Гликогенолиз

Рис. 18.4. Последовательность реакций гликолиза, его связь с аэробным окислением глюкозы, гликогенолизом, спиртовым брожением цифры в кружке обозначают номера реакций цифрой (2) — отмечены молекулы, представленные дважды в расчете на одну молекулу глюкозы

Рис. 20.7. Схема регуляторных механизмов ряда процессов углеводного обмена млекопитающих реакции катаболизма (гликогенолиз, гликолиз, окислительное декарбоксилирование пирувата, цикл ТКК) — сплошные линии реакции анаболизма (глюконеогенез, синтез гликогена) — пунктирные линии. Активация ферментов (+) ингибирование (-). Главные регуляторные ферменты (Т) — гликогенфосфорилаза ( ) — фосфофруктокиназа (з) — пируватдекарбоксилаза (7)— изоцитратдегидрогеназа ( - пируваткарбоксилаза — гликогенсинтаза

Рис. 18.6. Каскадный механизм регуляции процесса гликогенолиза

Энергетический баланс гликолиза и гликогенолиза [c.250]

Таким образом, энергетический баланс анаэробного гликолиза составляет на одну молекулу окисленной глюкозы две молекулы АТФ, а гликогенолиза — три молекулы АТФ, образовавщихся в реакциях субстратного фосфорилирования [реакции (7) и (10)]. Известно, что концевая макроэргическая связь АТФ способна аккумулировать примерно 31,0 кДж/моль свободной энергии. Учитывая, что образуется две молекулы АТФ (62,0 кДж/моль), энергетическая эффективность анаэробного гликолиза составляет примерно 32%. Поскольку при гликогенолизе на образование глюкозо-6-фосфата АТФ не затрачивается, образуется не две, а три молекулы АТФ в расчете на одну молекулу окисленной глюкозы. [c.250]

Рис. 33. Реакции гликолиза, гликогенолиза и спиртового брожения

АНАЭРОБНЫЙ РАСПАД ГЛИКОГЕНА (ГЛИКОГЕНОЛИЗ) [c.50]

Если исходным углеводом является гликоген, то процесс называется гликогенолизом и отличается от гликолиза только начальными стадиями [c.80]

Таким образом, такие гормоны, как адреналин и глюкагон, действие которых опосредовано цАМФ, синхронно ингибируют синтез гликогена и активируют гликогенолиз, тем самым их гормональное воздействие приведет к повышению сахара в клетках печени и крови (рис. 20.6). [c.280]

Гликоген — основной субстрат анаэробного распада углеводов в скелетной мускулатуре. В задаче предлагается исследовать влияние добавления АДФ на интенсивность гликогенолиза. Об интенсивности гликогенолиза судят по убыли гликогена и по образованию молочной кислоты. [c.50]

В процессе гликогенолиза в виде макроэргических соединений накапливаются не две, а три молекулы АТФ (АТФ не тратится на образование глюкозо-6-фосфата). Кажется, что энергетическая эффективность гликогенолиза выглядит несколько более высокой по сравнению с процессом гликолиза, но эта эффективность реализуется только при наличии активной фосфорилазы а. Следует иметь в виду, что в процессе активации фосфорилазы Ь расходуется АТФ (см. рис. 10.2). [c.334]

Фосфорилированная глюкоза не способна проходить через цитоплазматическую мембрану и оказывается запертой в клетке. Таким образом, глюкозо-6-фосфат является центральным метаболитом углеводного обмена и занимает важное положение в интеграции ряда метаболических путей (гликолиз, глюконеогенез, пентозофосфатный путь, гликогенолиз). Возможные пути метаболизма фосфорилированной глюкозы представлены на рис. 18.3. [c.242]

Гликогенолиз, его связь с гликолизом [c.249]

Регуляторным ферментом гликогенолиза является гликогенфосфорилаза — первый фермент в катаболической цепи мобилизации гликогена. Этот фермент переводит углеводы из запасной формы в форму метаболически активную (фосфорилированную). Фермент фосфорилаза существует в двух формах, одна из которых (фосфорилаза а) активна, в то время как другая (фосфорилаза Ь) неактивна. Обе формы могут диссоциировать на одинаковые субъединицы. Фосфорилаза Ь состоит из двух субъединиц, а фосфорилаза а — из четырех. Превращение фосфорилазы Ь в фосфорилазу а осуществляется фосфорилированием белка по уравнению [c.251]

Биохимические функции. Глюкагон является гормоном-антагонистом инсулина. Он стимулирует гликогенолиз и липолиз, а также активирует процесс глюконеогенеза. Глюкагон взаимодействует с клетками-мишенями по мембрано-опосредованному механизму (гл. 11). Через вторичный посредник — цАМФ он активирует протеинкиназу, киназу фосфорилазу и фосфорилазу Ь, что приводит к мобилизации глюкозы из гликогена. Как и инсулин, глюкагон регулирует метаболические процессы преимущественно в печени, мышцах и жировой ткани. [c.167]

В исчерченных мышцах (усиление гликогенолиза), в матке и мочевом пузыре (расслабление), в поджелудочной железе (увеличение высвобождения инсулина). [c.23]

Распад гликогена (гликогенолиз) [c.324]

Гликолиз имеет продолжение у микроорганизмов, например в дрожжевых клетках идут процессы, называемые спиртовым брожением, когда пируват декарбоксилируется до уксусного альдегида, а последний под влиянием алкогольдегидрогеназы превращается в спирт. Брожение может протекать и по другим направлениям с образованием других спиртов или органических кислот и тогда оно называется маслянокислым или пропионовокислым брожением. Остальные стадии спиртового брожения протекают так же, как и в гликолизе. Процессы гликолиза, гликогенолиза и спиртового брожения приведены на рис. 33 с указанием ферментов, катализирующих отдельные реакции, и особенностей отдельных стадий. [c.81]

Гликогенолиз — это процесс расщепления гликогена, приводящий к вовлечению глюкозных остатков этого запасного полисахарида в гликолиз. Глюкозные единицы боковых цепей гликогена и крахмала у растений вовлекаются в гликолиз в результате последовательного действия двух ферментов — гликогенфосфорилазы (или фосфорилазы крахмала) и фосфоглюкомутазы. [c.249]

Таблица 18.2. Баланс АТФ в гликолизе и гликогенолизе

Регуляция гликолиза и гликогенолиза [c.250]

Постсинаптические i-адренореценторы обнаружены в сердце (их активация приводит к учащению и усилению oKpauteHHH, стимуляции гликогенолиза), в неисчер-ченпых мышцах коронарных сосудов (уменьшение тонуса) и кишечника (расслабление), в белой и бурой жиро- [c.22]

ИОГО продукта гликогенолиза в молочную кислоту. Фторид является ингибитором енолазы, осуществляющей превращение 2-фосфоглицери-новой кислоты в фосфоенолпируват, поэтому в его присутствии молоч-яая кислота образовываться не будет. [c.55]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Осн. ф-ция К.-активация мн. ферментов аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфо-рилаз и легких цепей миозина (киназы-ферменты, катализирующие перенос фосфорильной группы с АТФ на субстрат), Са -зависимой протеинкиназы цитоплазмы и мембран, фосфолипазы Aj и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфат-зависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деления клеток. [c.293]

Регуляция гликогеногенеза. В гл. 18 приведена регуляция расщепления гликогена (гликогенолиза) посредством обратимой ковалентной химической модификации фермента гликогенфосфорилазы (фосфорилирование — дефосфорилирование). Гликогенсинтаза также существует в двух формах — фосфорилированной и дефосфорилированной, но она регулируется реципропно по отношению к гликогенфосфорилазе, т. е. прямо противоположным образом. В результате сложного каскада реакций фосфорилирование активной гликогенсинтазы а приводит к переходу ее в фосфорилированную неактивную форму [c.280]

Рецепторы этих К. есть практически во всех тканях человека и животных. Ь-Норадреналин взаимод. преим. с а-, а Ь-адреналин-с а- и р-адренергич. рецепторами. Через а-ре-цепторы (активируют фосфоинозитидный обмен) осуществляются вазоконстрикторные эффекты К. (приводят к сужению кровеносных сосудов), стимулируется гликогенолиз, секреция адренокортикотропина, инсулина, ренина и др. физиологически активных в-в. Через Р-рецепторы (активируют аденилатциклазу) К. уменьшают периферич. сопротивление сосудов, стимулируют гликогенолиз, липолиз и белковый обмен, повышают частоту и силу сердечных сокращений. [c.352]

Как и инсулин, глюкагон образуется в поджелудочной железе, но уже в А-клетках островков Лангерганса. Глюкагон, как и адреналин, является антагонистом инсулина и стимулирует гликогенолиз, повышая содержание сахара в крови. Кроме того, он обладает липолитическими свойствами. Действие протекает через аденилатцнклазную систему. Глюкагон также увеличивает сокращение сердечной мышцы и повышает частоту ударов сердца. [c.270]

К амфиболичесюш процессам относят такие центральные пути обмена, как гликолиз, гликогенолиз, цикл трикарбоновых кислот, гексозомонофосфатный путь, трансаминирование аминокислот. [c.155]

Как отмечалось, процесс анаэробного распада гликогена получил название гликогенолиза. Вовлечение О-глюкозных единиц гликогена в процесс гликолиза происходит при участии 2 ферментов — фосфорилазы а и фосфоглюкомутазы. Образовавшийся в результате фосфоглюкомутазной реакции глюкозо-6-фосфат может включаться в процесс гликолиза. После образования глюкозо-6-фосфата дальнейшие пути гликолиза и гликогенолиза полностью совпадают [c.334]

Наряду с утилизацией глюкозы в печени происходит и ее образование. Непосредственным источником глюкозы в печени служит гликоген. Распад гликогена в печени происходит в основном фосфоролитичесюгм путем. В регуляции скорости гликогенолиза в печени большое значение имеет система циклических нуклеотидов. Кроме того, глюкоза в печени образуется также в процессе глюконеогенеза. [c.553]

Нарушение метаболизма сердечной мышцы при ишемической болезни сердца. Для ишемизированного миокарда характерны сниженное окислительное фосфорилирование и повышенный анаэробный обмен. Раннее увеличение гликогенолиза и гликолиза за счет имеющегося в сердечной мышце гликогена и глюкозы, усиленно поглощаемой миокардом в начальной стадии ишемии, происходит в результате повышения внутриклеточной концентрации катехоламинов и цАМФ, что в свою очередь стимулирует образование активной формы фосфорилазы —фосфорилазы а и активацию фосфофруктокиназы—ключевого фермента гликолиза. Однако даже максимально усиленный анаэробный метаболизм не способен длительно защищать уже поврежденный гипоксический миокард. Очень скоро запасы гликогена истощаются, гликолиз замедляется вследствие внутриклеточного ацидоза, который ингибирует фосфофруктокиназу. [c.660]

Адреналин и глюкагон осуществляют регуляцию метаболизма гликогена путем изменения активности гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы (через цАМФ) таким образом, что торможение гликогеногенеза и стимуляция гликогенолиза осуществляются одновременно, т. е. реципропно. Глюкокортикоиды (11-гидроксистероиды) усиливают глюконеогенез за счет интенсификации катаболизма белков и аминокислот в тканях и вовлечения промежуточных метаболитов в процесс глюконеогенеза. Таким образом, в рассмотренных случаях адреналин, глюкагон, глюкокортикоиды действуют как антагонисты инсулина. На содержание сахара в крови влияет также гормон щитовидной железы тироксин (подобно инсулину). Гормоны передней доли гипофиза — гормон роста (соматотропин), АКТГ и, вероятно, другие факторы повышают уровень сахара в крови, однако механизмы действия этих гормонов в значительной степени являются опосредованными, поскольку они стимулируют мобилизацию из жировой ткани свободных жирньгх кислот, которые являются ингибиторами потребления глюкозы. [c.283]

Са + является сигналом инициации мышечного сокращения. Кроме того, он стимулирует высвобождение энергии, необходимой для мышечного сокращения, путем активации фосфо-рилазы Ь-киназы, т. е. инициирует процессы гликогенолиза и гликолиза [c.177]

В 1968 г. Эдвин Кребс и его коллеги показали, что сАМР-за-висимая протеинкиназа участвует в стимуляции гликогенолиза. Позже группа Грингарда обнаружила протеинкиназную активность почти во всех животных тканях, и было постулировано, что сАМР осуществляет свои многочисленные физиологические эффекты посредством этого нового класса ферментов (рис. 9.11, а, 9,12). сАМР-Зависимые протеинкиназы являются тетрамерными ферментами, каждый из которых имеет две регуляторные и две каталитические субъединицы (рис. 9.11,6). Связывание сАМР с регуляторными субъединицами вызывает диссоциацию их каталитических субъединиц, и последние, таким образом, активируются. Протеинкиназа, найденная в основном в нервных тканях, так называемая киназа типа П, фактически фосфорилирует свои собственные регуляторные субъединицы такое автофосфорилирование не наблюдается у протеинкиназы типа I. Однако механизмы их активации одинаковы. [c.273]

Биохимические функции. Катехоламины действуют на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму, чему в немалой степени способствует гидроксилирование кольца и боковой цепи этих соединений. Катехоламины взаимодействуют с а- и р-адренергическими рецепторами, локализованными в мембранах клеток-мишеней. Адреналин взаимодействует с обоими типами рецепторов, а норадреналин преимущественно с а-рецепторами. Каждая группа рецепторов разделяется на две подгруппы, а именно a и а2, а также (3 и Группа а[-, а2-рецепторов проявляет эффекты сосудосуживающего действия, сокращения гладких мышц, ингибирования липолиза. Действие р-рецепторов связано с активацией аденилатциклазы, образованием цАМФ и последующим фосфорилированием белков. Например, адреналин, взаимодействуя с р-рецепторами через систему вторичных посредников, активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует ряд цитоплазматических белков. Таким образом, адреналин регулирует гликогенолиз в печени и в мышцах, а также глюконеогенез в печени. Мобилизация гликогена в мышцах происходит под действием фермента фосфорилазы, которая находится в виде неактивного димера (форма Ь) или активного тетрамера (форма а). Активированная посредством адреналина протеинкиназа фосфорилирует фермент киназу фосфорилазы Ь, что приводит к ее активации [c.156]

Гормоночувствительная липаза является важнейшим регуляторным ферментом процессов липолиза. Многие гормоны являются активаторами этого фермента. К гормонам, которые быстро промотируют липолиз, относятся прежде всего катехоламины (адреналин и норадреналин) и глюкагон, которые стимулируют активность аденилатциклазы — фермента, катализирующего образование из АТФ циклического АМФ (цАМФ). Механизм активации тригли-церидлипазы в этом случае аналогичен механизму гормональной стимуляции фермента гликогенолиза — гликогенфосфорилазы, т. е. осуществляется путем ковалентной химической модификации по механизму фосфорилирования — дефосфорилирования (гл. 18). [c.327]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 ]

Биохимия (2004) -- [ c.249 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.263 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Химия изотопов (1952) -- [ c.314 , c.315 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.489 , c.490 , c.492 , c.502 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.349 , c.425 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.277 , c.288 , c.291 , c.307 , c.547 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.168 , c.190 , c.191 , c.192 , c.193 , c.219 , c.220 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.168 , c.190 , c.191 , c.192 , c.193 , c.219 , c.220 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.334 , c.351 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология