Действие протеолитических ферментов в кишечнике

ДЕЙСТВИЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ В КИШЕЧНИКЕ [c.338]

Альбумозы и пептоны, образовавшиеся из белков нод влиянием пепсина, представляют собой еще достаточно высокомолекулярные сложные соединения, которые в желудке не всасываются и поэтому поступают при очередном опорожнении желудка вместе с пищевой кашицей в двенадцатиперстную кишку. Здесь они подвергаются действию группы протеолитических ферментов, которые обладают свойством гидролизовать как белки, так и полипептиды (пептоны). Пищеварительный сок в кишечнике, действующий на белки, представляет собой смесь секрета панкреатической железы и слизистой кишечника. В кишечнике белки пищи подвергаются воздействию трипсина, химотрипсина и пептидаз (полипептидаз и дипептидаз), содержащихся частично в поджелудочном, частично в кишечном соке. [c.314]

Весь сложный процесс переваривания пищевых белков в пищеварительном тракте настроен таким образом, чтобы путем последовательного действия протеолитических ферментов лишить белки пищи видовой и тканевой специфичности и придать продуктам распада способность всасываться в кровь через стенку кишечника. Примерно 95—97% белков пищи всасывается в виде свободных аминокислот. Следовательно, ферментный аппарат пищеварительного тракта осуществляет поэтапное, строго избирательное расщепление пептидных связей белковой молекулы вплоть до конечных продуктов гидролиза белков —свободных аминокислот. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—МН— белковой молекулы. [c.418]

Смещение равновесия в данной реакции в сторону синтеза соляной кислоты происходит, по-видимому, за счет использования энергии гидролиза АТФ. Затем соляная кислота секретируется в желудок, где выполняет разнообразные функции активирует пепсиноген создает оптимум pH для действия пепсина и других протеолитических ферментов денатурирует пищевые белки, облегчая тем самым процесс их гидролиза оказывает антимикробное действие, т. е. создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. От денатурирующего влияния соляной кислоты и гидролитического действия протеолитических ферментов собственные белки стенок желудка предохраняет специальный слизистый секрет, содержащий гликопротеины. При язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки в области язвы происходит разрушение клеток протеолитическими ферментами механизм образования язвы пока детально не изучен. [c.378]

Определяет степень устойчивости наружного капсида к действию протеолитических ферментов Определяет способность реовирусов заражать клетки кишечника и распространяться в ЦНС после перорального введения [c.278]

Три фермента — трипсин, химотрипсин и карбокси-пептидаза — вырабатываются экзогенными клетками поджелудочной железы в виде неактивных предшественников, которые под действием ряда ферментов, в том числе энтерокиназы, превращаются в активные формы. В результате последовательного действия протеолитических ферментов и пептидаз перевариваемые белки в конечном счете превращаются в смесь свободных аминокислот и олигопептидов, которые далее всасываются через эпителиальные клетки, выстилающие тонкий кишечник. [c.208]

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы) пепсин (фермент желудка), трипсин (фермент поджелудочной железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой. [c.336]

Химотрипсин. другим протеолитическим ферментом, действующим в кишечнике во время пищеварения, является химотрипсин. Он содержится в поджелудочной железе и поджелудочном соке в неактивном состоянии, в виде химотрипсиногена. Последний под действием трипсина переходит в химотрипсин. [c.333]

Только 5 групп бактерий были способны вызвать у насекомых септицемию при небольшой дозе инокулята, и их действие на насекомых обычно было связано с образованием протеолитических ферментов. В большинстве это аэробные бактерии, способные развиваться в аэробных тканях насекомых, развитие которых сильно тормозится в анаэробных условиях кишечника [39]. [c.265]

Углевод гликопротеина может защищать белковую часть от действия протеолитических ферментов. Например, внутренний фактор Касла, обеспечивающий перенос витамина клетки кишечника, представляет собой гликопротеин, достаточно устойчивый к действию пищеварительных протеиназ. Если этот белок обработать гликозидазами, разрушающими углеводную часть, он становится легкодоступным для протеиназ и быстро переваривается. [c.284]

В кишечнике под влиянием ферментов сока поджелудочной железы и кишечного сока заканчивается начавшееся в желудке под влиянием фермента желудочного сока гидролитическое расщепление белков пищи. Последовательное действие всех этих протеолитических ферментов приводит к тому, что белки пиш.и подвергаются полному гидролизу с образованием смеси различных аминокислот. [c.339]

Разложение аминокислот под действием бактерий. Белки и продукты их гидролиза — пептиды и аминокислоты в кишечнике подвергаются воздействию не только собственных протеолитических ферментов организма, но и ферментов разнообразных бактерий. В отличие от ротовой полости и желудка в кишечнике имеются условия для развития так называемых гнилостных бактерий, поэтому здесь часть аминокислот до всасывания в кровь используется микробами в качестве источника питания. Декарбоксилирование аминокислот под действием бактерий приводит к образованию летучих и неприятно пахнущих, иногда ядовитых для организма аминов кадаверина, путресцина и др. [c.383]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Большинство пищевых продуктов подвергается тепловой кулинарной обработке. Это сказьшается на качестве белка. Под воздействием теплоты в первую очередь происходят разрушение третичной структуры белка и. изменение его некоторых свойств. В растительных белках происходит также частичное разрушение их связей с углеводами. После такой подготовки белки значительно легче подвергаются действию протеолитических ферментов желудка и кишечника и наиболее полно усваиваются. [c.11]

В настоящее время можно считать доказанным, что кристаллический белок в кишечнике восприимчивых насекомых распадается на молекулы протоксина, которые под действием про-теиназ расщепляются на токсические фрагменты. Молекулой протоксина большинство исследователей считают фрагмент с молекулярной массой 230 ООО в кишечнике чешуекрылых, в котором отмечается высокое значение pH, необходимое для высвобождения токсичных компонентов. Под действием протеолитических ферментов пищеварительного тракта насекомого протоксин может превращаться в непосредственно воздействующий токсин. [c.68]

Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме—в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов—протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием других протеиназ (механизм активации подробно рассматривается в главе 12). Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием (демаскирование). Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-пред-шественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. Примерами подобного активирования белков является активиро- [c.153]

Химотрипсин-ЭТО протеолитический фермент, секретируемый из поджелудочной железы в тонкий кишечник в виде неактивного предшественника, или зимогена, называемого химотрипсиногеном. Химотрипсиноген, представляющий собой полипептидную цепь из 245 аминокислотных остатков и содержащий пять дисульфидных связей, образованных пятью остатками цистина, активируется в тонком кишечнике под действием другого протеолитического фермента-трипсина. Трипсин гидролизует четыре пептидные связи и удаляет из молекулы химотрипсршогена два дипептида в положениях 14-15 и 147-148. В результате образуется активный химотрипсин, состоящий из трех полипептидных цепей, ковалентно связанных двумя дисульфидными мостиками, один из которых соединяет А- и В-цепи, а второй-В- и С-цепи, как показано на рис. 2. Для проявления активности химотрипсина необходимы остаток гистидина 57 и остаток аспа- [c.251]

Картина превращения пищевых белков в желудочно-кишечном тракте была бы неполной, если бы мы прошли мимо тех изменений, которые претерпевают белки (аминокислот ы) в кишечнике под действием разнообразных микроорганизмов, населяющих в огромном количестве этот участок пищеварительной трубки. Роль микроорганизмов впереварива-н и и белков незначительна, поскольку в желудочно-кишечном тракте человека и животных имеется весь набор протеолитических ферментов, необходимых для расщепления белков. Но часть аминокислот в кишечнике, до их всасывания, используется микробами в качестве источника питагшя. [c.319]

Механизм активации частичным протеолизом наиболее характерен для про-теолитических ферментов (пептидгидролаз). Это связано с тем, что белки, являющиеся субстратами пептидгидролаз, составляют основу структурно-функционального аппарата клетки нерегулируемое действие пептидгидролаз могло бы быть опасным для клетки. Поэтому в ходе эволюции выработался механизм, заключающийся в том, что протеолитические ферменты образуются и хранятся в неактивной и безопасной форме проферментов и активируются в должном месте и в должный момент. Например, проферменты пищеварительных протеаз активируются не в клетках, где они синтезируются, а в полости желудка и кишечника (см. главу 11). Ферменты, участвующие в свертывании крови, активируются лишь в месте повреждения кровеносных сосудов (глава 21). [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология