Белки небольших молекул

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

В ионообменной хроматографии применяют разнообразные сорбенты, используемые как для разделения белков, так и для разделения неорганических ионов и небольших молекул. Эти сорбенты можно разделить на при основных вида ионообменные смолы, пелликулярные материалы и силикагель с химически привитой фазой, обладающей ионообменными свойствами. Пелликулярные сорбенты в настоящее время практически не применяют, их используют лишь для заполнения предколонок и при воспроизведении старых методов. [c.110]

Некоторые антигены сами по себе не являются иммуногенны-ми, их называют гаптенами. Речь идет главным образом о небольших молекулах, как, например, гормоны. Эти гаптены могут, однако, вызвать образование антител, если они соединены с белковым носителем. После иммунизации можно получить антитела, среди которых одни специфичны в отношении данного белка, другие специфичны в отношении гаптена и прочие специфичны одновременно в отношении гаптена и данного белка. [c.90]

Реакцию легко заметить, хотя она обычно проходит в сложных смесях, содержащих другие белки, небольшие молекулы, полисахариды, липиды и т. д., которые, как правило, не влияют на скорость и течение реакции. При количественных опытах обычно проводят контрольный эксперимент, чтобы убедиться в отсутствии в смеси мешающих веществ, так как в некоторых случаях реакционные смеси содержат вещества, которые разрушают либо антиген, либо антитело. [c.250]

Белки — это полимеры, построенные из небольших молекул, называемых аминокислотами. Каждая аминокислота содержит углерод, азот и водород, в некоторых также имеется сера. Как и сахара, белки - это строительные блоки для построения более сложных углеводов. 20 природных аминокислот образуют все белки. Они имеют общие структурные характеристики все они содержат амино- (-NN2) и карбоксильную (-СООН) группы (рис. IV.8). [c.259]

Многие пленки обладают способностью пропускать через свои поры некоторые молекулы, однако для других молекул эти поры оказываются слишком малыми. Такие пленки называются полупроницаемыми мембранами. Одни из мембран пропускают воду, но не позволяют пройти ионам солей. Другие, с большими порами, пропускают воду, соли и небольшие молекулы, но задерживают белки или макромолекулы, имеющие молекулярную массу порадка нескольких тысяч. В настоящее время возможно изготовление микропористых фильтров со столь однородными размерами пор, что их можно использовать для разделения белков по размеру макромолекул. [c.145]

По химическому строению гормоны представляют собой нли белки с небольшой молекулой (порядка десяти остатков аминокислот), или соединения группы стероидов. Имеются гормоны, не принадлежащие ни к одному пз этих классов соединений. [c.464]

Белки—важная составная часть пищи. Они перевариваются под действием пищеварительных соков в желудочно-кишечном тракте, расщепляясь в процессе пищеварения на небольшие молекулы, главным образом, по-видимому, на молекулы аминокислот. Такие небольшие молекулы способны проникать через стенки желудка и кишечника в кровь ток крови переносит их к различным тканям организма, где они служат исходными веществами для синтеза специфичных белков, необходимых данному организму. В некоторых случаях больным, организм которых неудовлетворительно усваивает пищу, вводят непосредственно в кровь питательные вещества в виде раствора аминокислот. Необходимый для этого раствор аминокислот обычно получают гидролизом белков. [c.385]

Молекулярная биология изучает биологические структуры и их функции на молекулярном и атомном уровне. Как научное направление молекулярная биология начала развиваться в период 1930—1940 гг., когда были достигнуты успехи в понимании тонкой структуры и свойств небольших молекул благодаря применению спектральных и магнитных методов, в первую очередь дифракции рентгеновских лучей на кристаллах (рентгеноструктурный анализ) и дифракции электронов молекулами газа этим успехам способствовал и прогресс в теории, связанный с появлением квантовой механики. Первые рентгенограммы фибриллярных белков и целлюлозы были получены в 1918 г., кристаллов глобулярных белков —в 1934 г. но только много лет спустя удалось полностью расшифровать строение белковых молекул. [c.428]

Приведенные выше биохимические равновесия включали небольшие молекулы, однако во многих таких равновесиях участвуют макромолекулы, например белки и нуклеиновые кислоты. В качестве примера рассмотрим связывание кислорода гемоглобином. [c.231]

Гель-хроматография. В препаративных целях, особенно при очистке белков от примесей, щироко используют метод молекулярных сит, или гель-хроматографию. При обработке эпихлоргидрином полисахарида дек-страна образуются различной степени выраженности поперечные связи, приводящие к формированию крупных гидрофильных зерен, нерастворимых в воде и называемых сефадексами. Благодаря большому сродству к воде зерна сильно набухают в водной среде с образованием геля, которым заполняют хроматографическую колонку. Разделение веществ этим методом основано на том, что большие молекулы не проникают во внутреннюю водную фазу геля, являющуюся стационарной, и остаются снаружи, двигаясь вместе с подвижной фазой вниз вдоль колонки небольшие молекулы, напротив, свободно диффундируют внутрь зерен, образуя равновесную систему между подвижной и стационарной фазами, и соответственно с меньшей скоростью двигаются вдоль колонки (рис. 1.5). Обычно момент появления веществ в вытекающем из колонки с сефадексом элюенте выражают формулой [c.30]

У эукариот ДНК в основном сосредоточена в хромосомах, причем, невидимому, в каждой хромосоме содержится одна двунитевая ДНК, размер которой может достигать сотен миллионов пар нуклеотидов. Например, у человека наследственная программа оценивается в 3 10 пар нуклеотидов и сосредоточена в 23 хромосомах, так что в среднем на каждую хромосомную ДНК приходится более ста миллионов пар нуклеотидов. ДНК в хромосомах существует в виде сложного агрегата с большим набором белков — хроматина, описанного в 3.8. Сравнительно небольшие молекулы ДНК, как правило, в несколько десятков тысяч пар нуклеотидов, содержатся в митохондриях. Эти ДНК несут программы для синтеза многих митохондриальных РНК и нескольких митохондриальных белков. Автономные наследственные программы, на порядок большего размера, чем у митохондрий, имеют хлоропласты фотосинтезирующих организмов. Размеры ДНК для некоторых вирусов и живых организмов приведены в табл. 5.1. [c.163]

Организм человека и животных содержит много защитных систем и механизмов против чужеродных веществ и прежде всего инфекционных агентов. Микробы в массе своей не могут проникнуть в организм благодаря защитному действию кожи, высокой кислотности желудочного сока и др. Те чужеродные клетки, которые смогли преодолеть внещние барьеры, подвергаются атаке ли-зирующими факторами, а также фагоцитирующими клетками — нейтрофила-ми и макрофагами. Среди ряда систем, защищающих организм от неблагоприятных внещних воздействий, особое значение имеет иммунная система. Эта система защищает организм не от всех чужеродных веществ, а только от чужеродных клеток, крупных макромолекул, белков, гликолипидов и др. Иммунитет представляет собой защиту организма от структур, несущих признаки чужеродной генетической информации. Что касается небольших молекул, например лекарственных веществ или токсикантов, то иммунная система на них не реагирует и они обезвреживаются методом биотрансформации (гл. 32). [c.476]

Вторичную структуру а-спирали имеют, например, миозин и а-кератин. Ряд белков (фиброин, р-кератин), состоящих в основном из небольших молекул аминокислот, образуют другую компактную вторичную структуру, называемую сложенный лист. [c.507]

В.качестве примеров в этой главе рассматриваются главным образом биологические полимеры, и в частности некоторые полисахариды, многие белки и нуклеиновые кислоты. Небольшие молекулы также могут быть удлиненной формы. По геометрическим причинам палочкообразные молекулы при достаточно высоких концентрациях могут прилегать друг к Другу [1], и раствор становится двоякопреломляющим. [c.276]

Метод ГПХ основан на свойстве молекул в разной степени задерживаться при прохождении через столбик геля при этом небольшие молекулы, свободно проникающие в поры геля, удерживаются в большей степени по сравнению с макромолекулами. Макромолекулы, не проникающие в гель, элюируются в объеме Уо, соответствующем свободному объему колонки. Наряду с этим преобладающим процессом в меньшей степени проявляется ионообмен, сорбция на матрице геля, а также распределение между подвижной и неподвижной (т. е. фиксированной в гранулах геля) фазами. Теоретические основы ГПХ разбираются в гл. 5. ГПХ находит широкое применение для разделения белков и определения их характеристик [2]. [c.423]

Многие из общих подходов к исследованию механизма действия ферментов также применимы и к изучению роли ионов металлов в ферментативном катализе. Схемы координации, описывающие взаимодействие фермента, металла и лиганда, могут быть изучены методами, применяемыми при определении стехиометрии и сродства связывания белками небольших молекул. Эти методы включают гель-фильтрацию в присутствии или в отсутствие небольших молекул [49], метод скоростного диализа [50], ультрафильтрацию, метод ультрацентрифугирования по Хейесу — Велику [52], равновесный диализ [53], а также методы для измерения только сродства взаимодействия [54—58]. Выбор схемы координации ионов металлов и лигандов с ферментами с помощью этих методов возможен только при отсутствии влияния других факторов. Например, если образуется комплекс Е — лиганд — М +, фермент должен проявлять значительное сродство к иону металла только в присутствии лиганда. И, наоборот, если образуется комплекс Е — М + — лиганд, то не должно происходить значительного связывания лиганда в отсутствие иона металла. Однако практически ферменты часто проявляют склонность к связыванию обоих компонентов комплекса, невзирая на выбранную схему координации. Следовательно, важны данные, полученные с учетом стехиометрических и кинетических критериев. Такие важные типы комплексов, как Е — лиганд — М + и Е — М + — лиганд, обычно содержат все три компонента в эквимолярных количествах. Более [c.449]

Большинство ученых в настоящее время полагает, что эволюция кизни прошла через четыре стадии. Вначале происходило образование небольших молекул (амииокислот, нуклеотидов, сахаров). Из этих строительных блоков образовывались затем макромолекулы, такне, как белки и нуклеиновые кислоты. На третьей стадии происходило образование клеточиоподобной структуры, способной К самовоспроизводству. На последней стадии эта примитивная клетка эволюционировала в современную клетку, содер кащую генетическую программу синтеза белка. [c.181]

В общем пребиотическая конденсация небольших молекул, таких, как К Н,, Н2О, НСЫ, НСНО и НС = С—СК, приводила к образованию строительных блоков для синтеза полиаминокислот, или белков, а также полинуклеотидов, или нуклеиновых кислот. Оргел считает, что современное состоянис живых о паниз-мов определено непрерывностью процесса синтеза блоков, который проходил на первобытной Земле. Ему удалось показать, что полифосфаты, необходимые для синтеза полинуклеотидов, могут образоваться ири простом нагревании ортофосфатов с мочевиной и ионами аммония [44]. С помощью современных радиотелескопов большинство этих небольших молекул обнаружено также в межзвездных облаках, что делает такне предположения более вероятными. [c.185]

По термодинамической устойчивости и характеру об-)азования различают лиофобные и лиофильные системы. Тервые образуются из пересыщенных систем или в результате дробления более крупных частиц и являются термодинамически неустойчивыми. Лиофильные системы образуются самопроизвольно и, следовательно, термодинамически устойчивы. В лиофильных системах частицы дисперсной фазы могут состоять из небольших молекул или представлять собой одиночные молекулы большой массы. Изучение растворов высокомолекулярных соединений представляет исключительный интерес с точки зрения биологии и медицины, так как к ним относятся системы, образуемые белками, полисахаридами, нуклеотидами. [c.12]

Живые огранизмы выделяют огромное количество органических соединений, которые более века привлекают внимание химиков-органиков. Некоторые из этих соединений являются небольшими молекулами (сахара, гидроксикислоты), тогда как другие представляют собой очень большие частицы (белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты). Соединения и той и другой группы характерны для всех живых систем. Между этими крайними случаями находятся вещества, молекулы которых имеют средний размер и степень сложности. Некоторые из них обладают сильным физиологическим действием, например витамины. Довольно часто соединения такого типа являются основой для исследований, нацеленных на получение лекарственных препаратов в этих препаратах необходимое физиологическое действие, которым обладает природное соединение, проявляется с большей силой и специфичностью за счет синтетических соединений родственного строения. Такого рода исследования базируются на том факте, что физиологическая активность соединения однозначно связана с его молекулярной структурой. Сравнение взаимосвязи структура — активность внутри больши> групп органических соединений позволяет постепенно пoзнaт молекулярную топографию некоторых рецепторных центров живых тканях, которые взаимодействуют и с природными со динениями, и с их синтетическими аналогами. [c.352]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Эта реакция, аналогично параллельно протекающей реакции, описанной 1В гл. 4 [уравнение (4-31)], которая приводит к образованию желтой нестабильной формы тиамин-аниона, является примером практически полностью кооперативного отщепления двух протонов, сопровождающегося структурными изменениями. В ходе титрования не обнаружено сколько-нибудь значительных концентраций промежуточного соединения. Это свойство необычно для небольших молекул, и оио помогло Вильямсу и др. правильно установить строение витамина. Имеют ли эти реакции какое-либо биологическое значение Тиольиая форма, представленная выше, или желтая форма [уравнение (4-31)], могла бы присоединяться к активным центрам белков с помощью дисульфидных связей. Одиако если такие реакции ферментов с тиамином и происходят, то пока они еще ие обнаружены. [c.208]

В настоящее время установлено, что многие нативные белки устойчивы к действию различных реагентов, что можно объяснить только мощным взаимодействием различных групп в одной и той же пептидной цепи или взаимодействием полипептидных цепей разных молекул. Влияние водородной связи на повышение стабильности может быть значительным [187], и для разделения двух неполярных боковых цепей в водном растворе требуется больше энергии, чем это следует из расчета вандерваальсовых сил. Это можно отнести за счет энергии, необходимой для разделения молекул воды, удерживаемых вместе водородными связями, которые разрываются во время установления равновесия между неполярными группами и водой [174, 175]. Взаимодействия между небольшими молекулами и белками [182] и между белковыми молекулами [335] рассмотрены в недавно опубликованном обзоре и могут быть проиллюстрированы на примере поведения инсулина в растворе. [c.176]

Внеэпителиальные белки—небольшие мономеры. Вне организма Судьба отдельной молекулы (например, пищеварительного белка или лизоцима человека) очень неопределенна. Поэтому целесообразно образовать из выделяемого на эти белки вещества как можно больше независимых единиц, чем и объясняются их малые размеры. Кроме того, этп белки мономерны, поскольку олигомеры склонны к диссоциации при растворении. [c.63]

Исследований, посвященных развитию хлоропластов у водорослей, известно немного. Чрезвычайно удобным объектом оказалась Euglena gra ilis, поскольку она образует нормальные хлоропласты только на свету. В клетках же, растущих в темноте, содержатся пропластиды (структуры, сходные с этиопласта-ми растений), которые на свету превращаются в функционирующие хлоропласты. Первые 12 ч освещения представляют собой индукционный период, в ходе которого происходит перенос энергии, небольших молекул, восстановительных эквивалентов и, наконец, закодированных в ядре белков в развивающуюся пластиду, в частности из митохондрий, где происходит индуцируемый светом распад запасного углевода парамилона. Между 12 п 96 ч сама пластида обладает высокой активностью, и в это время в ней образуется большинство хлоропластных ком- [c.361]

Индуктор (Indu er, Indu tor) Небольшая молекула, связывающаяся с регуляторным белком-репрессором, что приводит к дерепрессии соответствующих генов. [c.549]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюлазой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитина-зу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. [c.92]

Молекулярная масса белков варьирует от 5 — 10 тыс. до I млн. и более. Сравнительно небольшие молекулы белковой природы (с молекулярной массой условно до 5000) называются пептидами. К пептидам относятся многие природные вещества с вмкными биологическими функциями (схема 2), их синтетические аналоги, а также продукты расщепления белков. [c.20]

По.чусинтез пептидов заключающийся в использовании методов пептидного синтеза для модификации природных пептидов. Обычным приемом является отщепление в молекуле природного пептида или белка небольшого фрагмента, в затем введение новой аминокислотной последовательности. [c.128]

В монослое, образованном сравнительно небольшими молекулами, такими, как стеариновая кислота или докозилсульфат, все молекулы ориентированы статистически одинаково. В монослое из больших молекул типа белков и других полимерных веш,еств, поскольку их полярные группы расположены не в одной плоскости, часть групп может оказаться над поверхностью раздела, особенно когда макромолекулы растекаются в свернутой (глобулярной) форме. [c.279]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюла-зой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитиназу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся,небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. Этап I является специфичным для каждого класса соединений, соответственно катализируется специфичными ферментными системами и завершается образованием мономерных молекул - гексоз, аминокислот, глицерола, жирных кислот. [c.455]

В качестве функциональных группировок эти иониты содержат сульфогруппу (SO3H) или четвертичное аммониевое основание N( H3)3. Для разделения небольших пептидов и аминокислот обычно используют смолы с 2% дивинилбезола, реже с 4 и 8% сшивающего агента. При попытках разделения на таких ионитах макромолекул, например белков или крупных пептидов, наблюдается сильная неспецифическая адсорбция за счет вандерваальсовых сил или электростатического взаимодействия заряженных группировок на поверхности глобулы с ионообменными центрами матрицы. Кроме того, из-за ситового эффекта, т. е. ограниченного массопереноса макромолекул в поры полимерной матрицы, адсорбция идет лишь на поверхности гранул, чем и объясняется низкая емкость смол на основе полистирола. Для небольших молекул ситовой эффект не играет существенной роли. Некоторые пептиды, особенно содержащие остатки триптофана, необратимо сорбируются полимерной матрицей. [c.402]

Понятие молекулярное сито с большим правом, чем к цеолитам, можно отнести к полупроницаемым мембранам. В первых работах по диализу мембранами служили пленки животного происхождения [7]. В настоящее время для диализа применяют преимущественно пленки из целлюлозы (Visking или Kalle). Эти пленки проницаемы в основном лишь для небольших молекул. Именно поэтому диализ вот уже в течение нескольких десятилетий используется как стандартный метод обессоливания высокомолекулярных соединений в водных растворах. Набухание мембран в растворе хлористого цинка или механическое растягивание значительно увеличивают их проницаемость [8]. Через такие мембраны довольно быстро могут диффундировать даже белки с молекулярным весом до 100 000 [8—10]. Из агара и агарозы получают мембраны, которые в набухшем состоянии полупроницаемы для белков [11] и даже для вирусов [12]. Изме- рение скорости диффузии через модифицированные мембраны из целлюлозы, обладающие ярко выраженной избирательностью, открывает новые возможности для изучения пространственной структуры сахаров [13], аминокислот [14] и пептидов [15]. Для такого тонкого разделения Крэйг предложил термин дифференциальный диализ [16]. [c.13]

Знание этих явлений основывается на знаменитом опыте (А. Харден и В. Ж. Юнг, 1904 г.), в котором полученный описанным выше способом сок пивных дрожжей отфильтровывали через фильтр из желатины и разделяли на фильтрат и остаточную жидкость (тождественные результаты получают диализом через мембрану). Каждая жидкость, взятая в отдельности, не производит брожение сахара, но при их смешивании они вновь приобретают свою первоначальную активность. Фильтрат можно кипятить без потери активности остаточная жидкость не выносит кипячения. Отсюда был сделан вывод, что фильтрат содержит диализующееся термостабильное вещество с небольшими молекулами, а остаточная жидкость представляет собой макромолекулярное вещество, чувствительное к действию тепла. В настоящее время известно, что эти макромолекулярные компоненты — собственно ферменты — являются белками и как таковые денатурируются при нагревании. Термостабильные диализующиеся вещества, составляющие активное дополнение ферментов в их каталитических реакциях, были названы коферментами. [c.247]

В результате применения всех этих методов приходят к заключению, что многие растворимые белки представляют собой смеси сходных макромолекул, которые трудно, но все же возможно выделить, тогда как другие являются индивидуальными веществами, состоящими из тоиедественных макромолекул (монодисперсные системы), проявляя в этом отношении сходство скорее с обычными веществами с небольшими молекулами, например бензолом, чем с другими макромолекулярпыми соединениями (например, с целлюлозой). [c.418]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология