Активация ферментов в результате ковалентной модификации

В ряде случаев ферментативная активность изменяется в результате ковалентной модификации молекулы фермента. При процессах одного типа происходит активация неактивного предшественника фермента, зимогена, в результате действия протеолитических ферментов при процессах другого типа осуществляется модификация одного фермента другим, приводящая к ковалентному присоединению к модифицируемому ферменту небольшой группы. [c.277]

Активность киназы фосфорилазы также регулируется путем ковалентной модификации. Киназа фосфорилазы, подобно фосфорилазе, превращается из формы с низкой активностью в высокоактивную форму в результате фосфорилирования. Фермент, катализирующий эту активацию, является компонентом системы гормон—циклический АМР, которую мы рассмотрим несколько позднее. Киназа фосфорилазы мо- [c.125]

Регуляция ферментативной активности может осуществляться за счет ковалентной обратимой модификации новосинтезированных белковых макромолекул. Это связано в первую очередь с ферментативным присоединением к ним низкомолекулярных химических группировок в результате фосфорилирования, гликозилирования, метилирования и т. д. Присоединение фосфатной группы к гидроксилу аминокислотного остатка полипептидной цепи может как увеличить, так и снизить ферментативную активность. Примером тому может служить фосфорилаза — фермент, катализирующий отщепление остатков глюкозы от гликогена. В исходном состоянии он неактивен, но при фосфорилировании, осуществляемом посредством фермента протеинкиназы, происходит его активация и вовлечение в процесс метаболизма глюкозы. На- [c.82]

G-белки не только усиливают сигнал, но и служат важным звеном, где может регулироваться весь процесс активации. В принципе эффективность взаимодействия между рецепторами и ферментом может быть изменена ковалентной модификацией G-белка или изменением его концентрации в плазматической мембране. Наиболее впечатляющая иллюстрация этого - действие бактериального токсина, ответственного за симптомы холеры. Холерный токсин представляет собой фермент, катализирующий перенос ADP-рибозы с внутриклеточного NAD на а-субъедини-цу Gs-белка. Последняя при этом теряет способность гидролизовать связанный с нею GTP. Аденилатциклаза, активированная такой видоизмененной а-субъединицей Gs-белка, может оставаться в активном состоянии неопределенно долго. В результате длительное повышение уровня сАМР в клетках кишечного эпителия вызывает массированный выход воды и натрия из этих клеток в просвет кишечника, что и приводит к тяжелом поносу - характерному симптому холеры. [c.359]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология