Пиридоксальфосфат в переаминировании

Рис. 13. Промежуточные формы пиридоксальфосфата в фермент-субстратном комплексе в ходе реакции переаминирования

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101]

Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина В ,, входит в состав ферментов, катализирую-ш,их превраш,ения а-аминокислот, основным из которых можно считать реакцию переаминирования. [c.278]

Другие коферменты, содержащие фосфатные остатки а) Тиаминдифосфат — осуществляет коферментные функции прп простом и окислительном декарбоксилировании а-кетокислот, а также при реакциях расщепления и синтеза углеродной цепи ряда кетоз. б) Пиридоксальфосфат — простетич. группа ферментов, катализирующих разнообразные превращения аминокислот (переаминирование, декарбоксилирование, расщепление, реакции замещения и конденсации). [c.372]

Участие пиридоксальфосфата в процессе переаминирования показано на рис. 13. [c.38]

Снелл (1958) провел неферментативное переаминирование под действием пиридоксальфосфата и поливалентного катиона ( u +, Fe " , А1 +) и показал, что при этом в качестве промежуточных продуктов образуются хелатные шиффовы основания. [c.733]

Пиридоксальфосфат — коферментная форма витамина В (пиридоксина) В организме витамин Ве фосфорилируется, превращаясь в пиридоксальфосфат, который является простетической группой ферментов, осуществляющих декарб оксилирование и переаминирование аминокислот. [c.316]

РИС. 8-6. Некоторые реакции шиффовых оснований пиридоксальфосфата (реакции типа 8 в табл 9-1). А. Образование хиноидного промежуточного соединения Б. Элиминирование Р-заместителя В. Переаминирование. [c.217]

Биохимическое переаминирование — важнейшая реакция переноса группы в аминокислотном обмене. Она катализируется аминотрансферазами (трансаминазами), коферментом является пиридоксальфосфат, который принимает участие в обмене аминогрупп, образуя шиффовы основания в качестве промежуточной ступени. [c.70]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

При таком комплексообразовапии происходят декарбоксилирование и переаминирование, что имеет важное значение для процессов образования АС в нефти. Например, анофермент гистидиндекарбоксилазы активируется пиридоксальфосфатом и Ре или АР . [c.62]

Аналогичным образом может быть представлено дезаминирование серина, треонина, гомоцистеина и цистеина. Эти реакции рассматриваются в соответствующих разделах гл. IV. Участие пиридоксальфосфата установлено для реакций, катализируемых десульфгидразами Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина и дегидрата-зами Ь- и Ь-серина. Предполагают, что реакции десульфирования и дегидратации протекают с образованием промежуточного продукта типа шиффоВа основания, в образовании ко№рого участвует альдегидная группа. пиридоксаля (стр. 245)г. Следует отметить, что процесс десульфировапия цистеина может протекать и не прямым путем — через реакцию переаминирования. На этом пути образования сероводорода, катализируемом. системой ферментов десульфирования, пиридоксальфосфат необходим для осуществления реакции переаминирования. Образование сероводорода из цистеина обсуждается в соответствующем разделе гл. IV " [c.195]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

В реакциях переноса аминогрупп (реакции переаминирования) участвуют производные витамина Вб - пиридоксина, который в качестве кофермен-та имеет две формы - пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат (рис. 12). [c.38]

Успех модельных экспериментов с участием пиридоксаля и ионов металлов в дублировании многих ферментативных реакций а-аминокислот позволил предположить, что ионы металлов могут играть важную роль и в соответствующих ферментативных реакциях. Однако в действительности это, по-видимому, не так получены высокоочищенные препараты ферментов, требующие пирн-доксальфосфат, но не нуждающиеся для проявления полной активности в ионах металла [124]. Функция иона металла в модельной системе состоит, вероятно, в поддержании правильной геометрии промежуточного имина и тем самым в облегчении делокализацни заряда. В ферментативной реакции эту функцию выполняет сам фермент. За исключением этой особенности, складывается впечатление, что роль пиридоксальфосфата очень близка к роли пиридоксаля в модельной системе. Поскольку реакция образования холофермента из кофермента и апофермента заключается в образовании имина пиридоксальфосфата с е-аминогруппой лизина, образование имина (153), участвующего в ферментативной реакции, должно происходить в результате переаминирования, имеющего место в присутствии аминокислотного субстрата схема (98) . [c.641]

Пиридоксин и его производные пиридоксаль и пиридоксалин принадлежат к группе витаминов Ве. Пиридоксаль-5-фосфат принимает участие в ферментативных реакциях переаминирования между амино- и а-кетокислотами, декарбоксилирования и рацемизации а-аминокислот, в реакциях расщепления и конденсации Р- и у-заме-щенных а-аминокислот. Реакция переаминирования была открыта советскими биохимиками Браунштейном и Крицман. Шемякин и Браунштейн, а затем Метцлер, Икава и Снел показали, что в процессах переаминирования участвуют шиффовы основания, которые образуются при реакции пиридоксальфосфата и аминокислоты. [c.307]

Пиридиновая структ>фа во многом определяет химическое поведение ряда биологически активных веществ, участвующих в различных биологачески важных процессах пиридоксин (витамин Вб), необходимый для развития и функционирования кожных покровов пиридоксаль (витамин группы В), требующийся дяя роста микроорганизмов никотиновая кислота и никотинамид (витамины группы Р), недостаток которых приводит к пеллагре пиридоксальфосфат, являющийся участником реакций переаминирования гидразид изоникотиновой кислоты, используемый под названием "тубазид" для лечения туберкулёза, и др. [c.24]

Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. Выделение СО2 происходит через такое же промежуточное образование основания Шиффа между пиридоксальфосфатом и аминокислотой, как в случае реакций переаминирования (см. 4.2). Направление химического превращения — отщепление СО2 либо изомеризация с образованием основания Шиффа — производного пиридоксамина и а-кетокислоты — определяется природой белка, т. е, апофермента. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. Здесь уместно добавить, что и серингидроксиметилтрансфераза, рассмотренная в 4.2, также являете пи )идоксалевым ферментом, но структура апофермента предопределяет течение процесса в направлении разрыва связи С —С . [c.146]

Аспартат-р-декарбоксилаза С1, wel hii отличается от других декарбоксилаз еще и тем, что она активируется не только пиридоксальфосфатом, но и очень малыми количествами а-кетокислот. Это явление нельзя отнести за счет декарбоксилирования щавелевоуксусной кислоты, возникающей в результате переаминирования между добавленной а-кетокислотой и аспарагиновой кислотой, поскольку а-аланин, образующийся при ферментативном карбоксилировании аспарагиновой кислоты в присутствии меченой пировиноградной кислоты, не содержит изотопной метки. По всей вероятности, активирующее действие добавленной а-кетокислоты связано с образованием пиридоксальфосфата в результате реакции переаминирования между а-кетокислотой и пиридоксаминфосфатом, присутствующим в ферментном препарате. [c.208]

Переаминирование с участием пиридоксальфосфата и аминотрансфераз описано в главе XXIV [c.872]

Пиридоксин превращается в пиридоксальфосфат, который служит простетической группой, выполняющей центральную роль в реакциях переаминирования. [c.357]

В исследованиях Торна и его сотрудников [311—314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Ba illus subti-//tS катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот (например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность Ь-трансаминазы (при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [c.228]

Реакция между гистидинолфосфатом и а-кетоглутаровой кислотой интересна как пример реакции переаминирования с участием сложного эфира фосфорной кислоты. Некоторую аналогию с этой реакцией представляет взаимопревращение пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата, связанных с апо-ферментами трансаминаз (стр. 251 и примечание на стр. 214). Описанные несколькими авторами реакции, предположительно состоящие в переаминировании между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами [237, 318], дают еще один пример реакций с участием соединения, в молекуле которого вместо карбоксиль- [c.232]

Существование таких реакций остается недоказанным. В экстрактах пи-ридоксаминфосфат-трансаминазы из Е. соИ [R. В. В е е с h е у а. F. С. Н а р-р о 1 d, Bio hem. J., 66, 520 (1957)] превращение пиридоксаминфосфата в пиридоксальфосфат происходит путем окислительного дезаминирования, а не переаминирования, а реакция, ошибочно принятая авторами за переаминирование пиридоксальфосфата, состоит в действительности в ферментативном де-фосфорилировании пиридоксальфосфата (J. Turner, личное сообщение, 1959). По новейшим данным Сенеза (1960), в бактериальных экстрактах наблюдается неферментативное переаминирование между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами этим объясняется активирование некоторых аминокислотных декарбоксилаз бактерий кетокислотами. — Прим. ред. [c.233]

Обнаружение в природных объектах альдегидной и аминной форм витамина Вб привело Снелла [386] к предположению, что взаимопревращение этих форм витамина Ва происходит путем переаминирования и что витамин Ве может выполнять функцию кофермента при ферментативном переаминировании. Позже Снелл [387] доказал обратимое взаимопревращение пиридоксаля и ииридоксамина в результате реакций неферментативного переаминирования с амино- и кетокислотами. Экспериментальные данные, подтверждающие участие витамина Ве в ферментативном переаминировании, были получены при исследовании крыс и микроорганизмов в условиях недостаточности витамина Вз-Недостаточность витамина Ве сопровождалась снижением уровня активности трансаминазы, добавление же пиридоксальфосфата к препаратам тканей или клеток восстанавливало активность фермента [388—390]. [c.248]

М.еханизм ферментативного переаминирования может быть выражен следующими уравнениями (ПЛФ и ПМФ обозначают соответственно пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат) , [c.251]

Близкое сходство между реакциями ферментативного и неферментативного переаминирования и обнаружение роли пиридоксальфосфата в качестве кофермента во многих других ферментных системах привели к разработке представлений об общности механизма реакций, катализируемых витамином Вд. Мецлер и сотрудники [435] и Браунштейн и Шемякин [449] независимо друг от друга выдвинули одну и ту же, в основных чертах, теорию. Согласно представлениям этих авторов, из пиридоксаля, аминокислоты (и иона металла) образуется шиффово основание реакции, катализируемые витамином Ве, интерпретируются как результат различных последовательных перемещений электронов в молекулах промежуточных соединений. Например, Мецлер и сотрудники [435] сформулировали для реакций переаминирования следующий механизм [c.255]

Другая бактериальная система, превращающая метионин в а-аминомасляную кислоту и метилмеркаптан, найдена у Е. соН [548] для ее действия необходимо присутствие АТФ и пиридоксальфосфата. Механизм этого превращения может быть тем же, что и у Pseudomonas, причем а-аминомасляная кислота образуется в результате переаминирования. [c.376]

Образование кинуреновой кислоты из кинуренина происходит в результате реакции переаминирования (стр. 237), протекающей при участии пиридоксальфосфата. Кинуренинтрансаминазу удалось отделить от кинурениназы, также принадлежащей к пиридоксальфосфат-ферментам. При переаминироваиии кинуренина, очевидно, образуется о-аминобензоилпировиноградная кислота, которая путем спонтанной циклизации переходит [c.404]

Характерная для ферментов исключительно высокая специфичность в отношении субстратов и катализируемых реакцин определяется белковой частью фермента. К., число к-рых по сравнению с ферментами очень невелико, значительно менее специфичны, В пределах данного класса субстратов и данного типа превращений К. могут катализировать разные реакции, в зависимости от того, в совокупности с какими аиоферментами они функционируют. Так, пиридоксальфосфат, функционируя в качестве К.различных ами-пофераз (трансаминаа), принимает участие в переаминировании различных амино- и кетокислот выступая в качестве К. декарбоксилаз а-аминокислот, пиридоксальфосфат катализирует процесс декарбокси-лирования а-аминокислот, но не может служить К. при декарбоксилировании а-кетокислот, к-рые декарбоксилируются различными ферментными системами при участии другого К. — тиаминдифосфата. [c.371]

Можно было наблюдать частичную зависимость полученных путем фракционной очистки из зародышей пшеницы [16] и из цветной капусты [23] аминотрансфераз от пиридоксальфосфата, хотя значительное переаминирование наблюдалось и в отсутствие добавленного кофермента. Такие вещества, как гидроксиламин, семикарбазид и гидразид изоникотиновой кислоты, которые реагируют с альдегидами и тормозят реакции, идущие с участием пиридоксальфосфата, подавляют активность аминотрансфераз растений [23]. [c.211]

Спектрофотометрические данные, а также данные кинетических исследований заставляют предположить, что процесс переаминирования представляет собой комбинацию бимолекулярных реакций (см. уравнения реакций 6 и 7), в ходе которых входящий в состав фермента пиридоксальфосфат (ПЛ) претерпевает обратимое превращение в ниридоксаминфосфат (ПМ) и таким образом действует как акцептор и донор переносимой аминогруппы. Комплекс фермепт-шиффово основание (Ш. О.) представляет собой промежуточное соединение обеих ступеней реак- [c.211]

Пиридоксальфосфат в результате реакций переаминирования превращается в пиридоксаминфосфат. Эта реакция обратима [c.309]

Реакция переаминирования катализируется при участии аммиак,удаляемый кофермента пиридоксальфос-из организма кислоты, фата. Сам пиридоксальфосфат [c.340]

У человека недостаток витамина Вб обычно проявляется в быстром развитии общего истощения, что связано, по-видимому, со значением пиридоксаля (и родственных ему витаминов) в функционировании большого числа ферментов, участвующих в обмене аминокислот. Сейчас известно уже более 50 ферментов, активной группой которых является пиридоксальфосфат к ним относятся многочисленные аминотрансферазы (трансаминазы), обеспечивающие протекание важнейшей реакции переаминирования (переноса аминогруппы с глутахмн-на на кетокислоты с образованием аминокислот), синтетазы (участвующие в образовании триптофана, треонина, цистеина и других аминокислот), декарбоксилазы и альдолазы, обеспечивающие расщепление аминокислот до соответствующих аминов и альдегидов, и многие другие. [c.68]

Специфичность пиридоксалевых ферментов по отношению к определенным субстратам и характер реакции обусловлены белковой частью-молекулы фермента, с которой кофактор обычно прочно связан в нескольких точках. Примером может служить фермент -аспартат 2-оксоглутарат—аминотрансфераза, катализирующий процесс переаминирования аспарагиновой кислоты .Одна из связей пиридоксальфосфата с белком в этом случае является ковалентной и образована формильной группой кофактора и е-аминогрупной остатка лизина протеиновой части фермента. Другой точкой связи служит фосфатная группа пиридоксальфосфата. Атом азота пиридинового кольца и гидроксил тирозинового остатка белка соединены водородной связью. Кроме того, для тонкой регулировки пространственного расположения реагентов в ходе ферментативной реакции служит метильная группа пиридоксальфосфата. 3-Окси-группа кофактора образует связь с некоторой катионной группой апофермента. [c.275]

Такое промежуточное соединение может легко распадаться. Причем дальнейшие превращения зависят от природы протеина, с которым связан пиридоксальфосфат. Под действием аминофераз и рацемаз расщепляется а-С—Н-связь в шиффовом основании, что приводит к переаминированию или к рацемизации аминокислот. а-Декарбоксилазы разрывают связь а-С—СООН, в результате монокарбоновые аминокислоты превращаются в амины, а дикарбоновые аминокислоты — в монокарбоновые. [c.276]

В тканях животных пиридоксаль и пиридоксамин подвергаются фосфо-зилированию с образованием пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата. Лиридоксальфосфат является небелковым компонентом ряда ферментов, катализирующих превращение аминокислот (процессы переаминирования, декарбоксилирования, распада триптофана и др.). Следовательно, при Вд-ави-таминозе должны быть нарушены процессы превращения в организме аминокислот. [c.109]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология