют водородные связи в строении белковых молекул [c.654]

Молекулярная биология изучает биологические структуры и их функции на молекулярном и атомном уровне. Как научное направление молекулярная биология начала развиваться в период 1930—1940 гг., когда были достигнуты успехи в понимании тонкой структуры и свойств небольших молекул благодаря применению спектральных и магнитных методов, в первую очередь дифракции рентгеновских лучей на кристаллах (рентгеноструктурный анализ) и дифракции электронов молекулами газа этим успехам способствовал и прогресс в теории, связанный с появлением квантовой механики. Первые рентгенограммы фибриллярных белков и целлюлозы были получены в 1918 г., кристаллов глобулярных белков —в 1934 г. но только много лет спустя удалось полностью расшифровать строение белковых молекул. [c.428]

Определение третичной и четвертичной структур белковых молекул осуществляется физическими методами, в первую очередь, рентгеноструктурным анализом. Спектроскопические методы (ИК-, ЯМР-, УФ-) также приносят определенную информацию о пространственном строении белков, но эта [c.100]

Все белки, изученные до сих пор, обладают антигенными св-вами. У белков различают линейные детерминанты, построенные из аминокислотных остатков, расположенных рядом в одном участке полипептидной цепи, и конформационные, к-рые слагаются из аминокислотных остатков разных участков одной или большего числа полипептидных цепей. Антитела, полученные при иммунизации данного животного определенным белком, могут реагировать, хотя и с небольшим сродством, с нек-рыми пептидами, выделенными из гидролизата зтого белка. Такие пептиды, построенные из 5-7 остатков, часто располагаются на изгибах или выступающих отрезках пептидной цепи и, очевидно, являются детерминантами или их частями. Однако в иных условиях, напр, при иммунизации др. вида животного, могут образовываться антитела к иным участкам молекулы того же белкового А. Практически вся пов-сть белковых молекул обладает антигенными св-вами, она, т. обр., представляет собой сумму перекрывающихся детерминант, каждая из к-рых может вызывать иммунную р-цию или не вызывать ее в конкретных условиях. Последние определяются различиями в строении между белковым А, и собственными белками организма, а также регуляторными иммунными механизмами, находящимися под генетич. контролем. По-видимому, почти все детерминанты белков конформационно зависимы. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, антигенные детерминанты обладают повыш. подвижностью. [c.174]

Определение точного аминокислотного состава является первичным обязательным моментом при изучении строения молекулы белка. Без такого определения прежде всего оказалось бы невозможным установление последовательности аминокислотных остатков в пептидной цепи. Помимо этого изучение аминокислотного состава белков позволяет сделать некоторые заключения о реакционной способности белковой молекулы. В табл. 5 представлен аминокислотный состав ряда белков. В графе А указано содержание аминокислот в %, в графе В — в грамм-молях на 10 г белка. Такой подсчет позволяет сопоставлять аминокислотный состав различных белков. В зависимости от содержания в белках аминокислот с различными функциональными группа.ми (кроме а-СООН и г,-NH2), в них могут преобладать кислые или основные, полярные или липотропные группы. [c.482]

По мере того, как в круг исследований втягиваются все более сложные белки — гемоглобин (мол вес. 66 000) химотрипсин (мол вес 22 000), пепсин (мол. вес 35 000) яичный альбумин и, наконец, вирусы, молекулярный вес которых достигает 10 степени, возникает вопрос, ограничивается ли строение этих белков только образованием громадных пептидных цепей, не образуются ли эти гигантские молекулы за счет каких-либо других связей не являются ли они ассоциата ми более простых образований возникающих за счет много численных полярных групп, со держащихся в молекуле белка К этому следует еще доба вить, что при обсуждении во проса о строении молекулы белка мы ограничивались так называемыми простыми белками, построенными из одних аминокислотных остатков. По мере накопления наших знаний круг простых белков становится все более ограниченным, первостепенное значение приобретают так называемые сложные белки. Они характеризуются тем, что собственно белковая молекула соединена [c.532]

Это позволяет определить строение белковой молекулы, не прибегая к ее предварительному разрушению, и устанавливать ее первичную, вторичную и третичную структуру. [c.546]

Данилевский Александр Яковлевич (f 838—f 923). Академик. Один из основоположников отечественной биохимии, в I888 г. предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрнпсин. [c.18]

И в том и в другом случае образуютс.ч достаточно устойчивые золи. Следует отметить, что природный млечный сок каучуковых деревьев, так называемый латекс, построен из каучуковых частиц, поверхность которых покрыта активными к воде белковыми молекулами строение таких частиц может быть изображено схемой [c.197]

Интересен в этом отношении опыт аналитического сопоставления процессов змульсионного и микробиологического окисления углеводородов [106]. Авторы проводят ряд аналогий в топохимических особенностях процессов. Отдельные стадии реакций -могут протекать в разных фазах или на границе их. Оболочка -клетки состоит из дифильных белковых молекул, строение которых напоминает дифильную структуру молекул поверхностно-активных эмульгаторов. В этом случае, вероятно, внедрение углеводорода между органическими цепями гидрофобных хвостов белковых молекул происходит подобно тому, как при солюбилизации олеофиль-ных веществ в так называемых пластинчатых мицеллах. [c.41]

В основе строения белковых молекул, по Н. И. Гаврилову, должны находиться короткие (три- и не более пентапептидных) цепи, соединенные амидинными связями с дикетопиперазиновыми кольцами, что можно представить следующими возможными структурами [c.543]

Большой вклад в решение проблемы строения белковых веществ, получению полипептидных фрагментов белковых молекул внесли наши ученые — Н. Д. Зелинский, А. Я. Данилевский, В. С. Садиков, Н. И. Гаврилов, Д. Л. Талмуд и др., а также зарубежные исследователи — Фишер, Гофмейстер, Фромажо, Шорм и др. [c.226]

Помимо полипептидной теории строения белков, существует и другая точка зрения, впервые выдвинутая в 1923 г. Н. Д. Зелинским и В. С. Стадниковым. Согласно этим представлениям аминокислотные остатки в белковых молекулах соединены между собой не только в виде цепей, но и в виде колец — циклических ангидридов — дикетопиперазинов [c.338]

Полимолекулярные пленки белков позволяют изучать некоторые ферментативные реакции, устанавливать структурные особенности белковых молекул, научать иммунохимические явления и др. В частности, для изучения влияния линндных слоев на активность ферментов на гидрофильную и гидрофобную, т. е. смачиваемую и несмачиваемую водой, поверхности стекла наносили слои стеариновой кислоты различной кратности, а затем на эти поверхности из объема раствора наносили каталазу. Схема строения слоев стеариновой кислоты н фермента (Ф) показана на рис. 18. Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [c.47]

К настоящему времени многие О-гликозид-гидролазы получены в высокоочищенном и в кристаллическом состоянии, для целого ряда карбогидраз получены данные о первичной структуре (всей белковой молекулы или ее фрагментов). Именно среди кар-богидраз был выбран фермент — лизоцим, для которого впервые в энзимологии было расшифровано пространственное строение с помощью рентгеноструктурных методов анализа. Карбогидразы широко используются для изучения структуры многих биологически важных соединений — гликоконьюгатов, компонентов клеточной стенки и т. д. [c.22]

Полипептидные цепи белков строятся из десятков и сотен молекул, причем не одной, а различных аминокислот. Образуя цепь, они могут соединяться друг с другом в различной последовательности, что приводит к огромном-у многообразию молекул белков. Подсчитано, что с цепью из 20 разных аминокислот (при условии, что каждая войдет в цепь только один раз) возможно гигантское число различных полипептидов — 2,3-10 . Установлено, что природа и свойетва белка определяются не только тем, какие аминокислоты входят в его состав, но особенно и тем, в какой последовательности они соединяются друг с другом. Строение белковых молекул усложняется в полипептидных цепях боковыми ответвлениями (К) и ионогенными группама (—СООН, —МНг), обусловливающими амфотерность. [c.180]

Клеточные белки, способные катализировать различные биохимические реакции, называют ферментами или энзимами. Ферменты по химическому строению, могут быть трех видов состоящие только из сложных белковых соединений содержащие, кроме белковых молекул, ионы одного из металлов (меди, железа, цинка и др.) содержащие активные группы, без которых белковая часть молекулы становится инертной. В образовании ферментов могут участвовать витамины. Молекулярная масса ферментов колеблется от нескольких тысяч до 500 000 (изомеразы). Клетки микроорганизмов имеют большой набор ферментов, например грибы рода Aspergillus содержат до 20 различных ферментов. [c.14]

Таким образом, в настоящей работе описан первый вариант компьютерной системы, позволяющей как анализитювать закономерности строения белковой молекулы, так и проводить расче ы третичной стр уктуры для класса а-сгшралышх глибуляргшх белков или а-спиральных доменов. [c.150]

К изучению структуры белка можно подходить с различных точек зрения. Можно исследовать последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи, изучать характер функциональных групп белка, особенности связей между боковыми лрутпами остатков, пытаться установить наличие или отсутствие определенных групп в белке. Такою рода исследования, связанные с изучением особенностей химического строения различных белков, были приведены выше. Не менее важную роль в изучении структуры белков играют исследования пространственной конфигурации белковых молекул. Определенная пространственная Конфигурация белковой молекулы обеспечивает возможность ироявления ею определенных свойств, которые и составляют основу биологической специфичности белков. Нарушения конфигурации, происходящие, например, при денатурации, вызывают потерю активности белка, т е. потерю этих свойств. [c.535]