пептидная миграция

Как уже упоминалось, пептидная группа имеет лабильное электронное строение. В предыдущем разделе рассмотрено проявление этого свойства в геометрии группы - длинах химических связей, валентных углах и конфигурации. Не менее показательным здесь являются и колебательные спектры, в частности инфракрасные спектры поглощения, частоты которых отражают механические характеристики молекул, а интенсивности полос - дипольные моменты связей и их чувствительность к естественным колебательным координатам (Э 1,/Э Э Л.,/Эа где и соответственно отклонения длин связей и валентных углов от равновесных значений). И то и другое, помимо кинематики, определяется динамикой колебания, непосредственно связанной с электронным строением - поляризацией связей и миграцией зарядов в процессе нормальных колебаний молекул В силу этого в колебательных спектрах заключена богатейшая информа- [c.140]

Таким образом, исследования ЭПР облученных белков заставляют еще раз проанализировать возможность миграции заряда в белке по системе пептидно-водородных связей. [c.301]

Действительно, многочисленные экспериментальные факты подтверждают этот теоретический прогноз. Наибольшее количество работ посвящено изучению миграции энергии от тирозина к триптофану. В опытах на модельных соединениях (ди- и олигопептидах, содержащих тирозин и триптофан) в спектрах возбуждения триптофановой флуоресценции выявлен вклад тирозинового поглощения — сенсибилизированная флуоресценция. Наибольшая эффективность миграции энергии отмечалась для тех соединений, в которых тирозин и триптофан непосредственно соединены между собой пептидной связью. Разделение тирозина и триптофана алифатическими аминокислотами в полипептиде, т. е. увеличение расстояния между ними, снижало эффективность миграции энергии. С помощью метода спектров возбуждения выявлен также тирозин-триптофановый перенос энергии и в белках. Так, по данным Кронмана и Холмса, эффективность миграции энергии у пепсина составляет 80, у карбоксипептидазы — 81, у трипсиногена — 91, [c.253]

Таким образом, для 5-пептидов характерны реакции миграции внутримолекулярные и межмолекулярные, для пептидов р-оксиаминокислот Ы->0, 0->-Ы внутримолекулярные и 0- -Ы межмолекулярные. Кроме того, для пептидов р-оксиаминокислот характерна реакция внедрения. Все изложенное позволяет заключить, что 5-пептиды цистеина и О-пептнды р-оксиаминокислот представляют собой богатые энергией вещества, способные служить промежуточными соединениями в синтезе пептидных связей, подобно описанным ранее ангидридам аминокислот. К таким же богатым энергией веществам следует отнести Ы-ациль-ные производные дикетопиперазинов и Ы-имидазольные производные гистидина. Весьма возможно, что все они принимают какое-то участие в синтезе пептидов в живой клетке, являясь переносчиками аминоацильных остатков. [c.509]

Относительная легкость отщепления серина вызвана, по-видимому, миграцией пептидного остатка от азота к кислороду образующаяся в результате эфирная связь гидролизуется гораздо легче амидной (см. стр. 506). Устойчивость дипептидов обусловлена, вероятно, близостью двух полярных групп — аминной и карбоксильной, затрудняющих подход иона водорода к СО-группе. [c.515]

Дальнейшее развитие этого класса соединений связано с полимерными карбодиимидами. Вольман и сотр. [301] синтезировали полигексаметилен-карбодиимид -( Hj) -N =С= N-[( Hj)g-N —С= N] -( Hj)5-. Полимерная мочевина, получающаяся в результате реакции, легко удаляется. Ито и др. [302] предложили несимметричные карбодиимиды, N-атомы которых имеют различную электронную плотность, и поэтому при пептидном синтезе снижается нежелательная О — N-миграция ацильной группы, ведущая к N-ацилмочевине. При применении 1-бензил-З-этилкарбодиимида заметно снижается образование N-ацилмочевины. Кроме того, следует указать на гораздо меньшую по сравнению с ДЦГК степень рацемизации, определенную по тесту Янга (разд. 2.2.6.2). [c.155]

В случае применения безводных органических растворителей, содержащих кислоту, возможна миграция ацильных групп, находящихся у определенных остатков оксиаминокислот. Так, при определении концевых групп по методу Эдмана (см. стр. 237—245), согласно которому производное пептида обрабатывают нитрометаном и НС1 [87], уксусной кислотой й НС1 [88] или диоксаном и НС1 [186] для циклизации Ы-Конце-вого остатка, установлено [2, 314], что на последующих стадиях отщепления обнаруживаются небольшие Количества Ы-концевь1Х остатков серина или треонина. В одном случае это привело к неправильному выводу о последовательности аминокислотных остатков [2, 186]. Обычно исследуемое соединение обрабатывают СвНаЫСЗ или динитрофторбензолом при pH 8,5. Если же белок находится в среде с такой величиной pH до добавления реагента, то свободные аминогруппы, появляющиеся в результате миграции ацильной группы от N к О, вновь образуют пептидные связи. Предварительную [c.222]

GH2 H H2 —, обусловливающие снектр из шести линии СТС. Передача свободной валентности внутри макромолекулы по пептидным связял сопровождается изомеризацией двойной связи с одновременной миграцией атома водорода от атома азота к атомам углерода (1) или (2), что приводит к образованию радикалов со свободной валентностью на атоме кислорода [c.401]

Серин часто встречается в биологически активных полипептидах, например в АКТГ, МСГ, глюкагоне, инсулине, эледои-зине, брадикинине. Реакционной способностью гидроксильной группы серина объясняется та большая роль, которую играет эта аминокислота в активных центрах многих ферментов. Главным структурным элементом важного класса фосфопептидов является фосфосерин. Трудности в синтезе серинсодержащих пептидов вызываются высокой реакционной способностью гидроксильной группы, а также лабильностью пептидных связей, образованных серином [589, 948], и склонностью остатка серина к реакциям р-элиминирования и N- O-ацильным миграциям. [c.273]

Ацильная миграция была положена в основу разработки химического метода специфического расщепления пептидной цепи по амидным связям, образованным остатками серина или треонина. Методика, нашедшая применение в случае фиброина шелка, состоит в обработке белка концентрированной серной кислотой. Образующиеся в результате такой обработки аминогруппы алкилируют 2,4-динитрофторбензолом и аминокислоты определяют в виде динитрофенильных производных ([660] ср. [540а]). Этот метод применяли и для изучения других белков [1787, 2573]. Действием концентрированной серной кислоты можно почти полностью превратить поли-оь-серин в соответствующий полиэфир [708]. Однако были отмечены низкие выходы, неспеци- [c.279]

При исследовании кристаллической структуры различных аминокислот и пептидов Полинг и Кори показали, что размеры пептидных групп примерно одинаковы и не зависят от того, какие именно аминокислоты образуют данную группу. Расстояние между атомами углерода и кислорода оказалось равным 1,24 А,, хотя сумма длин ковалентных двойных связей должна равняться только 1,21 А. Аналогичным образом и длина связи между углеродом и азотом в амидной группе равна 1,32 А, что также меньше суммы длин одиночных связей (1,47 А). Это доказывает, что С—Ы-связь на 40%, а связь в карбонильной группе на 60% имеют характер двойных связей в результате резонанса между связями (миграция электронов от азота к кислороду через атом углерода). [c.89]

Первые данные об ацильной миграции показали, что пептидные связи, образуемые аминогруппами серина и треонина, при кислотном гидролизе лабильнее других пептидных связей [52]. Более определенная информация об ацильной миграции в белках была опубликована Эллиотом [53] обрабатывая фиброин шелка концентрированной серной кислотой в течение 72 час при 21°, он получил белок, в котором произошло около 60% из числа возможных миграций при остатках серина. Количественная оценка перегруппировок в фиброине шелка основывалась на [c.128]

Так как эфирная группа, образовавшаяся в результате миграции ацила, в сильной степени подвержена гидролизу, этим способом можно пользоваться для химического разрыва пептидных цепей в пептидных связях, примыкающих к серин- и треонинсодержащим остаткам. Характерный разрыв Паблюдается также в С-метиониль-ных пептидных связях. [c.77]

Гипотеза о миграции протона по системе пептидно-водородных связей основывается на предполагавшейся в свое время возможности существования и взаимного перехода кетонноп и энольнон форм пептидной группы [91] [c.294]

Подобная схема миграции протона по цепочке пептидно-водородных связей была предложена Внртцем [693, 695]. (Этот механизм был предложен для объяснения возникновения мутаций при действии ионизирующего излучения — процесса, необратимого по своему характеру,— однако сейчас ясно, что к мутациям он не имеет отношения.) Сравнительно недавние исследования N-метилацетамида (соединения с одной пептидной группой) методом ядерного резонанса подтвердили возможность существования различных форм пептидных групп [373]. Известно, однако, что для разрыва связи N—Н в низкомолекулярных соединениях с пептидной группой требуется сравнительно большая энергия [179]. Однако е упоминавшихся уже расчетах Сора, Бертье и Пульмана [649] было показано, что при переходе от монопептида к длинной цепочке сильно меняются многие параметры. Поэтому использовать непосредственно данные, полученные для низкомолекулярных соединений, для выяснения возможности миграции протона по цепочке пептидно-водородных связей нельзя. Для решения этого вопроса необходимы экспериментальные исследования, и, по-видимому, метод ЯМР может оказаться здесь полезным. [c.295]

Новые возможности для синтеза разнообразных пептидных систем открывает использование внутримолекулярных перегруппировок кроме того, изучение этих реакций позволяет лучше понять различные биохимические превращения пептидов и белков. В этой области большой интерес представляют работы М. М. Ботвиник по изучению N-> 0-ацильных миграций в пептидах, содержащих остатки оксиаминокислот, и созданию на этой основе методов направленного синтеза соответствующих пептидов. В последнее время был открыт новый метод синтеза линейных и циклических пептидов и депсинептидов на основе реакций амино- и оксиацильного включения в пептидные системы (М. М. Шемякин, В. К. Антонов, А. М. Шкроб). Этот тип превращений представляет интерес и в биохимическом аспекте. [c.516]

В связи с этим уместно указать на наблюдение Эллиотта, согласно которому не все сериновые и треониновые пептидные связи одинаково реакционноспособны при гидролизе разных белков [216], а также на то, что треонин, по-видимому, не столь склонен к N,0-пeптиднoй миграции (см. ниже), как серин. [c.381]

Легкость расщепления пептидных связей, образованных серином и треонином, известна уже давно. Еще в 1907 г. Фишер и Абдергальден [219] проводили основанный на этом факте частичный гидролиз шелка путем выдерживания его в течение нескольких суток в концентрированной серной или соляной кислоте при 16—36°. Дальнейшие исследования шелка, проведенные через 25 лет [220], обнаружили высокую лабильность пептидов N-aцeтил epинa при действии разбавленных кислот, а также показали, что легкое расщепление пептидных связей серина является результатом участия в этом процессе находящегося вблизи пептидной связи гидроксила серина, т. е. N10-перегруппировки, или N,0-миграции ацила [c.385]

Осн. исследования относятся к орг. синтезу сложных соед. Изучал (1935) таутомерные системы с обратимой N—0-миграцией ацильных групп. Получил (1936) в чистом виде гесперидин и эриодиктин, входящие в группу витамина Р. Разработал (1937) метод синтеза 1-арил-3-метилизохинолинов. Выделил из микроорганизмов биополимер с мол. м. 6400—7000, в составе которого обнаружил (1937) О-глутами-иовую к-ту. Доказал аналитически и подтвердил синтезом (1952— 1958) наличие в выделенном биополимере у-пептидной связи между остатками О-глутаминовой к-ты. [c.72]

A. Различия в скоростях миграции вирусных белков при ПААГЭ 114 Б. Триптическое пептидное картирование. ..... 115 [c.7]

Несколько раз в инфицированных клетках наблюдали пептидно-расщепленный NS2 [77, 128, 178, 257, 268] позднее на основании его пептидного строения и штаммоспецифических различий при миграции в ПААГ было показано, что NS2 представляет собой вирускодируемый уникальный полипептид. Эти наблюдения привели к предположению, что один сегмент вирионной РПК кодирует два белка [139]. NS2 транслируется с отдельной маленькой мРНК [111, 134], а эксперименты по гибридно-остановленной трансляции и анализ рекомбинантов определенного геномного строения выявили, что NS2 закодирован 8-м сегментом РНК [111, 134] fia основании оценок размера 8-го сегмента РНК, размеров двух [c.55]

Пептидные связи с участием аминогрупп серина и треонина также довольно легко гидролизуются в кислой среде при комнатной температуре в особенности чувствительны к гидролизу серинсодержащие пептиды [95]. По-видимому, механизм гидролиза включает миграцию ацильной группы и последующий гидролиз сложноэфирной связи [уравнение (2.11)]. Ы О-ацильная миграция идет в концентрированных безводных кислотах, таких, как серная, фосфорная, фтороводородная или муравьиная. Классическим реагентом, практически исключающим неспецифический гидролиз, является концентрированная [c.93]

При фрагментации по остаткам серина и треонина с помощью реакции N O-ацильной миграции особого внимания заслуживает избирательный гидролиз сложноэфирной связи ( 0-пептидной связи) по серину и треонину. В принципе гидролиз сложноэфирной связи можно проводить как в кислой, так и в основной среде. Поскольку, однако, в основной среде гидролиз приводит к образованию исходного ациламида, необходимо предварительно защитить аминогруппы путем ацилирования. Наличие защиты позволит исключить обратную реакцию O- N-ацильной миграции и тем самым обеспечить высокий выход продуктов реакции. Обратимость реакции миграции в основной среде объясняется образованием циклического гидро-ксиоксазолидина [95], [c.94]

Предполагалось, что изменение порядка добавления ФИТЦ и буфера в реактор снизит степень расщепления внутренних пептидных связей [102], так как расщепление связей происходит предположительно в основном из-за N O-ацильной миграции, в ходе которой гидроксильные группы Ser атакуют пептидные связи, образуемые аминогруппами Ser. Миграция обратима в щелочных условиях, поэтому в отсутствие ФИТЦ конкурирующее тиокарбамоилировапие исключается. Это изменение методики не дало ожидаемого эффекта, так как ФИТЦ и гептан не смешиваются с квадрольным буфером. Другой способ снижения уровня расщепления внутренних пептидных связей заключается в регулировании содержания воды в гептафторомасляной кислоте, используемой для отщепления. Высокое содержание воды способствует гидролизу пептидных свя- [c.456]

Смотреть страницы где упоминается термин пептидная миграция: [c.129] [c.143] [c.271] [c.531] [c.133] [c.154] [c.218] [c.247] [c.271] [c.245] [c.276] [c.280] [c.76] [c.245] [c.276] [c.279] [c.280] [c.365] [c.400] [c.152] [c.385] [c.130] [c.87]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология