Дезаминирование аминов окислительное

Наиболее важным процессом при превращении аминокислот является удаление аминогруппы и замещение ее кислородом с образованием кетокислот, которые затем используются как источники энергии. Аминный азот, освободившийся при окислительном дезаминировании, вовлекается в орнитиновый цикл для последующего образования мочевины. Образовавшиеся при окислительном дезаминировании кетокислоты подвергаются дальнейшему окислению в цикле трикарбоновых кислот или используются для образования других веществ. По способности образовывать ацетоуксусную кислоту и глюкозу одна группа аминокислот относится к гликогенным (все заменимые кислоты), а другая — к кетогенным (лейцин, лизин, триптофан). Ряд аминокислот (метионин, цистин, изолейцин, фенилаланин, тирозин) по способу своего превращения может относиться как к той, так и к другой группе. [c.7]

Нитраты, нитриты, нитрозамины, гидроксил амин, гидразин - сильные модифицирующие агенты. Под влиянием нитрозаминов происходит окислительное дезаминирование, вследствие чего цитозин превращается в урацил, а аденин - в гипоксантин. [c.52]

Реакции дезаминирования аминов катализируются ферментами моноамин- и диаминоксидазами (МАО и ДАО). Механизм окислительного дезаминирования моноаминов является необратимым и протекает в две стадии. [c.386]

Ферментативное окисление аминов — важный биологический процесс. Так, например, при окислительном дезаминировании аминокислот первоначальное дегидрирование первичных аминокислот до иминокислот приводит к быстрому гидролизу с образованием соответствующего кетона (оксокислоты) и аммиака [c.105]

В случаях орнитина и лизина приводились данные о дезаминировании о)-ами1югруппы. Что касается а-аминогрупп этих кислот, то они, естественно, могут дезаминироваться обычным путем (переаминнрованием, окислительным путем). Дезаминирование о)-амииогруппы аминокислот имеет много обнгего с дезаминированием аминов, возникающих в результате декарбоксилирования аминокислот (стр. 360). [c.352]

Промежуточными продуктами дезаминирования аминов являются ими-ны. Следовательно, дезаминирование аминов происходит по тому же пути, что и окислительное дезаминирование аминокислот. В тех случаях, когда дезаминирование моноаминов происходит с участием оксидаз вне организма, удается выделить продукты реакции — альдегиды и аммиак. Оксидазы моноаминов не катализируют дезаминирование ди- и полиаминов. [c.360]

Ферменты моноаминоксидазы, катализирующие реакции окислительного дезаминирования аминов, в тканях животных сосредоточены преимущественно в митохондриях, где они прочно связаны с фрагментами мембран митохондрий. Поэтому отделение моноаминоксидаз от структурных элементов мембран (солюбилизация) и последующая очистка этих ферментов весьма затруднительны. В различных органах и у животных разных видов моноаминоксидазы значительно отличаются по многим свойствам. Ниже приведены прописи основанных [c.21]

В случае окисей неароматических аминов наряду с деметилированием происходит окислительное дезаминирование, например [c.325]

Распад биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе и вызывать ряд существенных нарушений функций в организме. Однако органы и ткани, как и целостный организм, располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде сводятся к окислительному дезаминированию этих аминов с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака [c.446]

Процесс распада белков в растениях происходит под влиянием протеолитических ферментов и протекает с выделением энергии. Распад белков особенно интенсивно протекает в прорастающих семенах. Аминокислоты, образующиеся при рас--паде белков, подвергаются дезаминированию. Основным путем дезаминирования аминокислот в растениях является окислительное дезаминирование, протекающее через стадию образования иминокислоты под влиянием оксидаз амино-,кислот. [c.282]

Следует отметить, что оксидазы ь-аминокислот, катализирующие дезаминирование природных, входящих в состав белков ь-изомеров аминокислот, имеют оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH среды их активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, оксидазе ь-амино-кислот принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В то же время оксидазы в-аминокис-лот имеют рН-оптимум при физиологических значениях pH. Учитывая, что природные аминокислоты являются ь-изомерами, функция высокоактивных О-оксидаз остается не до конца выясненной. [c.373]

Детоксикация биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказываться на физиологическом статусе и вызывать серьезные нарушения в организме. Одним из механизмов обезвреживания биогенных аминов является их окислительное дезаминирование с образованием альдегидов и освобождением аммиака [c.386]

Окислительное дезаминирование. При отщеплении аминных групп теряется фармакологический эффект многих лекарств, а токсическое действие может либо уменьшиться, либо увеличиться в зависимости от строения исходного вещества. [c.404]

При облучении аминокислот в сухом состоянии затрагиваются и аминная и карбоксильная функции. В растворе преобладает дезаминирование. Основными органическими продуктами являются кетокислоты, но реакция не является простой. Ароматические аминокислоты вступают в реакции, типичные для ароматических соединений, а также в реакции, типичные для аминокислот. В пептидах затрагиваются пептидные связи, а также другие группы. Тиолы склонны к окислительным изменениям. В присутствии кислорода при благоприятных условиях реакция может иметь цепной характер. [c.282]

Методы синтеза а-аминокислот действие аммиака на галогензамещенные жирные кислоты, циангидринный метод (модификация Н. Д. Зелинского), через ацето-уксусный эфир (В. В. Феофилактов), через малоновый эфир, иза-кетокислот. Синтез Р- и (о-аминокислот. Отношение а-аминокислот к нагреванию. Физико-химические свойства а-аминокислот. а-Аминокислоты как внутренние соли изоэлектрическая точка. Оптическая активность природных а-аминокислот (L-ряд), их изображение с помощью проекций Фишера. Химические свойства а-аминокислот. Реакции, свойственные карбоновым кислотам образование солей, эфиров, галогенангидридов. Реакции, свойственные аминам образование солей с кислотами, действие азотистой кислоты, образование N-ацильных и N-алкильных производных, взаимодействие с альдегидами. Реакции переаминирования, окислительного дезаминирования и де- [c.188]

Оксидаза D-аминокислот обнаружена в почках и в печени и она катализирует окислительное дезаминирование большого числа различных неприродных D-аминокислот. Очищенные препараты этой оксидазы оказываются значительно более активными, чем препараты оксидазы L-амино-кислот. По своей химической природе оксидаза D-аминокислот является флавопротеидом, причем флавин в ней представлен флавин-аденин-дину-клеотидом. Способ действия оксидазы D-аминокислот такой же, как и оксидазы L-аминокислот (см. выше). Оксидаза D-аминокислот обнаружена в почках и в печени различных позвоночных животных, бактериях и плесенях. [c.346]

Оксидоредуктазы, действующие на.аминные СН—ЫНг-группы, катализнру-нмцие окислительное дезаминирование. Амины превращаются в альдегиды (или кетоны), аминокислоты— в кетокислоты. [c.120]

В опытах с прибавлением к измельченной ткани печени и почек 5-окситриптамина показано, что он превращается в 5-оксииндолилуксусный альдегид, а затем в 5-оксииндолилуксусную кислоту. Из этого вытекает, что 5-окситриптамин подвергается в тканях окислительному дезаминированию (о дезаминировании аминов см. стр. 360) с образованием соответствующего альдегида, который дальше окисляется до кислоты. [c.393]

В качестве интересного примера подобных систем можно отметить окислительное дезаминирование аминокислот, сопровождающееся образованием кетокислот, аммония пероксида водорода, под действием пиридоксаля и ионов трехвалентного марганца при комнатной температуре. Эта реакция служит моделью действия некоторых аминооксидаз. а-Метилаланин, К-метилаланин и молочная кислота в этих условиях не окисляются, но аланин реагирует очень быстро. Помимо аланина в реакцию вступают другие аминокислоты, их эфиры и амиды, однако простые амины характеризуются низкой реакционной способностью или вообще ее не имеют. Скорость поглощения Ог уменьшается при добавлении этилендиаминтетрауксусной кислоты, но не зависит от облучения светом или присутствия ингибиторов свободных радикалов, например фенолов (следовательно, реакция, очевидно, не идет по свободнорадикальному цепному механизму). Глицин окисляется в пять-шесть раз быстрее, чем а,а-дидейтероглицин. Эти результаты согласуются со схемой (11.13). Промежуточные комплексы 11.10 и 11.11 типичны для катализируемых пиридоксалем реакций аминокислот. [c.293]

Окислительное дезаминирование. Отщепление аминных групп от лекарственных препаратов чаще всего приводит к потере фармакологического эффекта. Что касается токсического действия, то оно может и уменьшиты я, и увеличиться в зависимости от строения исходного вещества. Наиболее изученной реакцией окислительного дезаминирования в микросомах печени является метаболизм амфетамина [c.516]

Аммиак, образующийся при дезаминировании аминокислот (и, отчасти, дипептидов), при дезаминировании аминопурнпов в оксипурины и при других реакциях обмена аминокислот и биогенных аминов у человека и млекопитающих животных в норме почти весь превращается в мочевину (см. работу 138), которая и выделяется как конечный продукт белкового обмена. Синтез мочевины из аммиака и угольной кислоты связан с затратой энергии и в организме сопряжен с окислительными реакциями, дающими необходимую для такого синтеза энергию. Синтез мочевины в организме млекопитающих, подробно изучавшийся М. Ненцким и И. П. Павловым, происходит главным образом в печени и осуществляется, по-видимому, несколькими путями. Одним из путей образования мочевины является орнитиновый цикл (см. стр. 198). [c.195]

Применение. В сочетании с реактивом Шиффа для определения аминогрупп в тканевых срезах альдегиды, образующиеся в результате окислительного дезаминирования аллоксаном, при последующей обработке реактивом Щиффа окрашиваются в ярко-красный цвет [1, 2]. Для обнаружения цианид-ионо в или свободной цианистоводородной-кислоты. Реакция основана на том, что цианистоводородная кислота в присутствии аммиака или другого амина катализирует переход аллоксана в биурет. Последний отличается большой способностью к кристаллизации, что позволяет распознать его селективно под микроскопом) и качестве ингибитора глюкозо-6-фосфатазы [Берйтон, 184]. [c.25]

Исследования некоторых алкил- и арилгидразинов с помощыо циклической вольтамперометрии с вращающимся дисковым электродом с кольцом позволили установить образование устойчивых катион-радикалов в первой стадии анодного окисления [138]. Интерес к окислению соединений этого типа связан еще с тем, что можно было легко изучить влияние структуры гидразина на потенциалы окисления и сравнить эти потенциалы с известными из литературы потенциалами ионизации, полученными из фотоэлектронных спектров, чтобы объяснить влияние индуктивных и других эффектов на окислительно-восстановительные равновесия [139]. Хотя реакция переноса электрона была несколько замедленной и сильно зависела от состояния поверхности использованных твердых электродов (золото, платина), на ртутном электроде процесс был полностью необратим. Образующийся на второй стадии окисления дикатион подвергался быстрому депротонированию в растворе, а образующиеся при этом протоны могли реагировать с исходным деполяризатором, что, по-видимому, и явилось причиной уменьшения токов до уровня, меньшего, чем двухэлектронный. Депротонирование дикатпона по а-углеродному атому приводит к постулированному катионному промежуточному продукту, который может далее реагировать по двум путям, как показало изучение продуктов электролиза при контролируемом потенциале 1) дезаминирование до гидразона и 2) депротонирование до амина с расщеплением N—К-связи. [c.152]

Нингидриновая реакция характерна для а-аминогрупп. Растворы белка, а-аминокислот и пептвдов при нагревании с нингидрином дают синее или фиолетовое окрашивание. В этой реакции а-амино-кислоты и пептиды окисляются нингидрином и подвергаются окислительному дезаминированию и декарбоксилированию с образованием аммиака, альдегида и СО2. Нингидрин восстанавливается и связывается со второй молекулой нингидрина посредством молекулы аммиака, образуя продукты конденсации, окрашенные в синий цвет (комплекс Руэмана). Нингидриновая реакция используется для количественного определения а-аминокислот в аминокислотных анализаторах. [c.25]

Окислительное дезаминирование аминокислот и восстановительное аминизирование а-кетокислот. В организме человека и животных в основном происходит окислительное дезаминирование аминокислот. Этот процесс катализируется оксидазами Ь- и 2)-аминокислот с простетиче-скими группами соответственно ФМН и ФАД. Окислительное дезаминирование аминокислот связано с пероксисомами. В тканях активны оксидазы /)-аминокислот при физиологических значениях pH. Однако в клетках млекопитающих О-аминокислот нет. Роль оксидаз 1)-амино-кислот до конца не понятна. Предполагают, что эти ферменты могут быть необходимы 1) для обезвреживания /)-аминокислот, случайно проникших во внутреннюю среду организма 2) при развитии опухолей возможно появление 1)-аминокислот в тканях, а следовательно, появление аномальных белков после включения -аминокислот в первич- [c.248]

Декарбоксилирование аминокислот. В клетках эту реакцию катализируют декарбоксилазы, кофактором которых является пиридоксальфосфат. Вид пиридоксалевого катализа, т.е. специфичность фермента, зависит от апофермента. Выбор направления реакции определяется конформацией переходного состояния (основания Шиффа). Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца. При декарбоксилировании а-аминокислоты образуются биогенные амины, которые обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью. В высоких дозах большинству из них присуще токсическое действие, поэтому в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путем окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. Согласно классификации ферментов, аминооксидазы относятся [c.264]

Основные типы реакций катаболизма аминокислот. Трансаминирование и дезаминирование ведут к образованию безазотистых углеродных скелетов аминокислот, а-кетокислот. Декарбоксилирование обеспечивает удаление карбоксильных групп и ведет к образованию аминов и затем после действия аминооксидаз — альдегидов. Окислительно-восстановительные превращения осуществляются с участием НАД-, НАДФ-, ФМН- и ФАД-зависимых ферментов. Введение гидроксильных групп происходит с помощью гидрокси-лазных ферментативных систем микросомального окисления разрыв ароматических колец — с помощью диоксигеназных ферментативных систем. Перенос одноуглеродных групп требует активной формы фолиевой кислоты. [c.273]

Большое значение для дальнейшего изложения и понимания некоторых сторон роли обмена КА в нейрохимических процессах имеет установленный нами факт различного отношения А и НА к действию МАО и ферментов хиноидного окисления (Утевский, и др., 1965, 1967). ТТервич-иые амины типа тирамина подвергаются только окислительному дезаминированию и 0-метилированию. НА также обменивается преимущественно по этим путям, но в то же время он может образовать (так же как и ДА) и некоторое количество хинонов , т. е. стать субстратом, хотя и не слишком приемлемым для хиноидного окисления. Несколько иначе дело обстоит с А, который, по нашим данным (Калиман, 1964), является очень неблагодарным субстратом для МАО и очень легко и полно подвергается хинойдному окислению. [c.168]

В основе рассматриваемого метода лежит изменение количества образовавшегося альдегида при ферментативном дезаминировании л-нитрофенилэтиламина. Образовавшийся окрашенный продукт желто-оранжевого оттенка с максимумом поглощения % = 450 нм в сильно щелочной среде экстрагируют га-бутанолом. Указанный окрашенный пигмент представляет собой продукт конденсации п-нитро-фенилацетальдегида (продукта окислительного дезаминирования га-нитрофенилэтиламина) с избытком,этого амина. [c.252]

Конечные продукты распада аминокислот. Как было отмечено выше, в результате распада аминокислот возникают СОг, N113, амины, кетокислоты и в ряде случаев еще достаточно сложные вещества, относя1Щ еся к тем или иным классам органических соединений. Все они, за исключением СО2 и КНз, подвергаются в конце концов дальнейшей деструкции. Амины путем окислительного дезаминирования превращаются в карбоновые кислоты [c.272]

Ферменты катаболизма биогенных аминов. Как уже отмечалось, катаболизм биогенных аминов происходит с участием двух основных ферментов - аминооксидаз и метилтрансфераз, У животных реакции окислительного дезаминирования протекают с участием моноаминооксидаз, а в ряде случаев и диаминооксидаз. Оба типа ферментов являются медьсодержащими белками и катализируют преимущественно распад моноаминов или диаминов. [c.75]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология