Карбоангидразы кинетика

Пока рукопись данной книги готовилась к печати, были опубликованы новые работы, посвященные исследованию карбоангидразы они относятся к структуре фермента в растворе и в кристаллическом состоянии, субстратной специфичности и кинетике. Ниже приведен список этих публикаций с названиями работ. [c.618]

При действии сульфамидов на карбоангидразу наблюдается кинетика ингибиро1вания как конкурентного, так и неконкурентного типа в зависимости от времени наблюдения и порядка смешивания реагентов [116—118]. Причина подобных расхождений, вероятно, кроется в чрезвычайно низкой скорости диссоциации ингибиторных комплексов, следствием чего является и малая скорость установления равновесия с конкурирующей молекулой субстрата [115, 117]. [c.595]

В случае механизма Бриггса — Холдейна, для которого 2 -1, отношение кса /Км равно к] — константе скорости связывания фермента и субстрата. В гл. 4 будет показано, что константы скорости связывания должны быть порядка 108 М . с-. Это позволяет сделать вывод, что для механизма Бриггса — Холдейна отношение кса. /Км равно 10 — 10 М С-. Каталаза, ацетилхолинэстераза, карбоангидраза, кротоназа, фумараза и триозофосфатизомераза — все эти ферменты по указанному критерию подчиняются кинетике Бриггса— Холдейна, о чем свидетельствуют данные табл. 4.4. Еше одним ферментом такого типа является пероксидаза, выделенная из хрена,— один из первых ферментов, к которому были применены методы исследования быстрых реакций [3]. Сначала пероксидаза образует с перекисью водорода компекс Михаэлиса, который затем взаимодействует с донором водорода (реакция второго порядка). При достаточно высоких концентрациях донора скорость второй реакции значительно превышает скорость диссоциации комплекса Михаэлиса. [c.114]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология