Пероксидаза влияние белка на каталитическую активность

Во-первых, константы 53 почти одинаковы в присутствии и в отсутствие белка. В этом трудно убедиться независимым путем, однако сравнительно малое влияние белка на ряд других констант скорости (например, на общую каталитическую активность миоглобина и пероксидазы хрена, константы 54 и 43 пероксидазы хрена) делает такое предположение вполне правдоподобным. [c.220]

Наиболее широко исследована пероксидаза, выделяемая из хрена и содержащая один гем на молекулу белка с мол. весом 40 000. Каталазы обычно представляют собой тетрамеры с мол. весом 250 000. Как пероксидазы, так и каталаза содержат высокоспиновое железо Ре(П1) и по свойствам напоминают метмиоглобин. Ферменты могут быть восстановлены до Fe (И)-состояния, в котором они могут присоединять (необратимо) О2. Мы видим, что тот же активный центр, который имеется в гемоглобине, присутствует также в пероксидазах и каталазе, но на химию этого активного центра сильное влияние оказывает белок. Очень сильно меняется сродство к О2, а у ферригемсодержащих белков возникают новые виды каталитической активности. [c.377]

Следует иметь в виду, что данные о константах скорости различных реакций не всегда относятся к одинаковым условиям в отношении температуры, pH и ионной силы. Поэтому следует тщательно рассматривать все экспериментальные условия по оригинальным публикациям, в которых эти константы были получены. Однако изменения скорости, определяемые условиями эксперимента, по всей вероятности, не существенны по сравнению с изменениями, индуцированными белком, что позволяет в дальнейшем обсуждении пренебрегать влиянием условий опытов. В ряде случаев мы будем сравнивать активность различных комплексов и белков с активностью железодейтеропорфирина. Поскольку замена железопротопорфирина в цитохром с-пероксидазе на железодейтеропорфирин дает искусственный фермент с активностью, составляющей 97% активности нативного белка (разд. 8.2), мы будем предполагать, что и соответствующие небелковые комплексы также характеризуются одинаковой каталитической активностью. [c.213]

Решающее влияние белкового компонента на специфичность каталитического действия хорошо иллюстрируется на примере сравнения каталитических свойств гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Все четыре соединения содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем, который связан с белковым компонентом у всех четырех соединений через атом железа. Связывающая группа белкового компонента еще точно не установлена по мнению некоторых авторов, атом железа связан или с имидазольными или с карбоксильными группами белкового компонента (см. стр. 244). В пероксидазе белок связан также с кислотными боковыми цепями гема, а в цитохроме — с винильными группами гема. Эти различия в строении белкового компонента и в характере связей между белком и гемом обусловливают те большие различия в свойствах, которые наблюдаются у гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Так, например, гемоглобин и гемин имеют слабо выраженную каталазную и более ясную пероксидазную активность (примерно 0,1% активности каталазы или пероксидазы) [98, 132]. Влияние белкового компонента на каталитическую активность указанных соединений видно также из данных, приводимых в табл. 17. [c.300]

Согласно собственным исследованиям автора и анализу литературных источников, стало вполне очевидным, что изменения метаболизма, вызываемые вирусами, специфичны для растения-хозяина. Под влиянием вируса происходит как ингибирование, так и индуцирование синтеза новых изоэнзимов пероксидаз. Но так как фермент в клетках растений представлен большим набором изоэнзимов (от 3 до 42 молекулярных форм) с широким диапазоном ферментативной деятельности, в пределах pH от 3 до 14, то изучение этого фермента весьма сложно. Сведений о каталитической активности каждого из изоэнзимов пероксидазы в реакциях метаболизма разных растительных организмов весьма недостаточно. Тем более практически нет таких сведений об изменении каталитических свойств индивидуальных изопероксидаз. в вирозных растениях. Физикохимическая характеристика пероксидаз, выделенных из зараженных вирусами и контрольных растений табака, свидетельствует об определенных различиях между ними [Воронова и др., 1981]. Применение хроматографических методов исследований позволило выделить два белка с пероксидазной активностью и изучить некоторые каталитические свойства их в опыте и контроле [Андреева и др., 1979 Андреева, 1981]. Это дало возможность получить новую информацию об активности изопероксидаз вирозных растений. [c.5]

В монофафии рассматриваются структура и механизм действия гемсо-держащих белков, а также топография их активных центров. Показано участие гемина в каталитическом процессе гемсодержащих белков. Приводятся данные по строению и механизму действия пероксидазы в реакциях оксидазного и пероксидазного окисления субстратов. Показана функциональная роль фермента в биологических системах, а также возможности его использования в аналитических исследованиях. Приводятся результаты исследований авторов, раскрывающие особенности протекания перокси-дазных реакций с участием медленно и быстро окисляемых субстратов, а также роль индолил-З-уксусной кислоты в этих реакциях.Обсуждаются механизмы пероксидазных реакций индивидуального и совместного окисления фенотиазинов и влияние строфантина О на кинетику их окисления. Установлена роль функционально важных групп активного центра пероксидазы, участвующих в катализе. Показано влияние моно- и олигосахаридов на каталитические свойства и стабильность пероксидазы. Представлена динамическая модель активного центра пероксидазы. Рассмотрено действие антиоксидантной системы растений и животных. Показаны условия протекания перекисного окисления липидов в живых организмах и роль пероксидазы в действии антиоксидантной системы растений. Изучено влияние малых доз ультрафиолетового облучения семян на состояние антиоксидантной системы, прорастающих зерновок пшеницы. [c.2]