Пептидная группа

Водородная связь между пептидными группами [c.12]

При наличии в соед. достаточно подвижного атома водорода при благоприятном взаимном структурном расположении может происходить внутримолекулярная дегидратация напр., из гидроксикислот м.б. получены лактоны, из соед. с пептидной группой-лактамы [c.98]

Аминокислоты и пептидные группы [c.175]

По результатам рентгеноструктурных исследований были установлены межатомные расстояния и валентные углы, характерные для пептидных групп. На основании этих данных были постулированы стандартные параметры межатомных расстояний и валентных углов пептидных группировок. Для различных соединений возможны отклонения от этих стандартных значений в пределах нескольких сотых долей ангстрема в длинах связей и в пределах 3—4° в валентных углах. Эти отклонения объясняются напряжениями, возникающими на отдельных участках структуры прн образовании плотной упаковки молекул в кристаллах. Стандартные параметры для пептидных групп представлены на рис. 11 Как показали исследования многих соединений, длина пептидной связи —С—N— колеблется в пределах 0,02—0,03 А около среднего значения 1,35 А. Это расстояние не соответствует дли- [c.537]

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов —СО—N14— их называют амидными, или в химии белков — пептидными группами, Соответственно белки относят к при- [c.498]

Карбамидная, или пептидная группа [c.254]

Е с. 21-20. Скелет основной цепи молекулы трипсина. а-Атомы углерода показаны оттененными сферами, на некоторых с целью идентификации указаны номера аминокислотных остатков. Для простоты пептидные группы —СО—ЫН— представлены просто прямыми линиями. Часть полипептидной цепи субстрата изображена цветными кружками с черным [c.324]

Даже Фрэнсис чувствовал себя задетым. Он уже работал в Кавендишской лаборатории, когда Брэгг попробовал установить, как сворачивается полипептидная цепь. Более того. Крик был участником обсуждения, во время которого совершили главную ошибку, касавшуюся формы пептидной группы. Тут бы ему и оценить выводы из экспериментальных наблюдений с обычной своей критичностью, но он не сказал ничего дельного, хотя вообще-то никогда не уклонялся от того, чтобы высказать критические замечания в адрес окружающих. В других случаях он с раздражающим откровением указывал, что тут-то и тут-то Перутц и Брэгг ошиблись в выводах, толкуя свои результаты по гемоглобину. Несомненно, эта открытая критика была одной из причин, вызвавших недавнюю гневную вспышку сэра Лоуренса. С точки зрения Брэгга, Крик только и делал, что совал палки в колеса всей лаборатории. [c.51]

Но первые минуты работы с моделями не принесли нам особой радости. Хотя атомов было всего полтора десятка, они то и дело вываливались из неуклюжих зажимов, которым полагалось удерживать их на соответствующем расстоянии друг от друга. Хуже того складывалось неприятное впечатление, что валентные углы наиболее важных атомов не подчиняются никаким правилам. Ничего хорошего это не обещало. Полинг установил строение своей а-спирали, твердо зная, что пептидные группы плоские. А тут, к нашей большой досаде, как будто получалось, что фосфодиэфирные связи, которые соединяют соседние нуклеотиды в ДНК, почти наверное могут иметь самую разнообразную форму. Во всяком случае, у нас не хватало химической интуиции, чтобы выделить единственную конфигурацию, которая была бы намного изящнее всех других. [c.57]

Поэтому связь С—N в пептидной группе сходна с двойной, что подчеркивается и ее длиной (0,132 нм), меньшей длины простой связи. Предполагается, что вклад ионной структуры составляет приблизительно 40%. Это обстоятельство приводит к важному выводу группа С—N плоская и должна существовать в двух формах [c.176]

Дисульфидная связь возникает между принадлежащими различным цепям остатками цистеина. Атомы серы из групп —SH двух остатков этой аминокислоты в результате окислительного отщепления от них атомов водорода соединяются подобно тому, как они соединены в молекуле цистина (стр. 287). Водородные связи образуются за счет атома водорода (стр. 106) между атомами азота и кислорода пептидных групп. Например [c.292]

Основной структурной единицей полипептидной цепи является пептидная связь — звено типа вторичных амидов. Для пептидного звена рентгенографическим методом определены валентные углы и межатомные расстояния, показанные на рис. 64. Исследование дипольных моментов и других свойств показало, что пептидная группа, как правило, имеет в белках трансоидную конформацию. Исключением являются соединения, в которых группировка —СО—МН— входит в состав цикла с небольшим числом звеньев и поэтому может существовать только в 1(ис-форме. [c.636]

В 1888 г. русский биохимик А. Я. Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержатся повторяющиеся пептидные группы атомов—С—N—. В начале XX столе- [c.18]

Цветные реакции белков 1) если к небольшому количеству раствора белков прилить немного гидроксида натрия и по каплям добавлять раствор сульфата меди (II), то появляется красно-фиолетовая окраска. Такая же реакция происходит и с другими соединениями, которые содержат пептидные группы [c.20]

Имеется большое сходство между рассмотренной реакцией (а) и многочисленными реакциями гидролиза пептидов. При гидролизе пептидной связи наблюдается реакция разрыва одной из связей в пептидной группе, однако механизм реакции полностью не изучен. [c.571]

Пептидная цепь имеет определенную пространственную форму, которая составляет вторичную структуру белка. В природных белках пептидная цепь имеет форму спирали, обычно ее называют а-спиралью. Спиралевидная форма молекулы сохраняется за счет возникновения водородных связей между атомами водорода и кислорода в пептидной группе, которые располагаются между витками спирали (рис. 29.1). [c.448]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Олигопептиды обладают амфотерными св-вами и, в зависимости от кислотности среды, могут существовать в форме катионов, анионов или цвиттер-ионов. Осн полосы поглощения в ИК спектре для группы NH 3300 и 3080 см , для группы С=0 1660 см" В УФ спектре полоса поглощения пептидной группы находится в области 180-230 нм Изоэлектрич. точка (pi) П. колеблется в широких пределах и завнсит от состава аминокислотных остатков в молекуле. Величины рХ П. составляют для а-СООН ок. 3, для a-NH ок. 8. [c.469]

А. Плоскостная конфигурация пептидной группы возможна только в том случае, если пептидный азот является плоским , т. е. все три связи азота располагаются в одной плоскости под углами около 120°, а не пирамидальным , как это имеет место во многих соединениях. [c.537]

Как уже указывалось, рентгеноструктурным анализом не удается найти Положение атомов водорода, однако наличие водородной связи С О....Н—N легко обнаруживается рентгенографически по укороченному расстоянию С—N, равному 2,7—ЗА. Линия N—Н...О в водородной межмолекулярной связи должна быть прямой. Если азот относится к пептидной группе, положение связи N—Н можно рассчитать, так как направление других связей азота в пептидной группе определяется непосредственно. Следовательно, можно проверить, является ли линия N—Н...О прямой, т. е. действительно ли группы N—Н и С = 0 образуют водородную связь. [c.538]

Теоретический расчет а-спиральной конфигурации оказался возможным только благодаря точному знанию валентных углов и межатомных расстояний в пептидной цепи. Полинг проанализировал все возможные конфигурации хребта полипептидной цепи, удовлетворяющие структурным требованиям, сформулированным на основании изучения структуры аминокислот и пептидов. Он показал, что сохраняя стандартные валент-лые углы и межатомные расстояния, выполняя требование плоскостного расположения пептидных групп, т. е. изгибая цепь только в точках расположения а-углер одных атомов и добиваясь при этом полного насыще- ия водородных связей в структуре, можно построить только две спи- [c.539]

В -структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в -структурах образуются между цепями. Поляризованные инфракрасные спектры поглощения показали, что водородные связи в -структурах, в отличие от а-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в полном соответствии с разработанными схемами. Пептидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендикулярно этому слою торчат боковые группы амино- [c.540]

Жесткость полипептидов обусловлена плоским характером пептидных групп, что связано с наличием резонанса [c.87]

Очень важны в народном хозяйстве азотсодержащие органические вещества. Азот может входить в. органические соединения в виде нитрогруппы —N02, аминогруппы —N112 и амидогруппы (пептидной группы) —С(0)1ЧН2, причем всегда атом азота будет связан непосредственно с атомом углерода. [c.227]

В полипептидной цепи эта группа, как предполагалось в модели Лаки и Коулсона, отцает четыре электрона для образования общей я-орбитали. Согласно этой модели белок является полупроводником, причем л-электронные орбитали располагаются перпендикулярно оси полипептидной цепи. Позже Эванс и Герей, рассматривая пептидную группу как элементарную ячейку, пришли к выводу о наличии в молекуле белка трех энергетических зон, из которых одна свободна. Более точные расчеты показали, что ширина запрещенной зоны в белках довольно велика и равна 5 эВ. Бриллюэн предложил модель, в которой зоны проводимости белка получаются за счет перекрытия ст-связей. В этой модели ширина запрещенных зон еще больше (8—10 эВ). Проблема полупроводи-мости белковых систем пока ждет решения. Эксперимент показывает, что энергия фотовозбуждения отдельных групп, связанных с белковой цепью, может мигрировать на значительные расстояния и вызывать флуоресценцию других групп. Комплекс миоглобина с оксидом углерода (II) отщепляет СО при действии излучения, которое не поглощается гемином (т. е. группой, непосредственно связанной с СО), но поглощается триптофаном и тирозином — аминокислотами, остатки которых входят в состав белка миоглобина. Здесь энергия мигрирует от белка к геминовой группе. Эти важные свойства белков показывают, что белки в некоторых случаях способны передавать энергию возбуждения, т. е., в общем случае, сигналы . В ходе эволюции функции передачи сигналов в форме серии дискретных импульсов, частота которых зависит от силы раздражения, перешли к более совершенной системе — нейронам нервной сети. [c.348]

Основная масса азота на Земле сосредоточена в атмосфере, состоящей из. молекул N2 на 75,6% (мае.) или 78,1% (об.), что составляет 4-10 т. Лишь 0,01% от массы земной коры приходится на долю этого элемента, образующего залежи нитратов — ЫаНОз (чилийская селитра) и КЫОз (индийская селитра). Азот входит в состав всех белков, образуя специфичную для макромолекул белков функциональную группу - СО—МН—, которая в химии полимеров называется амидной, а применительно к белкам — пептидной группой (поэтому их называют полипептидами). До 17% от массы углей и нефти приходится на долю азота. [c.252]

Группировка -С-КН- называется амидной или пептидной группой, а связь С-К в ней — пептидной или амидной связью. В белках аминокислоты связаны между собой пептидными связями в полипептид. [c.83]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]

Свойства. Физ.-хим. св-ва Б. определяются их высокомол. природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Мол. масса варьирует от 5 тыс. до 1 млн., а константы седиментации-от 1 до 20 (и выше). Средний уд. объем белковых молекул-0,70-0,75 см /г, а константы диффузии-10 -10 см с. Максимум поглощения Б. в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматич. аминокислот, находится вблизи 280 нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра Б. поглощают за счет СО- и NH-гpyпп при 1600 и 3100-3300 см . [c.250]

Бреннер назвал открытую им реакцию реакцией внедрения. В отличие от обычного пути образования пептидной цепи путем нанизывания аминокислотных остатков последовательно к аминной или карбоксильной группе пептида в описанной выше реакции происходит внедрение аминокислотного остатка в пептидную группу СО—ЫН. [c.509]

Пептиды реагируют также пептидной группой с образованием гидра-зидов аминокислот. Не вступает в реакцию только С-концевая аминокислота, поскольку карбоксильная группа не реагирует с гидразином. [c.513]

Координаты атомов простых кристаллических соединений, таких, как аминокислоты и низшие пептиды, удается обычно определить с точностью до сотых, а иногда и тысячных долей ангстрема. Эта степень точности, во всяком случае, дает возможность проанализировать особенности пространственной конфигурации молекул и их частей и изучить особенности упаковки молекул в кристаллах. Исследования кристаллической структуры ь-аминокислот, ди- и три-пептидов, а также простых соединений, содержащих пептидные группы, таких, например, как Ы-ацетил-глищин, привели к следующим результатам. [c.536]

Было обнаружено, что во всех иоследова нных соединемиях атомы, принадлежащие к пептидной группе, [c.537]

Особый характер межатомных связей в пептидных группах связан, по-видимому, с перераспределением зарядности атомов кислорода и азота. Кислород должен иметь избыточный отрицательный заряд, так как обе его валентности оказьгваются не полностью насыщенными, а азот соответстве нно избыточный положительный заряд. [c.537]

Измеренные значения межатомных раостоя Ний в пептидной группе указывают на наличие сопряжений в системе связей. [c.538]

Наличие избыточного отрицательного заряда на кислороде пептидной группы и положительного на азоте приводит к тому, что пептидные группировки очень легко образуют водородные овязи. Водородные связи образуют также концевые амино- и кар бокоильные группы и аналогичные группы боковых цепей. [c.538]

ИС. 2-3. Размеры пептидной группы. Указаны межатомные расстояния, а также лина водородной связи, образуемой с соседней пептидной группой. Все атомы внут-и пунктирной рамки лежат примерно в одной плоскости. Однако, как показано в ижней части рисунка, расположение связей вокруг атома азота отчасти сохраняет [c.88]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.428 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.414 , c.418 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.428 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.247 ]

Энциклопедия полимеров том 1 (1972) -- [ c.247 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.247 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.247 ]

Курс органической химии (1979) -- [ c.376 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.266 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.306 ]

Биофизика Т.1 (1997) -- [ c.198 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология