Субтилизин получение пептида рибонуклеазы

В настоящее время полностью расшифрована аминокислотная последовательность панкреатической рибонуклеазы (она состоит из 124 аминокислотных остатков). Субтилизин гидролизует пептидную связь между 20-м и 21-м аминокислотными остатками рибонуклеазы. Полученный пептид, состоящий из 20 аминокислотных остатков, способен обратимо отделяться от оставшейся части молекулы фермента. Удаление пептида сопровождается утратой активности, а его воссоединение с молекулой — за счет нековалентных связей — приводит к полному восстановлению активности фермента. Далее восстановление четырех дисульфидных связей молекулы рибонуклеазы вызывает полное разворачивание полипептидной цепи фермента. Когда при окислении кислородом дисульфидные связи снова образуются, происходит почти полное восстановление активности фермента. Таким образом, характер складывания полипептидной цепи должен опреде- [c.108]

Субтилизин получен в кристаллическом виде культуральной жидкости Ba ielus subtilis [40]. Удивительная специфичность данного фермента обнаружена в опытах с ограниченным гидролизом яичного альбумина, который приводит к образованию нового кристаллического белка — пластинчатого альбумина (плакальбуми-на) — с отщеплением гексапептида Ала-Гли-Вал-Асп-Ала-Ала [41]. Другим примером такого ограниченного действия субтилизина является отщепление 20-членного N-концевого пептида от нативной рибонуклеазы [42]. Этот S-пептид и остаточный белок, называемый S-белок , не обладают ферментативной активностью. Оба компонента проявляют высокое взаимное сродство даже в очень разведенных растворах при их смешении происходит реконструкция фермента с восстановлением активности, близкой к исходной. [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология