Декарбоксилазы аминокислотные и пиридоксальфосфат

Как правило, декарбоксилазы млекопитающих имеют рН-оптимум в нейтральной или слабощелочной зоне. Высокоочищенные препараты аминокислотных декарбоксилаз получить до сих пор не удалось однако установлено, что для больщин-ства из них в качестве кофермента необходим пиридоксальфосфат (табл. 20). [c.202]

Декарбоксилаза диаминопимелиновой кислоты в отличие от лизиндекарбоксилазы и большинства других бактериальных аминокислотных декарбоксилаз имеет рН-оптимум в нейтральной зоне. Установлено, что ее коферментом служит пиридоксальфосфат. Роль декарбоксилазы диаминопимелиновой кислоты в процессе биосинтеза лизина рассматривается дальше (стр. 428). Реакция декарбоксилирования диаминопимелиновой кислоты уникальна в том отношении, что отщепляемая карбоксильная группа связана с асимметрическим центром, имеющим D-конфигурацию. Все прочие известные аминокислотные декарбоксилазы действуют на L-аминокислоты. В ранних работах упоминается о декарбоксилировании d-лизина [233, 243], но в настоящее время эта аминокислота известна как L-лизин. [c.209]

Существование таких реакций остается недоказанным. В экстрактах пи-ридоксаминфосфат-трансаминазы из Е. соИ [R. В. В е е с h е у а. F. С. Н а р-р о 1 d, Bio hem. J., 66, 520 (1957)] превращение пиридоксаминфосфата в пиридоксальфосфат происходит путем окислительного дезаминирования, а не переаминирования, а реакция, ошибочно принятая авторами за переаминирование пиридоксальфосфата, состоит в действительности в ферментативном де-фосфорилировании пиридоксальфосфата (J. Turner, личное сообщение, 1959). По новейшим данным Сенеза (1960), в бактериальных экстрактах наблюдается неферментативное переаминирование между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами этим объясняется активирование некоторых аминокислотных декарбоксилаз бактерий кетокислотами. — Прим. ред. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология