Кротоназа

Присоединение воды к гранс-а,р-ненасыщенным производным СоА катализируется еноил-гидратазой (кротоназой) митохондрий и представляет собой очень важную стадию в окислении жирных кислот [108, 109] [c.146]

Изолейцин превращается в а-кетокислоту, при окислительном декарбоксилировании которой образуется а-метцлбутирил-ко-фермент А. Кун и его сотрудники пашлк, что тиглиновая кислота (г ыс-2-метилкротоновая кислота) гидратируется препаратами из печени и сердца или очищенной кротоназой. Превращение тиглил-кофермента А в ацетил-кофермент А предполагается на основании образования лимонной кислоты в системах, содержащих щавелевоуксусную кислоту и ДПН. Последние две реакции приведенной выще схемы представляются вероятными по аналогии с промежуточными реакциями на пути окисления жирных кислот с неразветвленной цепью [440] и недавно доказаны экспериментально [439]. Из сердца свиньи получена очищенная трансфераза кофермента А, катализирующая следующую реакцию [c.364]

Кроны 2-867 Кросс — реакция 2—220 Кротоназа 2—869 Кротонилены i—350 Кротоновая кислота 2—8(19 Кротоновая конденсация 2—870, 679, 681 1—143 Кротоновый альдегид 2—871 Кроцетин 2—455 [c.566]

Кросс-реакция (перекрестная) 220 Кротоназа 889 Кротоновая кислота 869 Кротоновая конденсация 870, 679, 681 Кротоновый альдегид 871 Кроцетин 455 [c.535]

Ustilago sphaerogena, возможно являющаяся медьсодержащим металлоферментом [325] (однако см. Уилсон и др. [326]). Мало что известно о роли ионов металла в реакциях, катализируемых этими ферментами. Однако многие другие гидролиазы не являются металлоферментами, например дегидратазы аминокислот, которым в качестве кофактора необходим пиридоксальфосфат [327], а также такие ферменты, как фумараза и кротоназа, которые не нуждаются в кофакторе [328, 329]. [c.487]

КРОТОНАЗА — фермент, катализирующий обратимую реакцию гидратирования] а, Р-ненасыщенных к-т в форме тиоэфиров кофермента А [c.435]

Реакция 41 гидратация тиглил-СоА. Эта реакция протекает аналогично реакции катаболизма валина (реакция 4У, рис. 31.28). Она катализируется кротоназой тканей млекопитающих. [c.340]

В случае механизма Бриггса — Холдейна, для которого 2 -1, отношение кса /Км равно к] — константе скорости связывания фермента и субстрата. В гл. 4 будет показано, что константы скорости связывания должны быть порядка 108 М . с-. Это позволяет сделать вывод, что для механизма Бриггса — Холдейна отношение кса. /Км равно 10 — 10 М С-. Каталаза, ацетилхолинэстераза, карбоангидраза, кротоназа, фумараза и триозофосфатизомераза — все эти ферменты по указанному критерию подчиняются кинетике Бриггса— Холдейна, о чем свидетельствуют данные табл. 4.4. Еше одним ферментом такого типа является пероксидаза, выделенная из хрена,— один из первых ферментов, к которому были применены методы исследования быстрых реакций [3]. Сначала пероксидаза образует с перекисью водорода компекс Михаэлиса, который затем взаимодействует с донором водорода (реакция второго порядка). При достаточно высоких концентрациях донора скорость второй реакции значительно превышает скорость диссоциации комплекса Михаэлиса. [c.114]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.294 , c.295 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.60 , c.108 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.344 ]

Некоторые вопросы химии серусодержащих органических соединений (1963) -- [ c.278 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.194 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.338 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.338 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.114 , c.162 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология