Ферменты изоферменты

Важную роль в регуляции жизненных функций организма играют изоферменты, т. е. генетически обусловленные множественные молекулярные формы ферментов. Изоферменты, одинаковые по специфичности действия, различаются регуляторными свойствами. Они дифференцированно отвечают на сигналы высших регуляторных систем, функционируют в различных физиологических условиях. [c.438]

Более показательным примером фермента, который может находиться во множестве разных форм, является гексокиназа [схема (6-91)] [70]. Гексокиназа мозга характеризуется низким значением константы Михаэлиса для глюкозы (/См = 0,05 мМ). Она способна, следовательно, фосфорилировать глюкозу, обеспечивая дальнейший метаболизм этого субстрата, даже когда концентрация глюкозы в мозге падает до очень низкого уровня. В то же время глюкокиназа, изофермент печени, уда- [c.67]

Основные механизмы регуляции метаболизма. Ключевые ферменты. Генетический контроль синтеза ферментов. Изоферменты. Компартментализация. [c.465]

Количество определенного фермента, имеющееся в клетке, может регулироваться на различных этапах образования этого фермента и, конечно, на этапе его разрущения. В иерархии процессов метаболического контроля наиболее сложный механизм регулирования концентрации ферментов связан с процессами активации и репрессии генов. Специфические химические сигналы могут инициировать или блокировать транскрипцию определенного участка ДНК в информационную РНК (мРНК) в зависимости от того, будет ли данный сигнал индуктором или репрессором соответственно. Регуляция на уровне генов может вести 1) к увеличению или уменьщению количеств тех или иных ферментов, 2) к изменению типов ферментов, имеющихся в клетке, и 3) к изменению относительного содержания в ней различных вариантов данного фермента (изоферментов), которые, катализируя одну п ту же реакцию, могут различаться ио своим каталитическим свойствам. [c.16]

Если для A. используют метанол, р-ция наз. метаноли-зом, если этанол-эта н о л и 3 о м, и т.п. А. протекает по механизму нуклеоф. замещения. Об А. см. в ст. Спирты. АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь НАД оксидо-редуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидаденнндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов н кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых суб>единиц с мол. м ок. 40 тыс, первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий карман , ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками На его дне локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, [c.95]

Наличие изоферментов - одна из форм регуляции активности ферментов. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) состоит из двух видов субъединиц мышечных (М) и сердечных (И), и в зависимости от их сочетания активность ЛДГ будет менее эффективной (больше М-субъединиц) или более эффективной (больше Н-субъединиц). [c.35]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Молекулы А состоят из 4 одинаковых субъединиц с мол. м. 62,5 тыс. Фермент из печени лошади существует в виде двух форм (изоферментов) с р/ 5 и 6, выделенных соотв. из митохондрий и цитоплазмы. Фермент с р/ 5 активируется ионами Mg " , Са и Мп , тогда как фермент с р/ [c.109]

Молекула Л. (мол. м. 60 тыс.-100 тыс.) у животных и нек-рых растений состоит из одной полипептидной цепи. Содержит в активном центре ион негемового Ре (восстановленная форма Л.-неактивна) исключение- нек-рые грибы, в к-рых обнаружены гемсодержащие Л. У растений оптим. каталитич. активность фермента при pH 6-7 илн 9-10 (в зависимости от источника и изофермента) у животных-при pH 7,4-7,8 р/ обычно 5-6. Изучена аминокислотная последовательность Л. соевых бобов и, частично, ретикулоцитов. [c.601]

Молекула изофермента С. из цитозоля состоит из 2 идентичных субъединиц с мол. м. 16 тыс., каждая иэ к-рых содержит по 1 атому Си и Zn . Фермент активен при pH [c.474]

Важный аспект регуляции метаболизма связан с тем, что многие ферменты могут находиться в разных формах. Как правило, эти изоферменты не являются изомерами. Скорее это сходные, но химически раз- [c.66]

Изоферменты обозначают самыми разными способами, но в настоящее время принято присваивать им номера в порядке уменьшения их электрофоретической подвижности. Обычно электрофорез проводят при pH 7—9 Большинство ферментов в этом интервале pH заряжено отрицательно. Ферменту, движущемуся с наибольшей скоростью к аноду, приписывается номер 1. Подобный способ уже давно используется при электрофорезе белков крови. Так, глобулины нумеруются в порядке уменьшения их подвижности (аь аг и т. д. см. дополнение 2-А) [71]. [c.68]

Более распространенным типом регуляции, чем активация предшественником, является ингибирование по типу отрицательной обратной связи, когда накопление конечного продукта метаболической цепи приводит к выключению ферментов, необходимых для его синтеза. Чаще всего подавляется активность первого фермента, занимающего ключевое положение в данной биосинтетической цепи. В то же время продукт часто подавляет активность более чем одного фермента цепи (рис.6-15). Когда клетка продуцирует два или большее число изоферментов, специфическим продуктом нередко ингибируется только один из них. Например, на рис. 6-15 продукт Р подавляет активность только одного из двух изоферментов, катализирующих превращение А в В активность же другого контролируется путем химической модификации. [c.70]

К сожалению, эти вопросы еще не были подвергнуты прямому изучению. Данные, приведенные в табл. 14, основаны на имеющихся значениях активности, а не концентраций ферментов. Поэтому, хотя уже совершенно ясно, что активность некоторых ферментов у организмов, акклимированных к холоду, выше, чем у акклимированных к теплу, мы не можем с достаточным основанием заключить, что наблюдаемые различия обусловлены различием концентраций. Еще одна неясность связана с тем, что данные, приведенные в табл. 14, основаны большей частью на величинах максимальной скорости реакции (1 тах), полученных в экспериментах с неочищенными гомогенатами тканей. Следовательно, у нас нет никаких сведений о том, какова была бы относительная активность ферментов при физиологических концентрациях субстратов. Кроме того, если не считать немногих случаев, мы не знаем, содержались ли в тканях организмов, акклимированных к теплу и к холоду, одни и те же варианты ферментов (изоферменты). Поэтому пе исключена возможность того, что в некоторых случаях различия в активности были обусловлены неодинаковой эффективностью самих [c.248]

Как и в случае множественных форм других ферментов, изоферменты АХЭ выявляют различными методами электрофореза или хроматографии. Некоторые наиболее типичные данные о результатах изучения изоферментов АХЭ нервной ткани сведены в табл. 2, анализ которой позволяет прийти к общему выводу, что АХЭ мозга несомненно имеет изоферменты, которые в зависимости от вида животного отличаются по числу и по некоторым свойствам. Несоответствия, наблюдаемые при сопоставлении работ разных авторов, легко могут быть объяснены видовыми различиями и различиями в методических приемах, применяемых при разделении изофермептов. [c.201]

Применение в качестве носителей гелей значительно расширило возможности этого метода и сферу его применения. Большим преимуществом метода является возможность варьирования степени иористости геля, что позволяет улучшать разделение молекул, обладающих близкими зарядами, но различающихся по размерам и (или) форме. Вследствие этого гель-электрофорез чрезвычайно удобен для разделения смесей нуклеиновых кислот (особенно молекул РНК) и белков (включая ферменты, изоферменты и структурные белки). Степень пористости крахмальных и агаровых гелей не удается контролировать до такой степени, как полиакриламидных, но они также оказались весьма полезными при разделении смесей различных высокомолекулярных соединений. [c.137]

Не всегда просто решить, являются ли сходные ферменты изоферментами, или их следует отнести к разным ферментам. В качестве примера укажем на кар-бамоилфосфатсинтетазы I и II. Оба эти фермента синтезируют карбамоилфосфат (см. рис. 2. 26), но реакции различаются тем, что первый из них образует аминогруппу за счет аммиака, а второй — за счет амидной группы глутамина. Таким образом, продукт реакций в обоих случаях один и тот же, а субстраты фермента, хотя и сходны, но не идентичны. Карбамоилфосфатсинтетазы I и II различаются и по локализации в клетке, и по физиологической роли. Первый фермент находится в митохондриях, участвует в метаболическом пути синтеза мочевины, а второй — в цитозоле, участвует в синтезе пиримидиновых нуклеотидов. По-видимому, есть равные основания рассматривать эти ферменты и как изоферменты, и как разные ферменты. [c.98]

Глюкоза способна проходить через клеточные мембраны, в то время как для глюкозо-6-фосфата мембраны непроницаемы. Таким образом, в результате фосфорилирования глюкоза запирается в клетке. В паренхиматозных клетках печени есть два фермента (изофермента), катализируюш,их эту реакцию, — гексокиназа и глюкокиназа (в других органах — только гексокиназа). Гексокиназа обладает [c.252]

ИЗОФЕРМЕНТЫ, разные формы одного и того же фермента, отличающиеся структурой полипептидной цепи или составом субъединиц. Присутствуют в организмах одного вида или в одной клетке различны по каталитич. активности. Наличие И.— один из способов регуляции ферментативной активности. Использ. для диагностики нек-рых заболеваний. [c.215]

Любой из компонентов названных и им подобных биоспецифиче-ских пар можно надежно закрепить на матрице в качестве так называемого лиганда . С его помощью второй партнер пары может быть извлечен из смеси с другими, не комплементарными лиганду веществами и временно задержан на матрице в составе биоспецифического (аффинного) комплекса. Иногда это может быть не одно, а несколько родственных или схожих по своей структуре веществ, узнающих один и тот же лиганд, например изоферменты пли ряд ферментов, использующих один и тот же кофермент, различные виды антител к одному и тому же антигену и т. д. [c.339]

Кроме этого значительного в количественном отношении белка, в альбуминовой фракции белков рапса обнаруживается мирозина-за. Речь идет о ферменте, который посредством гидролиза глюкозинолатов семени вызывает образование антипитательных компонентов (тиоцианаты). Мирозиназа представляет собой глико-протеин с молекулярной массой около 133 ООО Да, образованный двумя полипептидными цепями. Вероятно, существует несколько изоферментов, которые различаются по термостабильности. Оптимальный pH для их активности находится в диапазоне от 4,5 до 8 [79]. [c.168]

Г. содержится в животных, растениях и микроорганизмах. В бактериях и синезеленых водорослях представлена одной формой, в др. организмах-неск. изоферментами. Долгое время Г. рассматривали как осн. фермент первичной ассимиляции NHj, Низкое сродство Г. к NH , а также открытие глутаматсинтазы, обнаруженной во всех, кроме животных, организмах, свидетельствуют, что роль Г, в ассимиляции NHj незначительна. [c.587]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Мол. масса Т. колеблется в пределах от 60 тыс. до 140 тыс. (разброс значений мол. массы связан со способностью фермента KinpoTeojnny и, по-видимому, с нали шем широкого спектра изоферментов). [c.611]

Активность ферментов регулируется в процессе их биосинтеза (в т. ч. благодаря образованию изоферментов, к-рые катализируют вдентичные р-ции, но отличаются строением и каталитич. св-вами), а также условиями среды (pH, т-ра, [c.80]

Ф. Aj - наиб, изученные представители Ф. Известны 3 группы Ф. А2. 1) ферменты адов змей, рептилий и насекомых, существующие в виде большого кол-ва изоформ (см. Изоферменты), 2) ферменты поджелудочной железы млекопитаю- [c.140]

В составе целлюлосом обнаружены по крайней мере 4 изофермента Ц. первого типа и 1 - второго. Для всех эвдоглюканаз целлюлосомы определена первичная структура, а для одной из них - также пространственная. Оптимальная каталитич. активность бактериадьных ферментов при pH ок. 7. [c.335]

Наиболее изученным олигомерным ферментом является лактатдегидрогеназа (она катализирует обратимое превращение пировиноградной кислоты в молочную), содержащая два типа полипептидных цепей Н—сердечный тип (от англ. heart—сердце) и М—мышечный тип (от англ. mus le—мышца) — и состоящая из 4 субъединиц. Этот фермент благодаря различным сочетаниям субъединиц может существовать в 5 формах. Такие ферменты получили название изоферментов, или, в соответствии с новой классификацией, множественных форм ферментов (см. главу 4). [c.71]

Почему клетки продуцируют изоферменты Прежде всего ферменты с различающимися кинетическими свойствами необходимы для выполнения функций, меняющихся со временем или в зависимости от условий [69]. Так, концентрация субстрата может сильно варьировать от ткани к ткани такие же различия существуют между митохондриями, ядром и цитоплазмой клетки, а также на разных стадиях развития организма. В случае лакгатдегидрогеназы изофермент 1 ингибируется избытком пирувата — продуктом катализируемого этим ферментом окисления лактата [c.67]

Хотя природа этого ингибирования продуктом неясна ), целесообразность его, по-видимому, можно понять (по крайней мере в какой-то степени) для такого аэробногох> органа, как печень, в которой пируват удаляется окислением избыточная же активность лактатдегидрогеназы подавляется в ней при накоплении пирувата. В то же время изофермент 2 скелетной мышцы не ингибируется избытком пирувата и отвечает требованиям, предъявляемым к ферменту, который должен восстанавливать пируват до лактата при увеличении мышечной активности ). [c.67]

Наличие изоферментов может быть обусловлено также генетическими вариациями в гетерозиготах. Так, если генетически детерминированный вариант определенного белка несет на один положительный или отрицательный заряд больше (или меньше), чем стандартный фермент, то при электрофорезе соответствующей белковой фракции у гете-розигот будет обнаружен новый изофермент. Следует отметить, что электрофоретический метод, часто используемый для выявления изоферментов, не позволяет обнаружить генетические варианты, в которых замещения аминокислот не приводят к изменению заряда молекулы. [c.68]

Изоферменты, или изоэнзимы,— это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и химическим свойствам, в частности по сродству к субстрату, [c.126]

Термин множественные формы фермента применим к белкам, катализирующим одну и ту же реакцию и встречающимся в природе в организмах одного вида. Термин изофермент применим только к тем множественным формам ферментов, которые появляются вследствие генетически обусловленных различий в первичной структуре белка (но не к формам, образовавщимся в результате модификации одной первичной последовательности). [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология