Ферменты предшественники

Витамин В , известный также под названием рибофлавин, по своей биологической роли похож на тиамин, поскольку самостоятельно в биохимических процессах не участвует (так как это делает, например, витамин А), а в качестве предшественника формирует флавиновые коферменты и ферменты [c.275]

Другое практическое применение химического окисления следует искать в биосинтезе простагландинов [201, 202]. В природе они синтезируются путем селективного окисления предшественника— жирной кислоты С20, содержащей три или четыре двойные связи. Полиненасыщенная жирная кислота в присутствии фермента циклооксигеназы окисляется молекулярным кислородом путем двух последовательных реакций радикальной циклизации с образованием бициклического промежуточного продукта — эндопероксида. Разлагаясь, он образует различные простагландины, в том числе Р0Р2 и РОРга, а также тромбоксан Аг и простациклин (рис. 5.20). [c.326]

Холофермент ДНК-полимеразы 111 может димеризоваться. На этом основании выдвинуто предположение, что две молекулы холофермента, праймосома, и, возможно, дополнительная хеликаза образуют в клетке единый комплекс — реплисоиу, которая движется по ДНК, одновременно синтезируя обе новые цепи (рис. 34). Не исключено, что в состав гипотетической реплисомы входят и некоторые ферменты биосинтеза нуклеотидов — предшественников ДНК-Это было бы разумна, учитывая, что дезоксирибонуклеотиды нужны в клетке только для синтеза ДНК. [c.58]

Что же представляют собой предшественники ДНК В ранних опы тах было показано, что нуклеозид Н-тимидин интенсивно включается в ДНК. Однако с точки зрения энергетики представлялось маловероятным, что тимидин служит непосредственным предшественником. Данные О том, что роль предшественников играют нуклеозидтрифосфаты, были получены в 1958 г., когда Корнберг открыл ДНК-полимеразу Е.соИ. Для выделения 600 мг фермента Корнберга, называемого обычно ДНК-поли-меразой I, понадобилось 90 кг бактериальных клеток [4, 26] (в каждой клетке содержится около 400 молекул фермента). Этот фермент обладал многими свойствами из предсказанных для ДНК Синтезирующего фермента. Для его работы требовались матричная цепь ДНК и более короткая затравочная цепь. Как это видно из уравнения (15-2), ДНК полимераза I распознает З -конец затравочной цепи и присоединяет к нему соответствующий нуклеозидтрифосфат, образующий пару со еле- [c.196]

Химический синтез аденозин- или гуанозинтрифосфатов можно провести по аналогии с биосинтезом путем фосфорилирования низкоэнергетических предшественников, монофосфатов. Фосфорилирование проводят фосфорной кислотой и конденсирующим (дегидратирующим) реагентом —ДЦГК. Использование карбодиимидов уже обсуждалось в связи с проблемой синтеза пептидной связи. Напомним, что реакция протекает через образование промежуточного ангидрида. В данном случае вместо карбоновой кислоты к карбодиимиду добавляют фосфорную кислоту, как показано на примере синтеза ADP из АМР. В присутствии избытка фосфорной кислоты получающийся ADP будет далее фосфорили-роваться с образованием АТР. Конечно, эта реакция протекает нё С такой избирательностью, как реа кция фосфорилирования, катализируемая ферментом, так-что даже в оптимальных условиях образуется смесь АМР, ADP, и АТР и некоторых высших поли- [c.134]

Метаболизм ХОП микроорганизмами осуществляется путем использования ими органического углерода в качестве пищи и катализируется ферментами. При этом образуются различные вещества, и некоторые из них могуг оказаться более опасными для живых организмов, чем их предшественники (128 . [c.80]

Использование реакций замещения для превращения функциональных групп мы рассмотрим на примере одного из первых, реально осуществленных синтезов тирамина — физиологически активного природного соединения. Тирамин был обнаружен во многих продуктах питания (например, в сыре), но когда он попадает в организм, то немедленно разрушается сложным белком (ферментом), называемым моноаминооксидазой (МАО). При разработке схемы синтеза тирамина, приведенной ниже, в качестве исходного соединения мы выбрали /г-оксибензиловый спирт. В большинстве случаев выбор пути синтеза целесообразно начинать с конца. Приходится намного меньше вспоминать, если, начав с конечного продукта, задать вопрос Как получить данное соединение в одну стадию Это в свою очередь ведет к выбору ближайших предшественников конечного продукта, и тот же вопрос возникает вновь. Обычно после рассмотрения таким способом двух-трех стадий синтеза вопрос оказывается решенным или выбранный синтетический путь становится очевидным. [c.185]

Каждый такой оперон транскрибируется с образованием единого РНК-предшественника, при расщеплении которого образуются молекулы зрелых рРНК. У бактерий, у которых реакция расщепления блокирована в результате мутации гена, кодирующего соответствующий фермент, предшественник накапливается в виде РНК с константой седиментации примерно 30S. В целом все гги-опероны организованы одинаково и содержат гены, кодирующие синтез трех молекул рРНК и расположенные в последовательности 16S-23S-5S, как показано на рис. 23.9. Гены, кодирующие высокомолекулярные рРНК, располагаются в том же порядке, что и в эукариотической транскрипционной единице наличие в той же самой [c.296]

Основным местом локализации моноаминооксидаз в животной клетке являются митохондрии. У растений моноаминооксидазная активность впервые обнаружена у многих растений более 50 лет назад, однако катехоламины, серотонин, гистамин не являются субстратами для этого фермента. Предшественник серотонина триптамин окисляется и дезаминируется моноаминооксидазой клеток растений, в частности клеток колеоптилей овса Avena, до ИУК. [c.76]

ПЛАЗМ И Н (фибринолизин), фермент класса гидролаз ЙЗ группы сериновых протеаз. Гликопротеид белковая часть молекулы состоит из двух соединенных связью S — S полипептидных цепей — тяжелой (мол. м. ок, 60 ООО) и кгкой (ок. 25 ООО), в к-рой локализован активный центр. Обра.зус тся из неактивного предшественника — плазми-вогена. Катализирует расщепление фибрина, приводящее к растворению к])0вят 1.1х сгустков. [c.445]

Общеизвестно, что одна из нерешенных задач органической химии — проведение эффективного асимметрического синтеза из прохирального предшественника точно так же, как это делают ферменты. Как вариант, приводяш,ий к желаемому результату, можно использовать оптически активный реагент, который диасте-реотопно взаимодействовал бы с реагирующей молекулой и приводил к получению асимметрического продукта. [c.92]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

В настоящее время в фармацевтической промышленности нашли практическое применение два процесса. Первый из них—это синтез аналога кортизона, преднизолона, который используется в качестве лекарственного препарата для лечения ревматоидных артритов. Предшественник стероида, соединение Рейх-штейна, пропускают последовательно через две колонки, каждая из которых содержит специфический фермент, присоединенный к полиакриламидному полимерному носителю [128]. При этом происходит реакция гидроксилнровання прохн-рального С-11, причем конфигурация сохраняется. [c.261]

Протеолитические ферменты. — Е1ажнейшими ферментами пищеварительного тракта являются пепсин (в желудочном соке), трипсин, химотрипсин и карбоксипентидаза (в поджелудочной железе). Обычно они секретируются в виде неактивных предшественников (зимогенов). [c.713]

Соед., являющиеся предшественниками В. в органи.зме, наз. провитаминами (напр,, каротины и стерины, к-рые превращаются соотв. в витамины А и D). Нек-рые аналоги и производные В. (т. н. антивитамины), проникая в клетки, вступают в конкуренцию с В. Заняв место В. в структуре фермента, онп, однако, не могут выполнять их функции. К антивитаминам относятся также в-ва, свя.зьтвающие или разрушающие В. (напр., тиамина.за). [c.102]

КАЛЛИКРЕИНЫ, ферменты класса гидролаз, содержащиеся в плазме кровн, моче и тканях нек-рых железистых органов животных. Катализируют огранич. протеолнз ки-ннногена (неактивного предшественника белковой природы) с образованием книннов. К. плазмы крови человека состоят нэ тяжелой (мол. м. 52000) и легкой (мол. м 33000—42000) цепей, соединенных одной или иеск. связями S—S. Активный центр локализован в легкой цепи. К. стимулируют свертывание крови и фибринолиз. К. из поджелудочной железы свиньи — сосудорасширяющее ср-во. [c.235]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

ЭЛАСТАЗА, фермент класса гидролаз, относится к эндопептидазам. Мол. масса бычьей Э. 25 ООО, р/ 9,5, оптим. каталитич. активность при pH 8,5—9,0. Образуется в поджелудочной железе в виде предшественника (проэласта.чы), встречается также в культуральной жидкости нек-рых микроорганизмов. Катализирует гидролиз белков и непти- [c.695]

На поверхности таких клеток — на внешней стороне их мембран — находятся недостроенные углеводные цепи и ферменты (так называемые гликозил-трансферазы), переносящие на эту цепь недостающий моносахаридный остаток с предшественника — нуклеозид-дифосфат-сахара (НДФС), играющего при таком переносе роль второго субстрата. Однако в пределах одной клетки гликозил-трансферазы и их субстраты (недостроенные углеводные цепи) непосредственно взаимодействовать не могут, так как на мембране они пространственно разделены. Зато такое взаимодействие легко и эффективно осуществляется при контакте двух таких клеток гликозил-трансфераза одной клетки образует фермент-субстратный комплекс с углеводной цепью другой клетки, и наоборот (рис. 9). [c.160]

Комплекс 4Са +—КМ—АКМ утрачивает свойство своего предшественника 4Са +—КМ и не активирует фосфодиэстеразу. Для значительной части антагонистов кальмодулина ингибирование сопровождается эффектом положительной кооперативности, что подтверждает гипотезу многоцентрового связывания этих соединений с комплексом Са +—КМ в процессе ингибирования индуцированной активности фермента. [c.379]

О содержании биотина в карбамоилфосфатсинтетазе млекопитающих данных не имеется, однако известно, что она тоже действует по многостадийному механизму. Считают, что первоначально образующийся карбоксилфосфат (связанный с ферментом) далее реагирует с аммиаком и превращается в связанный с ферментом карбамат. Для синтетазы печени мощным аллостерическим эффектором является N-ацетилглутамат (рис. 14-4), предшественник орнитина [17]. [c.97]

Так, в случае тирозиновой тРНК Е. соИ в молекуле непосредственного предшественника (рис. 15-9) содержится 129 нуклеотидов — на 44 больше, чем в молекуле зрелой тРНК. Из этих избыточных нуклеотидов 41 расположены с 5 -конца и три — с З -конца. Специальная нуклеаза (РНКаза Р) разрывает лишь одну связь в молекуле-пред-шественнике, отщепляя с 5 -конца фрагмент, состоящий из 41 нуклеотида. В результате действия другой нуклеазы (РНКаза PI1I) с противоположного конца отщепляется фрагмент, состоящий из трех нуклеотидов [56]. Дальнейшее разрушение отщепившихся фрагментов происходит под воздействием дополнительных ферментов [70]. [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология