Тубулин эволюция

В противоположность этому актин и тубулин очень мало изменились за миллиарды лет эволюции. Скорее всего, эта консервативность объясняется тем, что сам процесс сборки полимера из глобулярных субъединиц накладывает жесткие ограничения на их изменчивость,-даже небольшие изменения размеров или формы субъединиц могут затруднить полимеризацию. Для фибриллярных белков промежуточных филаментов таких строгих ограничений не существует. [c.122]

Он состоит из двух идентичных субъединиц а М 53 000) и (7И57 000) их аминокислотные последовательности в значительной степени гомологичны, что указывает на дупликацию гена в ходе эволюции. Микротрубочки — полимеры тубулина. Тринадцать линейных протофиламентов субъединиц тубулина составляют структуру трубочки, так что поперечное сечение имеет ось симметрии 13-го порядка, а вид -сбоку представляет упакованные по спирали субъединицы (рис. 10.5). Процессы ассоциации отдельных молекул тубулина н диссоциации микротрубочек находятся в равновесии, на которое влияют различные параметры (температура, концентрации Са + и GTP, фосфорилирование). Очень чистый тубулин образует микротрубочки только в условиях высокой концентрации белка и магния. В клетке действуют и другие факторы, видимо, влияющие на [c.311]

Сборка тубулина ингибируется ионами кальция при участии кальмодулина. Далее, кальмодулин играет специфическую роль при регуляции секреции нейромедиатора из нервного окончания— это также Са2+-зависимый процесс (гл. 8). Очень высокая концентрация кальмодулина в мозге (10 мкмоль/л), а также необычно высокая консервативность аминокислотной последовательности при эволюции указывают на значимость этого белка. Кроме участия в функционировании нейронов, кальмодулин работает как медиатор кальциевой регуляции аденилатциклазы, фосфодиэстеразы, фосфорилазы, киназы и фосфорилирования многочисленных мембранных белков. [c.314]

Микротрубочки, подобно микрофиламентам, являют- Ся линейными полимерами. Они построены из молекул тубулина, представляющих собой аР-димеры. Как а-, так и р-тубулин имеют мол. массу около 55 кДа и могут содержать связанный GTP или GDP. В димере только тот нуклеотид, который связан р-тубулином, может обмениваться с GTP, присутствующим в растворе. Как и у. .актина, аминокислотная последовательность тубулина зысококонсервативна. Пептиды аир разошлись на ран- них этапах эволюции эукариот, и последующие изменения уже не были столь существенными [13]. [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология