Альбумин яичный, ферментативный гидролиз

Из уравнения (3) следует, что [Е5] зависит от Кт и от [5]. Если в состоянии равновесия [Е5] будет бесконечно малой величиной по сравнению с [5] и с [Еоб ], то скорость реакции будет зависеть только от [8]. В этом случае при низких концентрациях субстрата эта реакция будет протекать по типу реакций первого порядка. Если же практически все количество фермента окажется связанным с субстратом в виде Е5 и если концентрация субстрата будет достаточно высока, то концентрация фермент-субстратного комплекса не будет меняться и скорость такой реакции окажется постоянной. В этом случае мы имеем дело с реакцией нулевого порядка [36]. Большинство ферментативных реакций не являются, строго говоря, ни реакциями первого, ни реакциями нулевого порядка, а протекают согласно некоему промежуточному порядку [34, 36, 37]. Это зависит отчасти от уменьшения концентрации субстрата в течение реакции, а отчасти от образования различных типов фермент-субстратных соединений. Так каталаза и пероксидаза, как уже указывалось выше, образуют зеленые и красные комплексы с субстратом, причем скорости распада зеленого и красного комплексов различны [32, 33]. Дальнейшие усложнения возникают вследствие соединения фермент-субстратных комплексов с водородными ионами [38] или с другими ионами или молекулами. Так, например, скорость гидролиза яичного альбумина пепсином зависит от концентрации водородных ионов раствора реактивным промежуточным соединением является в этом случае не Е5, а Н+Е5 [38]. Если в образовании фермент-субстратного соединения участвуют ионы, то скорость катализируемой реакции зависит от диэлектрической постоянной растворителя известно, что органические растворители, например метиловый или этиловый спирт, уменьшают диэлектрическую постоянную раствора и степень ионизации,вследствие чего уменьшается скорость катализируемой реакции [39]. [c.284]

Исследованиями Цьшеровича установлена возможность стабилизации протеолитических ферментов смесью продуктов распада белка. Показано, что низкомолекулярные пептиды, образовавшиеся в результате ферментативного гидролиза некоторых белков (яичного альбумина, желатина и др.), а также отдельные аминокислоты (фенилаланин, лизин, изолейцин) являются стабилизаторами пепсина и трипсина. [c.152]

Как отмечалось выше, первая углевод-пептидная связь, природа которой была твердо установлена,— это углевод-пептидная связь в яичном альбумине. В результате параллельных исследований ученых СССР, Японии, США и Англии было показано, что связующее звено представляет собой 2-ацетамидо-1-(ь-р-аспартамидо)-1,2-дидезокси-р-в-глюкозу (том 2, рис. 1). В ряде ранних работ [7, 33—36] по составу гликопентидов, получаемых при ферментативном гидролизе яичного альбумина, было показано, что аминокислотой, непосредственно связанной с углеводным фрагментом этого гликопротеина, является аспарагиновая кислота. Однако все эти препараты давали при дальнейшем гидролизе переменные количества лейцина, треонина и серина, которые обычно присутствуют в меньших количествах, чем аспарагиновая кислота. Позднее Богданов и сотр. [2] показали, что устойчивость гликопептида к действию карбоксипептидазы можно уменьшить, предварительно защитив свободную аминогруппу остатка аспарагиновой кислоты. Это позволило получить гликопептид, содержащий лишь следы других аминокислот [24, 37]. Количество аспарагиновой кислоты ясно указывало, что моль гликопептида содержит один аминокислотный остаток. Ранние исследования действия щелочи на гликопептид показали, что послед- [c.280]

Субтилизин получен в кристаллическом виде культуральной жидкости Ba ielus subtilis [40]. Удивительная специфичность данного фермента обнаружена в опытах с ограниченным гидролизом яичного альбумина, который приводит к образованию нового кристаллического белка — пластинчатого альбумина (плакальбуми-на) — с отщеплением гексапептида Ала-Гли-Вал-Асп-Ала-Ала [41]. Другим примером такого ограниченного действия субтилизина является отщепление 20-членного N-концевого пептида от нативной рибонуклеазы [42]. Этот S-пептид и остаточный белок, называемый S-белок , не обладают ферментативной активностью. Оба компонента проявляют высокое взаимное сродство даже в очень разведенных растворах при их смешении происходит реконструкция фермента с восстановлением активности, близкой к исходной. [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология