Олигопептидов производные, как

ПРОИЗВОДНЫЕ АМИНОКИСЛОТ И ОЛИГОПЕПТИДОВ [c.86]

Эта работа впервые показала, что масс-спектрометрию можно с успехом использовать для определения аминокислотной последовательности в производных олигопептидов, что для таких исследований доступна область масс вплоть до 1400 м. ед. и что может быть изучено даже производное нонапептида. [c.202]

Свободные аминогруппы, представленные либо на М-конце пептидной цепи, либо в качестве ш-функции лизина или орнитина, обычно ацилируют для обеспечения летучести производного олигопептида [251. Метилирование свободных аминогрупп, конечно, приводит к четвертичным солям, которые имеют низкую летучесть. Поэтому ацилирование должно предшествовать метилированию. [c.218]

Разработка термодинамической бифуркационной теории свертывания белковой цепи, физической теории структурной организации природной аминокислотной последовательности, метода теоретического конфор. мационного анализа, а также результаты расчета конформационных возможностей простейших производных двадцати стандартных а-аминокислот и большого числа молекул с двумя и тремя аминокислотными остатками в цепи, представленные в первых двух частях книги, позволили перейти к изучению пространственного строения более сложных природных пептидных объектов. Главная цель исследования заключалась в количественной оценке вкладов средних межостаточных взаимодействий в конформационную энергию олигопептидов постепенно увеличивающейся длины и выяснении роли этих взаимодействий в структурировании фрагментов белковой цепи. [c.256]

Хим св-ва олигопептидов определяются содержащимися в них функц. группами, а также особенностями пептидной связи Их хим. превращения в значит мере аналогичны соответствующим р-циям аминокислот. Они дают положит. биуретовую реакцию и нингидриновую реакцию. Дипептиды и их производные (особенно эфиры) легко циклизуются, превращаясь в дикетопиперазины. Под действием 5,7 й. [c.469]

При анализе последовательности особенно удачна комбинация методов масс-спектрометрии и газовой хроматографии [137 — 140]. Сложные олигопептидные смеси, образующиеся при частичном гидролизе, после превращения в летучие производные разделяют на газовом хроматографе и идентифицируют с помощью Ma q- neKTpoM Tpa. Установление последовательности осуществляют с помощью ЭВМ, основываясь на данных идентификации всех олигопептидов. Серин, тирозин и триптофан не вносят каких-либо трудностей. [c.374]

Аминокислоты и олигопептиды обычно исследуют в виде К-ацилпроизводных, особенно перфторацильных, которые превращают в сложные эфиры. По другому методу в таких производных олигопептидов затем ациламидную группу восстанавливают алюмогидридом лития до М-алкиламинной. Гидроксикис-лоты либо превращают в циклические производные, либо защищают оба гидроксила карбоксильную группу в виде сложного эфира, а спиртовый гидроксил превращают в алкоксигруппу. Оксокислоты анализируют в виде силиловых эфиров. [c.178]

Эти производные под действием ЭУ подвергаются "аминной" фрагментации (а-разрыв), что обусловливает высокую эффективность определения аминокислотной последовательности в исходных олигопептидах. [c.185]

Незащищенные олнгопептиды обладают низкой летучестью и практически не могут быть проанализированы масс-спектрометрическим методом. Для повышения летучести их превращают в Ы-ацильные производные 0-алкиловых эфиров. Масс-спектры таких производных позволяют устанавливать аминокислотную последовательность в олигопептидах на основе анализа двух общих типов фрагментации. Главным типом распада замещенных пептидов является аминокислотный тип фрагментации, обусловленный разрывами амидной связи с фиксацией заряда на карбонилсодержащих остатках (ион в). Этот тип распада часто осуществляется двухступенчато с образованием альдиминных фрагментов (ионы г) [504] [c.290]

Далее, чтобы пол> чить трипептид СЕЛ, необходимо удалить защиту Z с полученного производного и осуществить ацилирование продукта К-защи-щенным производным аминокислоты С (ZNH HR OX). Повторение такой последовательности операций (удаление защиты с Ы-конца и конденсация с К-защищенным производным следующей аминокислоты) ведет к последовательному формированию тетра-, пентапептида и, в конечном счете, л-звенной полипептидной цепи. Две несложные стадии на каждый шаг роста цепи представляются не слишком высокой ценой, так что кажется, что при доступньгх исходных соединениях построение сколь угодно длинной полипептидной молекулы с заданной последовательностью аминокислотных остатков является всего лишь вопросом достаточного терпения синтетиков. Однако (разумеется, есть однако ) в нашем схематическом изложении из двухстадийного цикла выпала одна техническая, но важная операция — выделение промежуточных олигопептидов из реакционных смесей. Что можно сказать об этой, на первый взгляд не принципиальной (и, во всяком случае, не стратегической) операции [c.299]

Эфиры N-замещенных аминокислот, ди- и трипепти-дов разделяли [189] на слое силикагель — гипс в системах хлороформ— ацетон (9 1) и (8 2) или циклогексан — уксусная кислота (1 1). Для разделения ацильных производных эфиров олигопептидов и ди- и трииептидов с полярными заместителями в боковой цепи применяли систему хлороформ — метанол (9 1). [c.99]

Сравнительное изучение масс-спектров метиловых эфиров N-ацилолигопептидов и их перметилированных производных дает информацию о наличии, а также о положении первоначально присутствующих остатков N-метиламинокислот в производном олигопептида ([95]. Увеличение молекулярного веса после полного N-метилирования указывает на количество метильных групп, введенных в молекулу, и тем самым на количество пептидных — GNH— групп (вместе с ОН-группами, если таковые присутствуют) в производном олигопептида перед метилированием. Каждый аминокислотный остаток, присоединивший ме-тильную группу, обнаруживает себя увеличением на 14 м. ед. пика, возникшего при расщеплении пептидной связи. Аминокислотный остаток с первоначально метилированным или полностью замещенным пептидным азотом не дает изменения в массовом числе после метилирования (если он не содержит других [c.219]

В химическом отношении такая схема превращений вполне обоснованна, и этим путем на ряде примеров был успешно осуществлен синтез тиофенов из линейных полиацетиленовых соединений [89, 90]. Было показано [91, 92], что при таких синтезах производных тиофена в качестве доноров HS-группы могут служить различные серусодержащие аминокислоты (цистеин, гомо-цист ин), а также соответствующие олигопептиды (глутатион и др.). В растениях ответственными за образование сульфгидриль-ных групп являются, по-видимому, ферменты типа десульфогид-разы. [c.362]

РЖБиохим,1976,15Ф212. Установление аминокислотной последовательности полипептидов с понощью системы, включающей газовый хронатограф, насс-спектронетр и ЭВИ. I. Образование и получение производных сложных снесей олигопептидов. [c.311]

Главное требование, предъявляемое к методикам хроматографического анализа пептидов, заключается в том, чтобы они позволяли разделять близкородственные аналоги. По традиции разделение олигопептидов проводят методом ионообменной или тонкослойной хроматографии. Однако разработанный позднее метод ВЭЖХ позволяет следить за ходом реакций, контролировать чистоту синтетических пептидов, изучать пути метаболизма. а также осуществлять препаративное разделение смесей. В силу полярности незащищенных пептидов их разделение на силикагеле сопряжено со значительными трудностями [142— 144], поэтому чаще всего пептиды разделяют в виде их производных. [c.59]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология