Аминокислоты основные

Пиридоксальфосфат является коферментной формой витамина В ,, входит в состав ферментов, катализирую-ш,их превраш,ения а-аминокислот, основным из которых можно считать реакцию переаминирования. [c.278]

Попытки использования оксиаминокислот более подробно описаны в следующем разделе. Как указывалось выше, расщепление аминокислот основного характера проводилось только при действии трипсина (см. стр. 179—198). Известны работы, посвященные селективному расщеплению пептидных связей в ароматических аминокислотах путем облучения белка светом соответствующей длины волны. В большинстве случаев исследования имели эмпирический характер и предпринимались главным образом с целью изменения свойств белков, часто обладающих ферментативными или иммунологи- [c.215]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

Аминокислоты основного характера. Если обе аминогруппы лизина защищены, то не встречается затруднений при конденсации лизина через стадию смешанного ангидрида с другими аминокислотами. Применение а-М-карбобензилокси-ш-бензил- [c.188]

Желатин представляет собой продукт частичного гидролиза коллагена — распространенного в природе вещества белковой природы, образующего главную составную часть соединительной ткани позвоночных (прежде всего в коже, костях, сухожилиях, рогах, копытах). В основе его молекулы лежит полипептидная цепь, образуемая 19-ю аминокислотами, основными из которых являются глицин (до 30 %), а также аланин, пролин, гидроксипролин, глутамин [29]. [c.453]

Кислые и нейтральные аминокислоты Основные аминокислоты [c.153]

В пятой работе рассматриваются электрохимические методы синтеза аминокислот. Основное внимание уделено получению аминокислот из эфиров нитрокарбоновых жислот. Описано также электровосстановление нитропроизводных ароматических карбоновых и сульфокислот с целью получения соответствующих аминопроизводных. [c.4]

Карбонил-6ис-(эфир аминокислоты) Основной тип иссле- [c.99]

Подкисленный уксусной кислотой водный раствор аминокислот пропускают сначала через активированный уголь, который задерживает аминокислоты, содержащие ароматическое ядро. Затем раствор пропускают через катионит с активными группами —СООН, который задерживает аминокислоты основного характера. Из оставшейся в растворе смеси аминокислот нейтрального и кислотного характера последние извлекаются анионитом с активными группами —НН2, тогда как катионит с группами [c.236]

В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из них (заменимые) являются строительным материалом для создания новых аминокислот, однако имеется 8 аминокислот (незаменимые, эссенциальные), которые не образуются в организме взрослого человека, они должны поступать с пищей. Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот — основная функция белка в питании. В белке пищи должен быть сбалансирован не только состав незаменимых аминокислот, но и должно быть определенное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот, в противном случае часть незаменимых будет расходоваться не по назначению. [c.18]

Углеводы + Аминокислоты Основной путь Нуклеотиды- ДНК [c.576]

Аминокислоты — основные структурные единицы, из которых построены молекулы всех белковых веществ. Что же представляют собой эти структурные единицы белков [c.184]

Транспорт аминокислот через клеточные мембраны осуществляется в основном по механизму вторично-активного транспорта. В этом случае система активного транспорта приводится в действие не путем прямого гидролиза АТФ, а за счет энергии, запасенной в ионных градиентах. Перенос аминокислот внутрь клеток осуществляется чаще всего как симпорт аминокислот и ионов натрия, подобно механизму симпорта сахаров и ионов натрия. Энергия АТФ затрачивается на выкачивание Ка /К -АТФ-азой ионов натрия из клетки, создания электрохимического градиента на мембране, энергия которого опосредованно обеспечивает транспорт аминокислот в клетку. Известен ряд сходных по строению транспортных систем (транслоказ), специфичных к транспорту аминокислот нейтральных аминокислот с небольшой боковой цепью, нейтральных аминокислот с объемным боковым радикалом кислых аминокислот, основных аминокислот, пролина. Эти системы, связывая ионы натрия, индуцируют переход белка-переносчика в состояние с сильно увеличенным сродством к аминокислоте Ка" стремится к транспорту в клетку по градиенту концентрации и одновременно переносит внутрь клетки молекулы аминокислоты. Чем выще градиент Na , тем выше скорость всасывания аминокислот, которые конкурируют друг с другом за соответствующие участки связывания в транслоказе. [c.366]

Характеристика буферного раствора Короткая колонка для аминокислот основного анализа характера Длинная колонка для анализа аминокислот нейтрального и кислотного характера [c.307]

В этой главе мы познакомились с каноническими аминокислотами, основными строительными блоками белка, которые являются частью основной схемы организации всех организмов. Исходя из аминокислот, можно объяснить некоторые аспекты этой универсальной схемы. Однако потребуется еще много времени, чтобы понять, почему была развита именно эта схема. Каждый аминокислотный остаток обладает уникальными свойствами и выполня- т вполне определенную роль в данном месте белковой молекулы. Несмотря на это в ходе белковой эволюции происходили и происходят некоторые замены. Анализ частоты замен позволяет выявить аналогию среди аминокислот и подразделить все аминокислотные остатки на четыре основные группы. [c.25]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Жирные кислоты, содержащие аминные группы, или их производные (аминокислоты) — основные единицы, из которых строятся белки и более простые пептиды, например гормоны и антибиотики, нередко несущие важные биологические функции. Простейшая аминокислота — глицин, или аминоуксусная кислота (2-амино-уксусная кислота) КНа—СНа—СООН. Молекула глицина включает кислую (—СООН) и основную (—ЫНа) группы. Такие вещества называются амфотерными электролитами (амфолитами). Интересно определить условия, в которых проявляются кислые или основные функции аминокислоты. В сильнокислой среде глицин существует в виде МНз—СНа—СООН. При pH 2 от этой частицы отщепляется один ион водорода. Образующая- [c.62]

Наличие свободных аминогрупп в белковых волокнах объясняется присутствием в их составе аминокислот основного характера, имеющих более одной аминогруппы. Точно так же свободные карбоксильные группы в белковых волокнах являются следствием присутствия аминокислот, имеющих две карбоксильные группы. Если молекула белка состоит исключительно из остатков одноосновных аминокислот, таких как глицин или а-аланин, ее цепь должна быть построена следующим образом [c.96]

Волокна из белков, содержащих повышенное количество аминокислот основного или кислотного характера, более гидрофильны, более чувствительны к действию воды (сильнее набухают и в большей степени теряют прочность в мокром состоянии) и обладают меньшей химической стойкостью. Данные об аминокислотном составе некоторых белков приведены в табл. 11. [c.99]

В качестве объектов исследований были выбраны аминокислоты и пептиды, образованные из этих аминокислот. Основная задача работы — выявить в проду ктах пиролиза различия, которые появляются при объединении аминокислот в пептиды. Кроме того, были изучены продукты пиролиза белков с целью установления различий, которые возникают при термической деструкции длинных цепей аминокислот. [c.49]

Субтилизин прежде всего расщепляет связи по соседству с сернном, глицином и ароматическими аминокислотами. Эластаза менее специфична и преимущественно гидролизует связи нейтральных аминокислот. Основными точками воздействия малоспецифичного папаина являются остатки аргинина, лизина и глицина, кислые аминокислоты не затрагиваются. Термолизин предпочтительно расщепляет полипептидную цепь по аминокислотным остаткам с гидрофобной боковой цепью. [c.365]

Вазопрессин. Вазопрессин содержит одну аминокислоту основного характера, которая в вазопрессине быка (XII) представляет собой аргинин, а в гормоне свиньи — лизин. Трипсин в обоих случаях вызывает выделение глициламида [83]. Некоторый интерес представляет тот факт, что в вазо- [c.187]

Белки, внутримолекулярные связи. Белковая молекула представляет собой полимер, состоящий из ковалентно связанных остатков аминокислот. Основная связь — пептидная (амидная). Некоторые участки могут быть связаны ковалентной дисуль-фидной связью (—8—5—). которая образуется при окислении 5Л-групп двух остатков цистенна. [c.12]

В зависимости от строения радикала К аминокислоты подразделяют на следующие группы (табл. 3.3.1) алифатические аминокислоты, алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, дикарбоновые аминокислоты (аминокислоты кислотного характера), диаминокарбоновые кислоты (аминокислоты основного характера), жирио-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-покислоты. [c.650]

Другие аминокислоты основного типа хорошо десорбируются с активированного угля 10%-ным раствором уксусной кислоты при температуре 40—45 °С. Перед их выделением осветленный гидролизат освобождается от ионов хлора на среднеосновном анионите ЭДЭ-10П в ОН-форме. При этом на смоле анионита сорбируются в большом количестве глютаминовая и аспарагиновая кислоты, которые легко снимаются с ионита при регенерации его щелочью. [c.180]

Белки в пробе можно коагулировать, например нагреванием. Липиды, воски, парафины и другие липофильные соединения удается отделить от гидрофильных компонентов методом экстракционного разделения между фазами петролейного эфира и водных спиртов (например, 60- и 95%-ного метанола в зависимости от природы веществ) в одной делительной воронке или в нескольких, применяя метод противоточного распределения. Различные виды аминокислот (основные, кислые и нейтральные) можно предварительно разделить посредством электрофореза на бумаге или в геле. Для отделения различных органических кислот и ряда соединений типа фенолов от сахароподобных веществ пригодны даже такие старые методы, как осаждение ацетатом свинца, основным ацетатом свинца и т. п. Некоторые группы алкалоидов можно высадить из экстрактов с помощью специфических реагентов, а затем выделить их. В тех случаях, когда представляют интерес органические вещества средней полярности, можно иногда очистить пробу непосредственно на бумаге, на которой должен проводиться хроматографический анализ. Неочищенную пробу хроматографируют сначала чистым петролейным эфиром (иногда несколько раз), липиды при этом перемещаются вместе с фронтом растворителя. Далее хроматограмму сущат, после этого можно хроматографировать пробу еще раз чистой водой, если целевое вещество полностью нерастворимо в ней. Вода вымывает из пробы соли, сахара, аминокислоты и т. д., которые перемещаются вместе с фронтом элюента или вблизи него. В заключение пробу хроматографируют специально подобранным элюентом, следя при этом, чтобы фронт растворителя не продвинулся на такое же расстояние, как при предыдущих операциях по очистке. [c.88]

Во всех жидкостях, полученных путем дрожжевого брожения, содержатся сивушные масла пропанол, 2-бутанол, 2-метилпропанол, амиловый (пентанол) и изоамиловый (триметилбутанол) спирты. Они представляют собой продукты нормального бродильного метаболизма дрожжей и обнаруживаются не только при их росте в сложных питательных растворах, содержащих аминокислоты. Основными компонентами сивушного масла являются побочные продукты обмена изолейцина, лрйцина и валина. [c.271]

Продукты реакции, конечно, одни и те же как при одном, так и при другом написании формулы нейтральной аминокислоты, так как нет никакого сомнения, что в кислом растворе аминокислота образует ионы +NH3 H2 O2H, в то время как в щелочном растворе образуются анионы NH2 H2 O2. Следует, однако, подчеркнуть, что группы, обусловливающие кислотные и основные свойства, прямо противоположны группам, которым эти свойства приписывались в первоначальных представлениях об аминокислотах. Основные свойства амфолита обусловлены группой — СО2, в то время как кислотные свойства обусловлены группой — NH3. [c.554]

В то же время при физиологическом значении pH активность оксидазы Ь-аминокислот довольно низкая. Так, при рН=7,0 она равняется 0,1 активности, наблюдаемой при оптимальном pH. Эти данные, а также и некоторые другие не позволяют приписать оксидазе аминокислот основную роль в физиологических механизмах дезаминирования Ь-аминокислот. Эйлеру удалось показать, что в тканях имеется активная в физиологических условиях дегидрогеназа, специфически дезаминирующая Ь-глютаминовую кислоту, количественно расщепляя ее на кетоглютаровую кислоту и ЫНз. Эта глютамикодегидрогеназа весьма распространена и содержится во многих тканях (печени, почках, мозгу и др.) и легко оттуда извлекается. [c.331]

Полиамиды получаются путем поликонденсации диаминов с дикарбоно-выми кислотами, полимеризацией лактамов, поликонденсацией аминокислот, а также совместной поликонденсацией смеси диаминов и дикарбоновых кислот с лактамами и аминокислотами. Основным сырьем для получения полиамидов является гексаметилендиамин, адипиновая кислота, себациновая кислота, е-капролактам, б-аминокапооновая кислота и ш-аминоундекановая кислота. [c.309]

Особенности химических свойств аминокислот обусловлены сочетанием аминной NH2 и карбоксильной СООН группами. Как видно, у аминокислот основные и кислотные свойства представлены разными группами атомов, поэтому их молекулы могут реагировать между собой [c.309]

Этот процесс был описан в многочисленных статьях и патентах [19, 20, 22 — 27]. При этом процессе применяется метод, названный Тизелиусом [10] и Елессоном [28] вытеснительным про-яв.зением и фронтальным анализом . Протеиновый гидролизат фильтруется сверху вниз через колонну, снаряженную катионитом в И- или МП -форме, до тех пор, пока в фильтрате не обнаруживаются основные аминокислоты. Хотя в начальной стадии на Н-ка- j HOHHTe адсорбируются все аминокислоты, а на NH4-KaTHonnTe — многие из них, в процессе дальнейшего фильтрования они постепенно вытесняются аминокислотами основного характера, которые адсорбируются ионитом более прочно в конце фильтрования 70—80% всего связанного ионитом азота содержится в виде аргинина, гистидина и лизина. [c.305]