Рибонуклеаза

Рис. 20. Строение. мо.геку.ш белка рибонуклеазы

В число наиболее известных гидролитических ферментов, для которых получены сведения о структуре и механизме действия, входят экзопептидаза карбоксипептидаза А (гл. 6), рибонуклеаза А (гл. 3) и лизоцим. В настоящей главе мы рассмотрим химию последнего. [c.238]

Поскольку обработка реакционной смеси после образования каждой последующей пептидной связи (удлинения полипептида) очень упростилась, стало возможным автоматизировать процесс синтеза, что, таким образом, привело к ускорению полипептидного синтеза. Таким методом был проведен первый химический синтез фермента (панкреатическая рибонуклеаза быка, 124 аминокислотных остатка). [c.90]

Все многообразие белков образовано 20 различными аминокислотами при этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Найдены методы выяснения этой последовательности в резу.пьтате уже точно установлено строение ряда белков. И самым замечательным достижением в этой области явилось осуществление синтеза из аминокислот простейших белков как уже указывалось, в 50—60-х годах XX века синтетически получены гормон инсулин и фермент рибонуклеаза. [c.586]

Все ферменты по своей химической природ являются белками. Например, рибонуклеаза [c.654]

Рис. УИ.б. Последовательность аминокислот в бычьем ферменте рибонуклеазе.

Желтый фермент Пируваткарбоксилаза Пируваткиназа Рибонуклеаза [c.271]

Другой белок — фермент рибонуклеаза — состой из 124 аминокислотных остатков и имеет Мг 11)000 (рис. 20). [c.648]

Определение строения белков является очень сложной задачей, но за последние годы в химии белка достигнуты значительные успехи. Полностью определена химическая структура нескольких белков гормона инсулина (см, рис. 53), фермента, расщепляющего нуклеиновые кислоты, — рибонуклеазы (см. рис. 54), фермента лизоцима (рис. 56), [c.375]

Ржавчина 307 Рибоза 613 Рибонуклеаза 648 Рибонуклеиновые кислоты 661 Рибофураноза 613 Риформинг 519 [c.708]

В настоящее время путем синтеза получают множество органических соединений. Более того, оказалось, что многие органические вещества гораздо проще и дешевле получать синтетически, чем выделять из природных продуктов. Наибольшим успехом химии 50—бО-х годов XX века явился первый синтез простых белков — гормона инсулина и фермента рибонуклеазы. Таким образом доказана возможность синтетического получения даже белков — наиболее сложных органических веществ, являющихся непременными участниками жизненных процессов. [c.549]

По данным работ [161. 196]. Горизонтальной пунктирной линией вверху обозначена собственная удельная сжимаемость глобулы (средняя по всем глобулярным белкам). —эксперимент. О — аддитивный расчет. Стрелки, направленные вниз, означают величину гидратационного вклада в К 1М для глобулярных белков она отсчитывается от значения сжимаемости глобулы, для полностью развернутых цепей — от нуля, поскольку в этом случае собственная сжимаемость молекулы отражает ничтожно малую сжимаемость вандер-ваальсовых объемов аминокислотных остатков. / — рибонуклеаза 2 — лизоцим 3 — миоглобин — полиглутаминовая кислота 5 — поли-0,1-аланин — коллаген нативный [161, 202] 7 — коллаген деструктурированный (желатина) [200] [c.59]

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи создает первичную структуру белка она установлена в настоящее время для ряда природных белков. Осуществлен и синтез ряда белков, например инсулина (51 аминокислота), рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка). Синтезы подобного рода требуют последовательного осуществления сотен химических операций. Большую помощь оказывает при этом метод твердофазного синтеза, предложенный Мэрифильдом в 1963 г. полипептидная цепь постепенно наращивается на полимерном носителе (полисти-рольной смоле) и лишь после завершения синтеза снимается е носителя. [c.635]

Многие ферменты выделены в кристаллическом состоянии (пепсин, трипсин, химотрипсин, кристаллы рибонуклеазы, уреазы и др.). На рис. Т-.6 представлены кристаллы пепсина. [c.187]

Установлено строение белкового гормона инсулина, который регулирует сахарный обмен в организме. Этот гормон состоит из двух полипептидных цепей (с 21 и 30 аминокислотными остатками), соединенных мостиками из атомов серы. Определено строение Армента рибонуклеазы, состоящей из 124 аминокислотных остатков (рис. 11.2). [c.335]

Рибонуклеаза 13683 3,3 Водный солевой [c.359]

Глобулярные белки. Систематические исследования парциальной сжимаемости глобулярных белков проводились в ряде работ [161, 190, 199—201], но только в работе [161] выполнен анализ аддитивности гидратационного эффекта поверхности нескольких белков (рибонуклеазы, лизоцима и миоглобина). Экспериментальные значения приведены на шкале удельных парциальных сжимаемостей (рис. 3.12). Это положительные величины, так как отрицательный гидратационный член АКп с избытком компенсируется большим положительным вкладом собственной сжимаемости /См (релаксационный вклад Кте1 не учитывается в анализе, так как он мал, как было показано в работе [200]). Величина /См/М определена в работах [161, 190] как средняя для всех глобулярных белков, и ее значение 10 м (г-Па) приведено на рис. 3.12. Отклонение экспериментального значения парциальной сжимаемости белка от величины /См характеризует гидратационный вклад, который можно сравнивать с величиной, полученной на основании аддитивных расчетов. [c.60]

Получение и применение. Белки выделяют главным образом из растений и л<ивотных. Ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Так, синтезированы белки инсулин и рибонуклеаза. [c.450]

Познание химического сгрое-ния белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полнстирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.336]

На рис. VII.6 приведена последовательность аминокислот в бычьей рибонуклеазе — ферменте, катализирующем некоторые клеточные реакции. Этот фермент образован 124 молекулами аминокислот на рисунке каждая представлена стандарт1[0й аббревиатурой из трех букв. [c.453]

Уделив внимание некоторым механизмам гидролиза, интересно сравнить их с механизмом реакции, происходящей в активном центре некоторых ферментов, катализирующих подобные превращения. Фермент бычья панкреатическая рибонуклеаза А (РНаза А) (М = 13 680, одна полипептидная цепь, состоящая из 124 аминокислотных остатков) катализирует деградацию РНК по двустадийному механизму [c.126]

Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние ]1,есятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ (синтезированы инсулин, рибонуклеаза). Э го очень важная проблема, так как эксперты Всемирной организации здравоохранения считают, что примерно половина населения земного шара находится в состоя ши белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн. г в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г. [c.260]

Данные, полученные с помощью различных методов исследования, указывают на участие по крайней мере трех аминокислот в построении активного центра рибонуклеазы двух остатков гистидина и одного остатка лизина. Гидролиз РНК (рис. 3.6) проходит в два этапа переэтерификация и последующий гидролиз. Отметим, что при физиологических значениях pH одно из двух имидазольных колец протонировано, а второе —нет. Имидазоль-ные кольца функционируют как общеосновной — общекислотный катализатор, а положительно заряженный остаток лизина, вероятно, стабилизирует пентакоординационный интермедиат. [c.128]

Примером может служить молекула рибонуклеазы, третичная структура которой фиксируется четырьмя дисульфид-ными мостиками (рис. 66). Если нативную (сохранившую свои природные свойства и, в частности, каталитическую активность) рибонуклеазу обработать мочевиной и меркаптоэта-нолом, то дисульфидные мостики разрываются — происходит денатурация с утратой биологической активности и изменением третичной структуры. После удаления реагентов, вызвавших денатурацию, рибонуклеаза под действием кислорода воздуха снова замыкает свои дисульфидные связи, принимая свойственную ей третичную структуру и вновь приобретая биологическую активность. [c.641]

Вот так и в Кембридже и за его пределами постепенно складывалось мнение, что от Фрэнсиса может быть настоящий толк. Хотя некоторые скептики все еще считали его хохочущим фонографом, тем не менее было ясно, что он способен доводить решение проблемы до финишной черты. Свидетельством роста его репутации было предложение, которое он получил в начале осени Дэвид Харкер пригласил его на год к себе, в Бруклин. Получив миллион долларов на раскрытие структуры фермента рибонуклеазы, Харкер подыскивал талантливых сотрудников, а. по мнению Одил, шесть тысяч долларов за один год — очень большие деньги. Как и следовало ожидать, Фрэнсис колебался. С одной стороны, про Бруклин рассказывали слишком много анекдотов, но, с другой стороны, он еще ни разу не был в Штатах, и даже Бруклин мог бы послужить отправной точкой для посещения более привлекательных мест. К тому же, узнав, что Крика не будет в лаборатории целый год, Брэгг скорее отнесется положительно к просьбе Макса и Джона оставить его в лаборатории еще на три года после окончания им диссертации. Во всяком случае, можно было дать предварительное согласие, и в середине октября Фрэнсис написал Харкеру, что приедет в Бруклин на следующую осень. [c.86]

Следует указать, что с разработкой даже столь простой методики, как твердофазный метод, удалось решить не все проблемы. Так, фермент рибонуклеаза, синтезированный по методу Меррифильда, не обладает той же биологической активностью, что и природный фермент. Возможно, наиболее серьезна проблема пропусков , в результате чего аминокислоты могут быть пропущены или же могут занять неправильное место в полипептидной последовательности вследствие [c.91]

Здесь целесообразно отметить, что в груине Бреслоу [179] синтезирован (З-циклодекстринбисимидазол для моделирования рибонуклеазы А (РНаза А) (гл. 3). В основе использованного подхода лежит синтез экранированного дисульфонатного производного, полученного ранее Табуши и сотр. [180, 181]. [c.307]

Кинетика взаимодействия рибонуклеазы с урндин-З -мо-нофосфатом (схема 9.11) изучалась в работе [16] методом темпе- [c.199]

Зависимость времени релаксации реакции (9.11) от суммы равновесных концентраций рибонуклеазы и уридин-З -монофосфата. Уелрвия опыта pH 5,5 25° С ионная сила 0,2М (K I) [c.201]

Твердофазная техника приводила к существенной экономии труда и времени, необходимых для пептидного синтеза. Так, например, ценой значительных усилий Хиршмен с 22 сотрудниками [5f] завершили вьщающийся синтез фермента рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка) с помошью традиционных жидкофазных методов. Почти одновременно тот же белок был получен путем автоматизированного твердофазного синтеза [5g], Во втором случае синтез, включающий 369 химических реакций и 11 931 операцию, был вьшолнен двумя участниками (Гатте и Меррифилд) всего за несколько месяцев (в среднем до шести аминокислотных остатков в день присоединялись к растущей полипептидной цепи — фантастический темп ). Последующие усовершенствования позволили построить полностью автоматический синтезатор. Таким образом, дерзновенная и волнующая проблема пептидного синтеза, решение которой ранее требовало огромных затрат труда и времени, теперь может считаться практически решенной (по крайней мере, для не слишком сложных пептидов). [c.302]

Такие белки по типу микроструктуры относятся к а-спиралям. а-Спираль рибонуклеазы, а также, по-видимому, гемоглобина состоит из одной полипептидной цепочки а-спираль инсулина состоит из двух полииептидных цепочек и т. п. Полипептидная спираль, закрученная по часовой стрелке, имеет длину одного витка [c.176]

Органический синтез. Наука и искусство (2001) -- [ c.302 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.657 , c.739 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.121 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.99 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.435 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.655 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.566 , c.578 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.372 , c.373 ]

Биохимия (2004) -- [ c.35 , c.423 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.511 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.878 ]

Установление структуры органических соединений физическими и химическими методами том 2 (1967) -- [ c.385 , c.395 , c.396 , c.405 , c.418 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.6 , c.32 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.148 , c.151 ]

Методы биохимии и цитохимии нуклеиновых кислот растений (1970) -- [ c.0 ]

Руководство по ядерному магнитному резонансу углерода 13 (1975) -- [ c.204 , c.205 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.139 , c.143 , c.154 , c.194 , c.195 , c.196 , c.229 , c.239 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.354 , c.355 , c.359 , c.360 , c.364 , c.365 , c.373 , c.391 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.31 , c.32 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.321 ]

Путеводитель по органическому синтезу (1985) -- [ c.336 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.23 , c.56 ]

Биохимия нуклеиновых кислот (1968) -- [ c.51 , c.52 , c.84 , c.120 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.357 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.136 , c.376 , c.377 ]

Органическая химия Издание 3 (1977) -- [ c.280 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.643 , c.723 , c.724 , c.726 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.384 ]

ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.308 , c.309 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.426 , c.427 ]

Химия (1985) -- [ c.405 ]

Вода в полимерах (1984) -- [ c.56 ]

Химия (1982) -- [ c.336 ]

Химия высокомолекулярных соединений Издание 2 (1966) -- [ c.457 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.227 ]

Методы разложения в аналитической химии (1984) -- [ c.250 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.108 , c.116 , c.117 , c.209 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.12 , c.15 , c.56 , c.64 , c.260 , c.261 , c.273 , c.290 , c.392 , c.397 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.388 , c.389 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.125 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.426 , c.427 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.426 , c.429 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.387 , c.388 , c.389 , c.390 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.591 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.192 , c.236 , c.280 , c.294 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.346 , c.347 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.91 , c.397 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.211 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.308 ]

Перспективы развития органической химии (1959) -- [ c.179 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

ЯМР высокого разрешения макромолекул (1977) -- [ c.363 , c.365 , c.367 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.471 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.32 , c.180 ]

Флеш-фотолиз и импульсный радиолиз Применение в биохимии и медицинской химии (1987) -- [ c.201 , c.204 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.293 ]

Проблема белка (1996) -- [ c.28 , c.44 , c.53 , c.166 , c.232 , c.233 , c.234 , c.235 , c.236 , c.237 , c.238 , c.239 , c.240 , c.241 , c.242 , c.243 , c.244 , c.245 , c.246 , c.247 , c.248 , c.249 , c.250 , c.251 , c.252 , c.253 , c.254 , c.255 , c.256 , c.257 , c.258 , c.259 , c.260 , c.261 , c.262 , c.263 , c.301 , c.310 , c.318 , c.341 , c.342 , c.343 , c.344 , c.345 , c.346 , c.347 , c.348 , c.349 , c.350 , c.351 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.32 , c.201 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.30 , c.46 , c.72 ]

Аффинная хроматография Методы (1988) -- [ c.137 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.487 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.51 , c.71 , c.97 , c.109 , c.111 , c.204 , c.271 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.372 ]

Биофизическая химия Т.3 (1985) -- [ c.71 , c.81 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.308 , c.309 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.89 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.57 , c.175 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.57 , c.175 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.61 , c.94 , c.105 , c.107 , c.127 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.120 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]

Основы генетической инженерии (2002) -- [ c.182 , c.185 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.168 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.85 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.24 , c.70 , c.82 , c.97 , c.99 , c.141 , c.213 , c.224 , c.226 , c.228 , c.229 ]

Регуляция цветения высших растений (1988) -- [ c.249 , c.253 , c.332 ]

Клиническая фармакология (1996) -- [ c.226 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.24 , c.26 , c.388 , c.392 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.17 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология