Фосфорилаза

Особую роль в организме играет циклический аденозин-3, 5 -монофосфат (цАМФ, 303), который образуется ферментативно внутри клетки из АТФ после воздействия соответствующего гормона на клеточные рецепторы (см разд. 2 5 1). Например, повышение содержания гормона адреналина (первичного сигнала) в крови приводит к синтезу внутриклеточного цАМФ (вторичного сигнала, регулятора и усилителя гормонального сигнала), который вызывает ингибирование синтеза запасного топлива - гликогена и готовит клетку к выработке энергии Так, скелетные мышцы, печень и другие ткаии в условиях стресса мобилизуются адреналином и цАМФ к массированной переработке энергетических резервов для синтеза высокоэнергетических молекул АТФ. Полагают, что алкалоиды чая и кофе (см разд. 5.4.9) связывают фермент, который гидролизует цАМФ после передачи сигнапа. Это обстоятельство приводит к увеличению концентрации цАМФ в клетке и активированию ею фосфорилазы, стимулирующей сердечную деятельность и глико-генолиз в печени, т.е. к появлению тонизирующего эффекта [c.167]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Пробы 5 и 6 ставят для учета нарастания неорганического фосфата в процессе инкубации за счет возможного фосфатазного расщепления глюкозо-1-фосфата. Количество неорганического фосфата, определенное в этих пробах, вычитают из 1—4 проб. На основании полученных данных можно рассчитать процент превращения глюкозо-1-фосфата в гликоген под влиянием фосфорилазы а и фосфорилазы Ь в исследуемых мышцах, выражая прирост неорганического фосфата в микромолях в минуту на 1 г сырого веса ткани. [c.59]

АКТИВНОСТЬ ФОСФОРИЛАЗЫ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ [c.59]

При распаде гликогена в мускулах и других животных тканях, под влиянием фермента фосфорилазы (процесс фосфоролиза Кори и Кори) вначале получается [c.457]

В самой общей форме характер действия металлических ионов на ферментные системы можно разделить на следующие виды 1) образование специфической структуры активного центра 2) образование структуры в системе активный центр-субстрат 3) поляризация групп активного центра и субстрата. Благодаря этому могут осуществляться процессы 1) воздействия на определенные группы субстрата — атаки молекул воды и других у ферментов типа гидролаз и фосфорилаз 2) процессы переноса (электронов и групп атомов) 3) процессы фиксации и переноса без глубоких изменений в переносимой молекуле (перенос кислорода гемоглобином). [c.363]

Особенно прихотлива специфичность последнего типа у фосфорилазы. Она отщепляет один за другим все [c.145]

В работе предлагается определить содержание сахара в крови и процент превращения глюкозо-1-фосфата в гликоген в мышцах под влиянием фосфорилазы а я Ь после введения животному адреналина. [c.59]

В качестве белков-маркеров можно использовать следующие белки фосфорилаза (91 ООО Да), бычий сывороточный альбумин (68 000 Да), яичный альбумин (42 000 Да), химотрипсиноген А (27 000 Да), ингибитор трипсина из сои (24 000 Да), РНК-аза (14 ООО Да), цитохром с (12 ООО Да) и др. [c.120]

Величины 5о,5 фосфорилазы а ц Ь для трех субстратов соответственно равны для фосфата — 2 и 10 мМ, для глюкозо-1-фосфата — [c.220]

Определение активности фосфорилазы Ь и а [c.220]

Фосфорилаза Ь (удельная активность 30—40 ед/мг). [c.220]

Определение активности фосфорилазы а проводят в тех же условиях, но в реакционную смесь не добавляют АМФ. [c.221]

Киназа фосфорилазы катализирует фосфорилирование фосфорилазы Ь, превращая ее в более активную форму — фосфорилазу а фосфорилаза b+Mg—АТФ г фосфорилаза a + Mg—АДФ. [c.222]

При длительном хранении сырья в нем начинают преобладать процессы распада. Особенно сложен обмен углеводов в клубнях картофеля. Синтез и гидролиз крахмала в них осуществляются не амилазами, а фосфорилазами (гликозилтрансферазами), обладающими способностью переносить гликозил (остаток моносахарида, не содержащего гликозидного кислорода) на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфоролиза обратима. Взаимные превращения углеводов протекают при участии нуклеотидов, в частности аденозин- и уридинфосфатов, и многочисленных [c.44]

Аналогичные закономерности наблюдаются при катализированном ферментами синтезе (биосинтезе) полимеров. Мономеры в этом случае являются бифункциональными соединениями, ио вследствие высокой специфичности катализатора оказывается возможным взаимодействие лишь одной из функциональных групп мономера с определенным концом растущей полимерной цепи. Например, фермент полинуклеотид-фосфорилаза, с помощью которого происходит биосинтез полирибо-нуклео1идов из нуклеозиддифосфатов, катализирует взаимодействие концевой З -ОН группы растущей полинуклеотидной цепи с пиро-фосфатной связью в мономере [c.365]

Гексокиназа (10 М) Фосфорилаза (10 М) Алкогольдегидрогеназа (5-10-Щ) Креатинкиназа (310 М) Глюкоза (3- Ю М) 1 АТФ (210-3 М) 1 Глюкоэо-1-фосфат (2-Ю ЗД) ( Гликоген (10 б М) / НАД (4 10- М) Этанол (4-10-2 М) / Креатин (2-10 2 м) АТФ (4-10-3 М) >1010 >1011 >5-10 >101 [c.6]

Если исходные предположения авторов работы [16] верны, то-по мере перехода от одноцепоче шого к многоцепочечному механизму разница /.max—Яо должна изменяться от нуля до определенных положительных величин. В качестве полностью неупорядоченного действия принималась деструкция амилозы под действием фосфорилазы из картофеля, где разность Хтах—Хо была равна 44 нм. При гидролизе амилозы под действием р-амилазы эта разница при оптимальных условиях реакции оказалась равна 20 нм,, отсюда следует, что способ действия р-амилазы является промежуточным между одноцепочечным и многоцепочечным, т. е. соответствует механизму множественной атаки. [c.90]

Ясно, что эти данные могут быть интерпретированы более простым образом, а именно что способ действия фосфорилазы (априорно принятый в цитируемой работе [16] как канонический для неупорядоченного действия фермента) несколько отличается от способа действия р-амилазы, что приводит к различному распределению продуктов деструкции полимерного субстрата по молекулярным массам (степени полимеризации). Как неоднократно указывалос . выше, это наиболее характерный признак действия деполимераз, и в рамках кинетики и субстратной специфичности действия ферментов он обусловлен различной зависимостью кинетических параметров ферментативной реакции от степени полимеризации (длины цепи) олигосахаридов. С точки зрения термодинамики действия деполимераз этот характерный признак объясняется различным числом сайтов в активном центре фермента, различным их сродством к мономерным остаткам субстрата и положением каталитического участка в активном центре. Как видно, и в этом случае введение гипотезы о множественной атаке было излишним и преждевременным, так как экспериментальные данные, полученные авторами работы [16], не были подвергнуты тщательному анализу. [c.91]

Расщепление гликогена в печени катализируется двумя ферментами гликоген-фосфорилазой и а-1,6-глюкози-дазой. Оба фермента высоко специфичны и к структуре отщепляемого остатка (отщепляют только концевой остаток а-В-глюкопиранозы), и к типу разрываемой связи (первый расщепляет только 1- 4-связи, второй — только 1- 6), и к структуре цепи, прилегающей к разрываемой связи со стороны восстанавливающего конца. [c.145]

В скелетной мускулатуре фосфорилаза находится в двух формах Ь и а. Активность фосфорилазы Ь можно определить только в присутствии АМФ фосфорилаза а активна в отсутствие АМФ. Для обеих форм фермента АМФ является положительным аллостерическим эффектором. Молекула фосфорилазы Ь представляет собой димер, фосфорилазы а — тетрамер. Молекулярная масса субъединицы фермента равна 97 400 Да. Обе формы фермента могут находиться в состоянии равновесия между димерными и тетрамерпыми молекулами. На переход димеров в тетрамеры и обратно оказывают влияние компоненты ферментативной реакции, активаторы, ингибиторы, а также pH, ионная сила раствора, температура и др. Наиболее активными являются димеры обеих форм. Взаимопревращение фосфорилазы Ь и фосфорилазы а осуществляется ферментативно с помощью киназы фосфорила- [c.219]

Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]

Определение белка. Для определения концентрации белка методом Лоури необходимо предварительно осадить его трихлоруксусной кислотой (с. 81). Спектрофотометрическое измерение можно проводить при условии, когда из раствора фосфорилазы удален АМФ, при этом отнощение Л260М280 равно 0,52—0,55 для расчета используют коэффициент А ° 1см= 13,2 при 280 нм. [c.221]

Фосфорилаза мышечной ткани существует в двух взаимопревра-щающихся формах активной — фосфорилаза а и неактивной — фосфорилаза Ь (с. 219). [c.58]

В задаче предлагается проследить за превращением глюкозо-1-фосфата из скелетных и сердечной мышц крысы (кролика) в гликоген, измеряя количество неорганического фосфата, образующегося в процессе инкубации при участии фоофорилазы (обратная реакция). Добавление в реакционную смесь АМФ позволяет определить убыль тлю-козо-1-фосфата под влиянием обеих форм фосфорилазы. В пробах без АМФ ферментативное превращение глюкозо-1-фосфата будет осуществляться только фоофорилазой а. По разности между приростом неорганического фосфата, освобождающегося в ходе реакции в присутствии и отсутствие АМФ, рассчитывают убыль глюкозо-1-фосфата в результате действия фосфорилазы Ь. Следует учесть, что фосфорилаза а в реакционной среде без АМФ проявляет только 70% активности, определяемой в его присутствии. В связи с этим при расчете убыли глюко-зо-1-фоофата в пробе с АМФ под влиянием фосфорилазы Ь необходимо величину, полученную для фосфорилазы а в пробе без АМФ, пересчитать на 100%. [c.58]

В мышечном экстракте, полученном, как описано ранее (с. 50), 1сследуют процент превращения глюкозо-1-фосфата в гликоген под влиянием фосфорилазы а и Ь (с. 58). В крови определяют содержа- [c.59]

Кристаллизация. Раствор белка охлаждают (можно использовать охлаждающую смесь Na l со льдом). К охлажденному до 0° С раствору добавляют АМФ и Mg (СНзСООН) 2 до конечной концентрации, соответственно равной 0,001 и 0,01 М. Кристаллизация фосфорилазы b начинается через 15—20 мин (иногда через 1—2 ч). Для более полной кристаллизации раствор фермента оставляют на ночь при О—4° С. На следующий день суспензию центрифугируют (15000 , 5—20 мин лри О—4° С), осадок растворяют в 30 мМ Na-p-глицерофосфате, pH 6,8, содержащем 30 мМ L-цистеин (или 2-меркаптоэтанол) при 30° С. Нерастворившийся белок отделяют центрифугированием и отбрасывают. К супернатанту вновь добавляют АМФ и Mg (СНзСООН) 2 в той же концентрации. [c.222]

Смотреть страницы где упоминается термин Фосфорилаза: [c.142] [c.142] [c.142] [c.143] [c.457] [c.910] [c.1208] [c.40] [c.344] [c.91] [c.30] [c.145] [c.367] [c.220] [c.220] [c.220] [c.220] [c.220] [c.220] [c.221] [c.222] [c.222]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.69 , c.73 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.70 , c.292 , c.293 , c.324 , c.325 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.610 , c.611 , c.614 , c.616 , c.617 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.138 ]

Биохимия (2004) -- [ c.251 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.320 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.152 , c.315 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.251 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.138 , c.263 , c.266 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.381 ]

Химия и биохимия углеводов (1978) -- [ c.197 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.147 , c.150 ]

Технология спирта Издание 3 (1960) -- [ c.88 , c.99 ]

Химия изотопов Издание 2 (1957) -- [ c.490 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.388 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.23 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.235 ]

Перспективы развития органической химии (1959) -- [ c.166 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.338 , c.425 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.154 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.107 ]

Углеводы успехи в изучении строения и метаболизма (1968) -- [ c.257 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.4 , c.68 , c.315 , c.316 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.191 , c.192 , c.193 , c.209 , c.214 , c.216 , c.261 , c.341 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.191 , c.192 , c.193 , c.209 , c.214 , c.216 , c.261 , c.341 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.173 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.182 , c.184 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.334 , c.335 , c.336 , c.460 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.157 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.123 , c.124 , c.130 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология