пептидная миграция строение

Как уже упоминалось, пептидная группа имеет лабильное электронное строение. В предыдущем разделе рассмотрено проявление этого свойства в геометрии группы - длинах химических связей, валентных углах и конфигурации. Не менее показательным здесь являются и колебательные спектры, в частности инфракрасные спектры поглощения, частоты которых отражают механические характеристики молекул, а интенсивности полос - дипольные моменты связей и их чувствительность к естественным колебательным координатам (Э 1,/Э Э Л.,/Эа где и соответственно отклонения длин связей и валентных углов от равновесных значений). И то и другое, помимо кинематики, определяется динамикой колебания, непосредственно связанной с электронным строением - поляризацией связей и миграцией зарядов в процессе нормальных колебаний молекул В силу этого в колебательных спектрах заключена богатейшая информа- [c.140]

Несколько раз в инфицированных клетках наблюдали пептидно-расщепленный NS2 [77, 128, 178, 257, 268] позднее на основании его пептидного строения и штаммоспецифических различий при миграции в ПААГ было показано, что NS2 представляет собой вирускодируемый уникальный полипептид. Эти наблюдения привели к предположению, что один сегмент вирионной РПК кодирует два белка [139]. NS2 транслируется с отдельной маленькой мРНК [111, 134], а эксперименты по гибридно-остановленной трансляции и анализ рекомбинантов определенного геномного строения выявили, что NS2 закодирован 8-м сегментом РНК [111, 134] fia основании оценок размера 8-го сегмента РНК, размеров двух [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология