Взаимодействие цитохрома с с его редуктазой и оксидазой

Даже если иммобилизация непосредственно не влияет на фермент-субстратную реакцию, природа носителя может приводить к возникновению диффузионных барьеров. Так, изучая реакционную способность цитохрома с, иммобилизованного на гранулированной агарозе [41], авторы обнаружили, что, хотя потерю активности цитохрома с при взаимодействии с обеими оксидазами и, в меньшей мере, редуктазой удалось предотвратить, реагирует лишь цитохром, связанный с поверхностью гранул. Для используемых в качестве субстрата митохондриальных частиц недоступна большая часть цитохрома с, находящегося внутри пористых гранул. Аналогичные результаты получены и с иммобилизованными гидролазами их кажущаяся активность в случае субстратов с небольшими молекулами выше, чем для макромолекул. В общем случае гранулированные носители создают меньше диффузионных ограничений, чем волокнистые, а на плоских поверхностях реакции развиваются быстрее, чем в пористых материалах. [c.112]

Как уже указывалось ранее, цитохром с переносит электроны от ОНг-цитохром-с—редуктазного комплекса (второй запасающий энергию участок) к цитохром-с— оксидазному комплексу (третий запасающий энергию участок). Как взаимодействует цитохром с со свосй редуктазой и затем со своей оксидазой Важным подходом к разрешению этого вопроса является изучение распределения заряженных остатков на поверхности белка. В молекулах цитохрома с всех изученных до сих пор видов имеются кластеры лизиновых боковых цепей вокруг гемо-вой щели на одной поверхности белка (передняя часть рис. 14.14). Распределение зарядов на поверхности цитохрома с, по всей вероятности, играет определенную роль в распознавании и связывании редук-тазы и оксидазъи Например, взаимодействие цигохрома с с цитохромоксидазой нарушается при модификации лизина-13. Кроме того, полилизин конкурирует с цитохромом с за связывание с обоими ферментами. [c.89]

Для большинства флавопротеидов ковалентные связи между флавином и белком, по всей вероятности, отсутствуют. Однако в этих случаях взаимодействие флавина с белком является, по-видимому, многоточечным. Работа по реконструкции цитохром-В5-редуктазы из ФАД и апофермента, проведенная Strittmatter [24] показала, что при присоединении флавина к белку происходят какие-то конформационные изменения в структуре белка. Вслед за этим, Massey, urti [25] исследовали оксидазу D-аминокислот. Они определили, что взаимодействие флавина с белком имеет 2 стадии быструю биомолекулярную и медлен- [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология