анализ пептидов взаимодействие с образцом

Особую проблему представляет анализ пептидов на содержание триптофана, так как обычный кислотный гидролиз в этом случае не приемлем. Обычно эту задачу решают при помощи щелочного гидролиза [86, 99]. Пептиды гидролизуют в запаянных вакууми-рованных ампулах из пирекса 12%-ным раствором едкого натра в течение 22 час при 110°. Гидролизат подкисляют соляной кислотой до pH 2 и отфильтровывают кремневую кислоту, образующуюся при взаимодействии стекла со щелочью. Перед введением в аминокислотный анализатор образец разбавляют до концентрации натрия не более 0,2 М. Образования кремневой кислоты можно избежать, используя тефлоновую ампулу с завинчивающейся крышкой и проводя гидролиз 15%-ным раствором едкого натра в течение 16 час при 110° [90] правда, для подобных целей иногда требуется более надежная герметичность. Маршалл [64] показал, что в случае триптофа-ноБых пептидов наиболее надежные и воспроизводимые результаты можно получить, применяя полный ферментативный гидролиз. Новый метод быстрого и полного ферментативного гидролиза был разработан [c.113]

В 1981 г. Л. Худ и М. Ханкепиллер сконструировали новую модель секвенатора — газофазный секвенатор, предназначенный для анализа микроколичеств белков и пептидов. В приборе (рис. 20) исследуемый образец наносится на небольшой (диаметр 10 мм) диск нз пористого стеклянного волокна, пропитанный полибреном. После высушивания диск зажимается между двумя стеклянными цилиндрами, образующими миниатюрную реакционную камеру (внутренний объем 0,05 мл) (рис. 21). Через капилляр в центре верхнего цилиндра (диаметр 0,5 мм) в реакционную камеру подаются необходимые реагенты (летучие — в газообразном состоянии), которые, проходя через поры диска, взаимодействуют с адсорбированным на нем белком или пептидом и далее выводятся через капилляр в нижнем цилиндре. [c.66]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология