Киназа фосфорилазы субъединица, структура

Сразу после начала сокращения мышцы гликогенолиз возрастает в несколько сотен раз. Процесс включает быструю активацию фосфорилазы благодаря активации киназы фосфорилазы ионами С а +— тем же сигналом, который инициирует сокращение. Мышечная киназа фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов а, р, у и 5. Ее структура — (а [c.193]

После диссоциации протеинкиназы ее каталитические субъединицы осуществляют процесс фосфорилирования белков. Присоединение фосфатной группировки происходит по ОН-группам аминокислотных остатков тирозина, треонина или серина, при этом структура и биологическая активность фосфо-рилированного белка может существенно изменяться. В качестве примера можно привести активацию фосфорилазы Ь, которая под действием киназы фосфорилазы Ь фосфорилируется и превращается в активную фосфорилазу а. [c.136]

Киназа фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов —а, р, V, б и имеет структуру (аРу6)4 [15]. у-Субъединица представляет собой каталитически активный [16], а б-субъединица —Са2+-связывающий компонент 17]. Предпосылкой для активации -субъ-единицы является связывание Са + с б-субъединицей. [c.69]

Кальмодулин активирует также протеинфосфатазу (2В), фермент, широко распространенный в тканях млекопитающих особенно велика его концентрация в мозге и скелетной мышце [36, 39]. Протеинфосфатаза (2В) состоит из двух субъединиц, А и В. Кальмодулин связывается с каталитической А-субъединицей В-субъединица по своей структуре и способности связывать ионы Сд + напоминает кальмодулин и TN- . Следовательно, этот фермент, так же как и киназа фосфорилазы (разд. 4.4), регулируется двумя разными, но структурно сходными Са2+-связывающими белками. Физиологическая роль кальмодулин-зависимой протеинфосфатазы в настоящее время не вполне ясна. Возможно, вместе с кальмодулин-зависимой сАМР-фосфодиэстеразой (табл. 4.2) они ослабляют сигнал сАМР по отношению к сигналу Са +. В скелетной мышце это фосфатаза для а-субъединицы киназы фосфорилазы и ингибитора-1 наиболее активна (разд. 4.6) [36], однако неизвестно, являются ли указанные белки физиологическими субстратами. [c.97]

При рентгеноструктурном исследовании фосфорилазы b не удалось локализовать первые 19 аминокислотных остатков с N-конца молекулы, среди которых аходится 5ег-14, фосфорилируемый киназой фосфорилазы. Этот факт говорит о значительной подвижности рассматриваемого участка. В структуре же фос--форилазы а остатки 8—19 занимают фиксированное положение фосфатная группа Ser-14 взаимодействует с Arg- 69 на внешней стороне спирали АЛ и с боковой цепью Arg S соседней субъединицы. В N-концевой части молекулы около Ser-14 находятся четыре основные аминокислоты (Lys и Arg) поэтому при переходе фермента из формы а в форму b N-концевая часть как бы отталкивается от кластера аргининовых остатков, локализованных в участке узнавания серилфосфата. [c.137]

На примере киназы фосфорилазы мы видим, что протеинкиназы опосредованно, через изменение структуры субстрата, могут влиять на активность фосфатаз. Отметим, что циклические нуклеотиды также могут опосредованно влиять на активность фосфопротеинфосфатаз. Так, например, цАМФ ускоряет дефосфорнлиро-вание регуляторной субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы, При этом действие цАМФ осуществляется не на фосфатазу, а на саму регуляторную субъединицу протеинкиназы присоединяясь к ней и изменяя ее конформацию, нуклеотид делает ее хорошим субстратом фосфопротеинфосфатаз. [c.199]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология