Пиридоксальфосфат

Еще одной клеточной реакцией, для осуществления которой требуется пиридоксальфосфат, является эпимеризация аминокислот [c.315]

Декарбоксилирование аминокислот имеет малое значение для химии, но широко распространено в биологических объектах. При ферментативном декарбоксилировании аминокислот в качестве кофермента используется пиридоксальфосфат (гл. 19). [c.99]

Пиридоксальфосфат также участвует в реакции декарбоксилирования аминокислот, поэтому протонированный имин IV обладает необходимыми электронными особенностями, способствующими осуществлению декарбоксилирования. [c.315]

Хотя родоначальные гетероциклические соединения не встречаются в природе, их производные широко распространены и имеют немаловажное значение. Никотинамид (амид никотиновой кислоты) и пиридоксаль (витамин Вб) являются производными пиридина и относятся к витаминам группы В. Никотинамид — важная составная часть коферментов NAD и NADP (разд. 19.3), в то время как пиридоксальфосфат — кофактор, необходимый для декарбоксилирования и трансаминирования аминокислот. Пиримидиновые основания имеют большое зна- [c.308]

Биологическая роль пиридоксальфосфата [c.434]

Рис. 7.9. Гипотетический ме.хаиизм действия пиридоксальфосфата. Взято с изменениями из работы [301] разрешение получено,

Функции кофакторов в катализе и их химическая природа чрезвычайно разнообразны.Простетическую группу образуют, например, производные витамина Вв, в частности пиридоксальфосфат [c.15]

Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина В ,, входит в состав ферментов, катализирую-ш,их превраш,ения а-аминокислот, основным из которых можно считать реакцию переаминирования. [c.278]

Наличие аномально большого сдвига спектра флуоресценции нашло весьма интересное применение в работе Джонсона и др. [70]. Поглощение пиридоксальфосфата в составе гликогенфосфорилазы при Я, = 330 нм (30 300 см ) может быть обусловлено либо образованием аддукта между одной из функциональных групп фермента и шиффовым основанием, образованным PLP и боковой цепью лизина (структура А), [c.34]

Пиридоксальфосфат обладает рядом особенностей, которые делают его великолепным катализатором реакций переамипирования. Во-первых, гидроксильная группа идеально расположена для того, чтобы осуществлять общий кислотный и основной катализ. Будучи внутримолекулярным, такой катализ особенно эффективен. Во-вторых, положительно заряженный азот пиридинового кольца действует как сток (акцептор) электронов, понижая свободную энер- [c.434]

Снелл (1958) провел неферментативное переаминирование под действием пиридоксальфосфата и поливалентного катиона ( u +, Fe " , А1 +) и показал, что при этом в качестве промежуточных продуктов образуются хелатные шиффовы основания. [c.733]

Наличие отрицательного заряда на р-углероде может быть продемонстрировано улавливанием аниона N-мeтилмaлeинимидoм по реакции присоединения Михаэля. Интересно, что пиридоксальфосфат помогает стабилизировать отрицательныай заряд (анионную форму) на а, р- и у-атомах углерода. Отрицательный заряд в а- и у-положениях стабилизируется благодаря сопряжению с кольцевым атомом азота, в то время как иминный азот стабилизирует отрицательный заряд в р-положении. В присутствии ОгО положения а и V могут дейтерироваться. Эта характерная последовательность реакций протоиирования демонстрирует, что роль пиридоксальфосфата как электронного стока заключается в стабилизации карбанионных промежуточных соединений путем делокализации избыточной электронной плотности [315]. [c.438]

Ясно, что помимо протонного переноса пиридоксальфосфат участвует также в реакциях, включающих образование карбаниоиов. При формировании отрицательного заряда на а-углероде аминокислоты-субстрата возникает новая проблема — стереохимическая. Протонируется ли в конечном счете карбанион (несущий отрицательный заряд) в составе комплекса с ферментом путем обмена протонов со средой или это происходит в результате таутомерного превращения кофермента Какой тип модельных соединений можно выбрать для лучшей имитации таких процессов [c.440]

Коферментом в этой реакции является пиридоксальфосфат, который в процессе реакции претерпевает существенные спектральные изменения, что позволяет проследить за кинетикой реакции. В общих чертах механизм реакции заключается в переносе аминогруппы с аминокислоты на пиридоксальфосфат с образованием пиридоксаминфосфата и кетокис-лоты, после чего аминогруппа переносится к другой кетокислоте с образованием новой аминокислоты [c.212]

Пиридоксальфосфат — еще один кофермент, роль которого в химических превращениях удалось установить. Важная клеточная реакция, в которой участвует этот кофермент, — тран-саминирование [c.314]

Существует и другой путь распада глутамата а-аминобутиратный шунт, рассматриваемый в гл. 9 (рис. 9-4). а-Аминобутиратный шунт начинается не с дезаминирования или переаминирования, а с зависимого от пиридоксальфосфата декарбоксилирования. Поскольку декарбоксилазы известны для большинства аминокислот, обычно существует несколько путей, по которым может пойти начинающееся таким образом расщепление. В ткани мозга -у-аминобутират, как полагают, функционирует как важный нейромедиатор (гл. 16, разд. Б, 4, б). [c.101]

Пиридоксаминфосфат может затем реагировать с другой оксокислотой по реакции, обратной указанной выше, с выделением пиридоксальфосфата и образованием новой аминокислоты [c.315]

Из приведенных рассуждений следует, что точно так же как тиаминпирофосфат присоединяет молекулу к карбониону своего сопряженного основания для осуществления реакции субстрата, энергетически невозможной для изолированной молекулы, так и пиридоксальфосфат использует свою альдегидную группу для взаимодействия с аминогруппами с целью достижения такого же эффекта. Очевидно, что пиридоксальфосфат соединяется с ферментом за счет конденсации альдегидной группы с концевой аминогруппой остатка лизина (табл. 18.1) в белковой цепи фермента. Строго говоря, в вышеприведенных реакционных схемах вместо альдегидной функции должна быть изображена иминная функция. [c.315]

При таком комплексообразовапии происходят декарбоксилирование и переаминирование, что имеет важное значение для процессов образования АС в нефти. Например, анофермент гистидиндекарбоксилазы активируется пиридоксальфосфатом и Ре или АР . [c.62]

По-видимоМу, специфичность каждой реакции зависит от вида протеина, связанного с кодекарбоксилазой [11]. Строение пиридоксальфосфата доказано синтезом его из пиридоксамина или из пиродоксина реакциями фосфорилирования и окисления [32, 33]. [c.155]

Данное взаимопревращение нуждается в пиридоксальфосфате — производном витамина группы Ве. Альдегидная группа пиридоксальфосфата требуется, чтобы а) образовать имин с аминокислотой I б) сохранять NHг-группу при превращении аминокислоты I в соответствующую кетокис-лоту I в) дать имин с а-кетокислотой II. Интересно, что по завершении всей сложной последовательности реакций пиридоксальфосфат регенерируется и способен принять участие в следующих взаимопревращениях аминокислот и а-кетокислот, известных под названием переаминирования. Эти процессы катализируются комплексом пиридоксальфосфата с ферментом, хотя в реакциях, представленных ниже, показан только пиридоксальфосфат. [c.30]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.308 , c.314 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.278 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.110 , c.268 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.68 , c.191 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.137 , c.282 , c.608 , c.634 ]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.404 , c.638 , c.709 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.705 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.68 , c.191 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.293 , c.336 , c.340 , c.342 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.139 ]

Биохимия (2004) -- [ c.375 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.831 , c.914 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.128 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.441 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.16 , c.40 , c.161 , c.401 , c.403 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.276 , c.282 , c.572 , c.573 ]

Биотехнология (1988) -- [ c.152 , c.154 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.432 , c.433 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.8 , c.73 , c.77 , c.86 , c.87 , c.93 , c.95 ]

Новое в технологии соединений фтора (1984) -- [ c.531 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.131 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.306 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.249 , c.275 , c.295 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.109 , c.188 , c.189 , c.349 , c.353 , c.356 , c.368 , c.391 , c.433 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.192 , c.252 , c.307 , c.333 , c.334 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.192 , c.252 , c.307 , c.333 , c.334 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.64 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.124 , c.126 , c.133 , c.147 , c.164 , c.266 , c.267 , c.334 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.72 , c.73 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.70 , c.71 , c.72 , c.355 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.108 , c.109 , c.161 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология