Карбоксипептидаза комплексообразование

Рассмотрим характер конформационных изменений, возникающих при комплексообразовании карбоксипептидазы А с субстратоподобным ингибитором [15]. В активном центре свободного фермента (см. рис. 5) имеется система водородных связей (пунктир), которая простирается от Aгg-145 через амидные связи полипептидной цепи (01и-155, А1а-154, 01п-249) и молекулу воды (она не указана на рис. 5) до фенольного гидроксила Туг-248. При контакте этого же фермента с квазисубстратом глицил- -тирозином (см. рис. 7) электростатическое взаимодействие свободной карбоксильной группы квазисубстрата с гуанидиновой группой Aгg-145 (пунктир) вызывает смещение последней на 2 А (по сравнению с ее положением в свободном ферменте). Более того, это смещение одного остатка влечет за собой нарушение всей системы водородных связей, что приводит к повороту боковой цепи Туг-248 с перемещением ее фенольного гидроксила на 12 А. В результате между ней и амидным атомом азота в молекуле квазисубстрата образуется водородная связь (пунктир на рис. 7). [c.24]

Группы могут быть тетрагональными свободные места занимают молекулы воды. Структура очень многих комплексов металлов с аминокислотами и короткими пептидами рассматривается в в обзоре Фримена [37]. Активность некоторых ферментов проявляется только при комплексообразовании с ионами металлов. Наиболее изученным из них является карбоксипептидаза, структура которой определена в результате рентгеноструктурного анализа кристаллов этого белка [38, 39]. Биологически активная форма фермента содержит один атом Zп , но активность сохраняется и ири замещении на Со +. Ион Zn . имеет [c.275]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология