Метилирование аминокислотных остатков

Поскольку многие гликопротеины содержат лишь небольшое количество углеводов, для их анализа могут быть использованы протеолитические ферменты (например, проназы) при обработке этими ферментами образуются гликопептиды с небольшим числом аминокислотных остатков, к которым присоединены интактные углеводные звенья. Такие гликопептнды анализируют [188] классическими методами периодатного окисления [189] и метилирования, а также последовательным ферментативным гидролизом (см. разд. 26.3.2.11) для идентификации моносахаридных звеньев, в результате которого получают единственный аминокислотный остаток, связанный с моносахаридным звеном. Установлено, что осуществляются только два типа такой связи 0-гликозидная связь с серином, треонином, гидроксипролином и гидроксилизином, и Л -гликозидная связь с аспарагином. Показано, что в образовании таких связей могут участвовать только пять моносахаридов -арабиноза, D-ксилоза, D-галактоза, 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкоза и 2-ацетамидо-2-дезокси-0-галактоза. [c.265]

Сравнительное изучение масс-спектров метиловых эфиров N-ацилолигопептидов и их перметилированных производных дает информацию о наличии, а также о положении первоначально присутствующих остатков N-метиламинокислот в производном олигопептида ([95]. Увеличение молекулярного веса после полного N-метилирования указывает на количество метильных групп, введенных в молекулу, и тем самым на количество пептидных — GNH— групп (вместе с ОН-группами, если таковые присутствуют) в производном олигопептида перед метилированием. Каждый аминокислотный остаток, присоединивший ме-тильную группу, обнаруживает себя увеличением на 14 м. ед. пика, возникшего при расщеплении пептидной связи. Аминокислотный остаток с первоначально метилированным или полностью замещенным пептидным азотом не дает изменения в массовом числе после метилирования (если он не содержит других [c.219]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология