Декарбоксилазы аминокислотные

Аминокислотные декарбоксилазы млекопитающих [c.200]

Аминокислотные декарбоксилазы растений [c.204]

Аминокислотные декарбоксилазы бактерий [c.204]

Декарбоксилазы бактерий в отличие от аминокислотных декарбоксилаз животных и растительных тканей обычно имеют рН-оптимум в кислой зоне. Гейл исследовал декарбоксилирование аминокислот у целого ряда микроорганизмов. Его работы показали, что многие бактерии декарбоксилируют несколько [c.205]

Число катаболических систем в живом организме, по-видимому, невелико, но существует большое число отдельных ферментов с катаболической функцией. Сюда относятся, например, аминокислотные оксидазы и декарбоксилазы и некоторые другие ферменты, разрушающие аминокислоты с образованием соответствующих продуктов, используемых далее клетками в качестве источников вещества и энергии. [c.237]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Ферментативные методы аминокислотного анализа основаны на определении продуктов реакции, которые образуются при биохимическом расщеплении аминокислот. Из-за их сравнительно низкой чувствительности (10 — 10 моль/л) зти методы применяют только при серийных анализах определенных аминокислот. К анализируемой смеси аминокислот добавляют специфическую декарбоксилазу (или же производяшле эту декарбоксилазу микроорганизмы), и получающуюся при декарбоксилировании углекислоту определяют манометрически в аппарате Варбурга. [c.67]

Пиридоксаль-5а-фосфат входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминотрансфераз (трансаминаз), кинурениназы, триптофансинтетазы, цистеиндесульфгидразы, а также в состав ферментов, осуществляющих пересульфирование аминокислот, [c.361]

Гидрохлорид крист. 156. Общий ингибитор пирндоксальфосфатзависи-мых ферментов (аминокислотные трансаминазы и декарбоксилазы) [BJ 171, 771 (1978)]. При 0,5 мМ ингибирует продуцирование антоцианина у растений [Phyto hem. 18, 585 (1979)]. [c.264]

Бел. иглы или бесцв. жидк. 33. Раств-сть р. Н О, ЕЮН. При 10 М ингибирует аминокислотные декарбоксилазы, а также у-аминобутират-а-оксоглутараттрансаминазу, сериновую и треониновую дегидратазы. Ингибирует глюкозооксидазу по неизвестному механизму. Аналогичное ингибирование происходит под действием многих карбонильных реагентов, которые взаимодействуют с гшридоксальфосфа- [c.266]

Бел. крист. Раств-сть р. HjO м.р. EtOH. Антипиридоксин у цыплят. Ингибирует рост многих бактерий, которым необходим пиридоксин. В бактериальных клетках фосфорилируется до ингибитора аминокислотных декарбоксилаз. [c.267]

Ферменты, обусловливающие эти реакции, — аминокислотные декарбоксилазы— являются специфическими для каждой отдельной аминокислоты (Гале). Декарбоксилазы бактерий, действующие на глутаминовую кислоту, тирозин, орнитин, аргинин и лизин, требуют наличия кофермента, а именно кодекарбоксилазы (ниридоксальфосфата) однако другие декарбоксилазы, среди которых декарбоксилаза гистидина, не нуждаются в этом коферменте. [c.390]

Некоторые L-аминокислоты, в том числе гистидин, цистеиновая кислота, цистеинсульфиновая кислота, 3,4-диоксифенилала-нин, глутаминовая кислота и 5-окситриптофан, декарбоксилируются ферментами, обнаруженными в тканях млекопитающих. Реакции декарбоксилирования в общем не играют в количественном отнощении существенной роли в превращении аминокислот в организме животных вместе с тем некоторые реакции декарбоксилирования, например те, которые ведут к образованию серотонина и гистамина, имеют большое биологическое значение. У млекопитающих первая аминокислотная декарбоксилаза была открыта в 1936 г. Верле, который обнаружил, что при инкубировании гистидина с ферментными препаратами из почек кролика образуется вещество, обладающее физиологическими свойствами гистамина [200]. Фермент, в дальнейшем полученный в очищенном виде, катализирует следующую реакцию [201, 202] [c.200]

Как правило, декарбоксилазы млекопитающих имеют рН-оптимум в нейтральной или слабощелочной зоне. Высокоочищенные препараты аминокислотных декарбоксилаз получить до сих пор не удалось однако установлено, что для больщин-ства из них в качестве кофермента необходим пиридоксальфосфат (табл. 20). [c.202]

Вполне вероятно, что в тканях млекопитающих существуют и другие аминокислотные декарбоксилазы. Известно, что серин может превращаться в этих тканях в этаноламин однако до сих пор эту реакцию декарбоксилирования непосредственно наблюдать не удалось. У бактерий аналогичная реакция обнаружена [216]. Недавно появились сообщения о декарбоксилировании аминомалоновой кислоты препаратами из шелкоотделительной железы шелковичного червя и из печени крыс [703] [c.202]

Образование аминов из аминокислот у бактерий ранее наблюдали многие авторы, но лишь исследованиями Гейла и его сотрудников было показано, что этот процесс является результатом действия специфических аминокислотных декарбоксилаз. Гейл и его сотрудники [197, 222—227] изучили у бактерий шесть [c.204]

Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты изучены довольно подробно исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из- них. Эти исследования позволили использовать аминокислотные декарбоксилазы для целей количественного определения аминокислот. Такие определения основаны на измерении количества углекислоты, выделяющейся при действии специфической декарбоксилазы [197], или количества образующегося амина [228]. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспецифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот (например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот (стр. 94, 95). [c.206]

Декарбоксилаза диаминопимелиновой кислоты в отличие от лизиндекарбоксилазы и большинства других бактериальных аминокислотных декарбоксилаз имеет рН-оптимум в нейтральной зоне. Установлено, что ее коферментом служит пиридоксальфосфат. Роль декарбоксилазы диаминопимелиновой кислоты в процессе биосинтеза лизина рассматривается дальше (стр. 428). Реакция декарбоксилирования диаминопимелиновой кислоты уникальна в том отношении, что отщепляемая карбоксильная группа связана с асимметрическим центром, имеющим D-конфигурацию. Все прочие известные аминокислотные декарбоксилазы действуют на L-аминокислоты. В ранних работах упоминается о декарбоксилировании d-лизина [233, 243], но в настоящее время эта аминокислота известна как L-лизин. [c.209]

Существование таких реакций остается недоказанным. В экстрактах пи-ридоксаминфосфат-трансаминазы из Е. соИ [R. В. В е е с h е у а. F. С. Н а р-р о 1 d, Bio hem. J., 66, 520 (1957)] превращение пиридоксаминфосфата в пиридоксальфосфат происходит путем окислительного дезаминирования, а не переаминирования, а реакция, ошибочно принятая авторами за переаминирование пиридоксальфосфата, состоит в действительности в ферментативном де-фосфорилировании пиридоксальфосфата (J. Turner, личное сообщение, 1959). По новейшим данным Сенеза (1960), в бактериальных экстрактах наблюдается неферментативное переаминирование между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами этим объясняется активирование некоторых аминокислотных декарбоксилаз бактерий кетокислотами. — Прим. ред. [c.233]

Обратимое превращение аспарагиновой кислоты в щавелевоуксусную было рассмотрено в гл. И1. Процессу окисления углеродного остова аспарагиновой кислоты, наблюдаемому в опытах с тканевыми препаратами крысы [10], вероятно, предшествует переаминирование. Аспарагиновая кислота декарбоксилируется различными специфическими декарбоксилазами с образованием либо а-аланина, либо р-аланина (стр. 208). Были рассмотрены также роль аспарагиновой кислоты в образовании аргининоянтарной кислоты в процессе синтеза мочевины (стр. 339) и использование а-аминогруппы аспарагиновой кислоты в биосинтезе пуринов (стр. 283, и [11]). L- и D-изомеры аспарагиновой кислоты не дезаминируются со сколько-нибудь заметной ско-)остью под действием общих аминокислотных оксидаз. Однако -аспарагин оки-сляется оксидазой змеиных ядов, а относительно специфичные оксидазы, найденные в почках животных различных видов, катализируют окисление D-аспарагиновой кислоты (стр. 187). Биосинтез аспарагина был рассмотрен в гл. Ill этот вопрос нуждается в дальнейшем изучении [12]. В организме животных, по-видимому, возможен синтез аспарагина. Имеются [c.311]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология