Ферменты активность, влияющие фактор

На активность ферментов в организме, а следовательно на скорость ферментативной реакции, влияет ряд факторов сродство к субстрату, константа Михаэлиса, температура, pH среды, концентрация субстрата и различных кофакторов, необходимых для действия ферментов, наличие активаторов и ингибиторов. [c.434]

Какие факторы влияют на активность ферментов [c.321]

Влияние физических факторов на активно сть ф е р м е и т о в. Скорость ферментных реакций изменяется в зависимости от температуры. Начиная от точки минимума по мере повышения температуры увеличивается и скорость реакции до некоторой наибольшей величины. Та температура, при которой наблюдается максимальная скорость реакции, называется оптимальной температурой данной реакции при данных условиях. При дальнейшем повышении температуры скорость реакции уменьшается, и при достижении точки максимума фермент перестает действовать. Это объясняется тем, что температура влияет одновременно на два процесса—с одной стороны, с повышением температуры увеличивается скорость катализируемой ферментом реакции по правилу при повышении температуры па 10° скорость реакции увеличивается в 2—3 раза, а с другой, [c.338]

Как влияют отдельные факторы среды на активность ферментов [c.104]

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

Другие факторы внешней среды, такие, как элементы питания, влажность воздуха, влажность почвы и др., также в той или иной степени влияют на устойчивость. Отмечено, что устойчивость в значительной степени повышается при внесении в почву микроэлементов или при обработке ими семян. Такие микроэлементы, как железо, цинк, медь, входящие в состав ферментов, оказывают непосредственное влияние на активность защитной реакции к возбудителям болезни. [c.49]

В головном мозге, как и в других тканях, в регуляции скорости фосфорилирования фруктозо-6-фосфата принимают участие одновременно несколько механизмов, однако их относительная роль в том или ином органе различна. Фосфофруктокиназа представляет собой поливалентный аллостерический фермент, активность которого подавляется АТФ и цитратом и стимулируется АДФ. Действие этих основных регуляторных факторов дополняется другими. В частности, АМФ и неорганический фосфат снимают ингибирующее действие АТФ аналогичным образом влияет продукт реакции — фруктозодифосфат. [c.159]

Имеются еще два свойства ферментов, которые при их успешном моделировании могли бы открыть новые возможности для техники и, в частности, для химической технологии. Первое из них—способность связываться в системы, действуя при этом строго согласованно. В этих системах имеется, как мы знаем, механизм регулирования, причем специфические вещества могут интенсивно влиять на их активность скорость процессов управляется за счет саморегулирования системы по типу обратной связи. Второе свойство, наглядно выявляемое в живой клетке, определяют словами динамичность структуры этих катализаторов. Здесь имеют в виду то, что они непрерывно распадаются и затем вновь возникают (клеточный биосинтез). Активность катализаторов, как это давно известно, часто повышается одновременно со снижением их устойчивости однако в технике это могло бы быть выгодным — лучше иметь непрочный катализатор, но очень быстро и точно выполняющий свои функции. В клетке, благодаря тонкой системе регулирования, после распада сразу возникнут новые порции фермента (катализатора) взамен разрушившихся, и таким образом система в целом будет вполне устойчивой и притом работающей наиболее эффективно. Любой фактор, уничтожающий фермент, может быть нейтрализован за счет процесса быстрого образования новых молекул катализатора. [c.331]

Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что делает последний более реакционноспособным, во-вторых,— связывающий центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к другим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих,— правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. В совокупности они увеличивают скорость ферментативной реакции и позволяют ферменту выступать в роли мощного катализатора [77]. [c.209]

Как известно, элементарный акт катализа осуществляется в активном центре фермента спонтанно, когда в нем достигается реакционноспособная конфигурация между реагирующими группами субстрата и фермента, расположенными на расстояниях порядка длин химических связей. На стадиях взаимодействия субстрата и фермента при образовании активной конфигурации и затем при отщеплении образовавшегося продукта в ферменте происходят конформационные изменения. Такие внешние факторы, как температура, ионная сила раствора, вязкость, могут влиять на эти релаксационные стадии. Однако непосредственный акт катализа в сформированной активной конфигурации уже не требует тепловой энергии активации. [c.221]

На активность ферментов, участвующих в метаболизме ксенобиотиков влияют многие факторы 1) активность ферментов может существенно варьировать у разных видов животных 2) большой разброс в активности ферментов у особей одного вида связан, по-видимому, с генетическими факторами 3) на активность ферментов влияет пол и возраст особи 4) попадание в организм некоторых ксенобиотиков, например фенобарбитала или некоторых углеводородов, может повышать активность этих ферментов. Этот процесс носит название индукции фер- [c.354]

Изучение кинетики действия ферментов важно не только с теоретической, но н чисто практической стороны. При выборе единицы активности фермента надо знать наилучшне условия его действия, а также то, как влияют на его активность различные факторы. Подобное предварительное исследование кинетики действия обычно необходимо и для успешного осуществления очистки фермента, так как этот процесс должен количественно контролироваться путем систематических определений активности ферментативного препарата на разных стадиях его очистки. [c.108]

Влияние химических факторов на активность ферментов. Активность ферментов значительно меняется в зависимости от изменения условий, в которых они действуют. Так, например, для каждого фермента существует определенная область концентрации водородных ионов, в которой лежит оптимум его действия. Для пепсина оптимальное значение рН=1,5—1,6 для трипсина 7,8—8,7 для сахаразы 4,5 для липазы рицинуса 4,7 для липазы поджелудочной железы 8,0 и т. д. Однако на положение оптимума влияет степень очистки фермента. Так, например, оптимальное pH для липазы из слизистой оболочки желудка собаки равняется 5,5—6,3 после электродиализа оно будет 6,3—7,1 после адсорбции каолином 7,1—7,9. В области оптимального pH ферменты обычно устойчивы, но это небезусловно для трипсина оптимум расщепления белка лежит при рН=7,8—8,7, а наибольшая устойчивость—при рН=6,0 для пепсина оптимум действия при рН=1,5—1,6, а наибольшая устойчивость наблюдается при рН==4,0. [c.338]

Регуляция активности ферментов. На активность ферментов могут влиять многие факторы, в частности концентрация субстрата и кофермента, наличие активаторов и ингибиторов, величина pH среды, температура, водная среда, состояние биологических мембран, химическая модификация структуры фермента путем фосфорилирования, протеоли-зом и др. Наиболее простым регуляторным воздействием является концентрация субстрата и кофермента. Если фермент функционирует в области полунасыщения субстрата, то даже незначительные изменения в его концентрации могут привести к существенному изменению скорости биохимической реакции. Изменение концентрации коферментов НАД, НАДФ, ФАД, КоА и др., а также витаминов, входящих в их состав, тоже влияет на скорость ферментативных реакций. Многообразие ферментативных процессов, скорость которых зависит от наличия витаминов, показано на рис. 104. [c.269]

Именно с этими представлениями согласуются результаты Дж. Бойера. Элементарный акт образования АТФ может происходить в активном центре Н+-АТФазы в условиях деэнергизации мембраны, когда A[iH+ = О, и даже в активном центре изолированного фактора F, находящегося в растворе. Однако валовой синтез АТФ при деэнергизации практически не происходит. Изучение реакций изотопного обмена 0 (АТФ Н2 0) показало, что стадией, определяющей крайне низкую скорость валового синтеза АТФ в отсутствие АрН , является освобождение синтезированного АТФ из активного центра (Boyer Р. D.). Именно этот процесс ускоряется (в 1000 раз) при энергизации мембраны. Таким образом, энергия АрН+ используется в основном для вытеснения прочносвязанного АТФ из каталитического центра фермента. Энергия также расходуется и при связывании ферментом фосфата и АДФ, причем каталитические центры функционируют, чередуясь в определенном порядке. Все это означает, что энергия АрН+ расходуется не на стадии элементарного акта образования ковалентной связи АДФ Ф в активном центре фермента, а влияет на процессы связывания ферментом субстрата и освобождения продукта реакции из активного центра. [c.221]

Наиболее очевидный фактор — это активность пресинаптиче-ского нервного волокна. Как показано на рис. 18.10А, в постсинаптической мишени возможны различные эффекты. Активность пресинаптического волокна может влиять на дифференцировку мышечной трубки и превращение ее в зрелую мышечную клетку (путем выброса медиатора или прямого электрического воздействия). Пресинаптическая активность может также вносить свой вклад в формирование других свойств мышечной мембраны. В месте самого контакта выделение медиатора (ацетилхо-лина) в результате пресинаптической активности влияет на распределение рецепторов ацетилхолина вне зоны синапса и способствует стабилизации отложений фермента холинэстеразы. [c.22]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

ЛС второй подгруппы — циклофосфан, азатиоприн и метотрексат — как антиметаболиты нарушают синтез нуклеиновых кислот и белка во всех тканях, однако их действие наиболее выражено в тканях с быстрым обновлением клеток, например в ткани злокачественной опухоли, кроветворной ткани, слизистой оболочке ЖКТ, половых железах. Они угнетают деление Т-лим-фоцитов, их трансформацию в хелперы, супрессоры и цитостатические клетки, что приводит к блокированию кооперации Т- и В-лимфоцитов, торможению синтеза иммуноглобулинов (в том числе ревматоидного фактора), цитотоксинов и образования иммунных комплексов. Циклофосфан и азатиоприн интенсивнее, чем метотрексат, подавляют бласттрансформацию лимфоцитов, синтез АТ, а также тормозят реакции замедленной гиперчувствительности, снижают содержание у-глобулинов. Метотрексат в малых дозах активно влияет на показатели гуморального иммунитета, некоторые ферменты, имеющие большое значение в развитии воспаления, подавляет освобождение интерлейкина 1 мононуклеарными клетками. Необходимо отметить, что лечебный эффект иммунодепрессантов в применяемых дозах при ревматоидном артрите и других иммуно-воспалительных заболеваниях не соответствует степени вызываемой ими иммунодепрессий. Вероятно, это зависит от ингибирующего влияния на клеточную фазу местного воспалительного процесса. Циклофосфану приписывают и собственно противовоспалительный эффект. [c.316]

Ранее уже были рассмотрены данные наших опытов, в которых было показано, что на активность изолированных препаратов ферментов метаболиты микроорганизмов и отдельные компоненты токсина либо не влияют вовсе, либо влияние это ничтожно мало по сравнению с влиянием на деятельность тех же ферментов в живой клетке. Эти опыты приводили к выводу, что влияние инфекции на ферментативный аппарат клетки опосредовано действием на структуру протопласта. Детальное изучение физико-химических особенностей протоплазмы, а также мембран протопласта и органоидов показало, что иммунные и неиммунные формы растений в этом отношении существенно различаются. При изучении структурной вязкости протоплазмы, стабильности величины pH, отношения к действию детергентов, ультразвуковых волн, прочности связи пигментов с протеидно-липндным комплексом и ряда других свойств мы неизменно убеждались в том, что у иммунных форм растений эти показатели во всех случаях неизмеримо более высокие, чем у неиммунных. Нет сомнений в том, что характерная для иммунных форм растений структурная прочность протопласта является одним из важнейших факторов, обусловливающих их способность сохранять высокую эффективность энергетического обмена вопреки дезорганизующему влиянию, которое могла бы оказать на него инфекция. [c.331]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Кроме кислотности желудочного содержимого на всасывание лекарств влияет моторика пищеварительного канала, обработка желчью, кишечным и панкреатическим секретами и другие факторы. Отрицательная токсикокинетика лекарственных веществ у детей младших возрастных групп может возникать вследствие снижения способности к выведению лекарственных веществ из организма, что связано с низкой активностью микросомальных ферментов печени [З]. [c.734]

Так как было показано, что тяжелые металлы влияют па активность пептидаз, представлялось интересным для сравнения изучить в Гияние тяжелых металлов на кислотный гидролиз пептидов. Добавка ионов кобальта к смеси кислота — пептид понижает величины и Аб", однако скорость гидролиза при 54° С увеличивается. По-видимому, при этом образуется кобальтовый комплекс пептида, хотя структура его до сих пор еще не установлена. Первая пептидная связь в трипептиде диглицилглицине расщеплялась в 8 раз быстрее, чем в глицилглицине, причем этот эффект в значительной степени обусловлен энтропийным фактором. При сравнении с карбоксипептидазой было показано, что высокая скорость гидролиза этим ферментом связана с уменьшением АЯ и увеличением Аб" [98]. [c.389]

Каким образом могут влиять на активность ферментов некоторые свойства носителей или тип присоединения фермента и насколько сильно это влияние, показано ниже на нескольких примерах. Один из наиболее важных факторов — состав реакционноспособных групп. Датта и Оллис [10] исследовали зависимость удельной активности иммобилизованного а-химотрипсина от концентрации гидразидных групп на поверхности гранул биогеля Р-2 (рис. 12.1). Обнаружено, что кривая зависимости имеет острый максимум. На химотрипси-не, лизоциме и липазе изучались изменения удельной активности не только после их иммобилизации, но одновременно и после обработки растворимыми аналогами носителей с теми же химическими группами, которые использовались для связывания белка с поверхностью носителя. Во всех случаях наблюдалась корреляция поведения модифицированных ферментов в растворимом состоянии и в иммобилизованном виде. Манеке и Фогт [33] исследовали количество иаиаи-на, связанного с носителями на основе поливинилового спирта, в зависимости от концентрации на носителе реакционноспособных диазониевых групп. Как следует из табл. 12.2, с возрастанием количества реакционноспособных групп носителя количество связанного папаина проходит через максимум, в то время как относительная активность постепенно понижается. Одной из причин такого уменьшения активности может быть неблагоприятное влияние многоточечного присоединения молекул фермента к носителю, который содержит избыток реакционноспособных групп. Подобные результаты были получены также с иммобилизованным ненсином [53]. Препараты, содержащие 13 мг связанного пепсина на 1 г сухого носителя, имели относительную протеолитическую активность 92,8%, содержащие 46,8 мг/г — 65,7%, 50,8 мг/г — 45,3%, а 65 мл/г — 37,8%. [c.425]

Цель настоящего обзора — рассмотрение путей, по которым белки влияют на реакции комплексов переходных металов, и уточнение некоторых факторов, определяющих повышенную каталитическую активность ферментов и в особенности металлоферментов по сравнению с низкомолекулярными катализаторами. Белок (или ансамбль белков) должен влиять на один или несколько факторов, определяющих общую эффективность каталитического процесса, а именно [c.135]

Напротив, у надосадочных фракций из гомогенатов клеток зеленых и спелых бананов альдолазная активность была одинаковой [92]. Правда, мы пока еще не очень хорошо знаем, как влияют на активность ферментов те методы, которые используются для получения ферментных препаратов. Поэтому трудно сравнивать активность различных ферментных препаратов, особенно в тех случаях, когда их получают из тканей, различающихся по своей химической и физической природе. Гп vivo активность ферментов изменяется также под действием целого ряда факторов, и факторы эти в разных тканях, вероятно, различны. [c.487]

Важную роль в определении функциональных свойств фермента играет его локальное окружение — каталитическая среда , в которой он действует. Положительные и отрицательные органические модуляторы, водородные ионы, неорганические ионы, молекулы, к которым присоеди[ ек фермент, если ои обладает пятеричным уровнем структуры, — все эти факторы могут влиять на каталитические и регуляторные свойства фермента. Хотя изменения любого из этих факторов каталитической среды (или всех одновременно) в принципе могли бы служить основой компенсаторных изменений ферментативной активности, пока известен только один пример такого рода модуляционной стратегии, касающийся липопротеидных ферментов. [c.288]

Синильная кислота может проникнуть в растение через устьица или кутикулу она вызывает ожоги растения. В растении синильная кислота связывает фермент, который является катализатором ассимиляции. Меньше повреждаются синильной кислотой растения, имеюш ие восковидную плотную кутикулу. При нарушении осмотических функций растения начинают сильно испарять воду, вследствие чего засыхают. Полученные от синильной кислоты ожоги на листьях становятся заметны на второй день. Более поздние повреждения, например на 15-й день, нельзя приписать синильной кислоте. Бывают случаи, когда ожоги не заметны, но листья опадают. На практике допускаются слабые ожоги, которые не могут отрицательно повлиять на растение. Основными причинами повреждения растений синильной кислотой являются те же факторы, что и для других сельскохозяйственных ядов. Однако в данном случае исключительное значение имеет свет днем растения повреждаются больше, чем после захода солнца. Свет отрицательно влияет не только во время фулшгации, но и после нее. Поэтому фумигацию цитрусовых цианистым натрием проводят после захода солнца. Фумигацию высококачественными препаратами цианистого кальция можно проводить днем. Повреждению растений способствует повышение температуры и влажность воздуха. Высокая температура повышает проницаемость плазмы и H N становится более активной. При повышенной влажности воздуха H N растворяется и легко проникает в размягченные поверхностные слои клеток растения. Чем больше растения содержат воды, тем они легче повреждаются. Однако свет и влажность не влияют отрицательно при фумигации в период покоя растения. В этом случае фумигация цианистым натрием при повышенных концентрациях яда успешно проводится и днем. [c.188]

К настоящему времени накоплен большой фактический материал о действии физиологичеоки активных веществ на растения. Наиболее хорошо изучено влияние их на такие общие функции и жизненные процессы, как фотосинтез, дыхание, накопление запасных отложений, рост, изменения в органообразовании и т. д. Всем физиологически активным веществам практически присуще стимулирующее и ингибирующее действие, характер которого зависит от комплекса факторов — от дозы активного начала, природы, возраста и физиологического состояния растений, условий шешней среды (Ракитин, 1963 Чайлахян, 1963). При этом однозначность действия на организм разных групп физиологически активных (веществ можно объяснить тем, что они действуют на одни и те же звенья и пути метаболизма. Каждое из них может влиять на разные ферменты, реакции и т. д., в чем и заключается специфичность действия того или иного физиологически активного вещества. [c.5]

На активность ферментов влияет ряд факторов. На некоторые из них указывалось раньше. Приводились данные о влиянии температуры и концентрации водородных ионов на активность действия ферментов. Большое значение для действия ферментов имеет также концентрация веществ, на превращение которых действуют ферменты. При малых концентрациях вещества не только неблагоприятны условия для столкновения между собою молекул, но, крометого, в реакции при этом немолсет действовать все имеющееся количество фермента, и реакция протекает с малой скоростью. С увеличением концентрации вещества и при сохранении без изменений других условий скорость течения реакции увеличивается, и при определенной концентрации вещества наступают оптимальные условия для проявления действия фермента. Дальнейшее увеличение концентрации вещества приводит к замедлению действия фермента. [c.174]

Применение метода хронической фистулы протока поджелудочной железы позволило И. П. Павлову и его ученикам изучить влияние различных факторов на секрецию сока и иа его состав. Оказалось, что в отсутствие специальных раздражителей, связанных с едой, сок поджелудочной железо11 ие выделяется. Обильное выделение сока начинается через, две-три минуты после начала приема пищи, затем оно на время затихает и через несколько минут снова увеличивается. На каждый род пищи поджелудочная железа реагирует выделением определенного количества сока. Наибольшее количество сока выделяется при приеме углеводной пищи, мясная пища вызывает меньшее выделение сока и еще меньшее пища, богатая жиро.м. Род пищи влияет не только на пнтенсив]юсть выделения сока, поджелудочной железы, но и на активность содержащихся в нем ферментов. Так, например, по данным И. П. Павлова, при продолжительном кормлении собаки мясом способность сока переваривать мясо все больше возрастает, а способность его переваривать крахмал падает. При кормлении преимущественно молоком в соке усиливается активность липазы, при кормлении хлебом — активность амилазы. [c.338]

Скорость дыхания в целом контролируется четырьмя группами факторов а) концентрацией и доступностью субстрата б) системами, определяющими напряженность процессов жизнедея-, тельности, такими, как реакции фосфорилирования в) доступностью акцептора водорода и г) активностью дыхательных ферментов (Syrett, 1959). Общая интенсивность дыхания при недостатке микроэлементов будет изменяться лишь в том случае, если последние влияют на активность систем, лимитирующих общую скорость. Недостаток микроэлементов может резко сказываться на синтезе отдельных ферментных систем. [c.18]

Относительно быстрая реставрация структуры ферментов по сравнению с медленным восстановлением их биологической активности показывает, что промежуточные конформационные состояния образуются в заметных концентрациях. Тот факт, что полученные на разных стадиях ренатурации спектры ДОВ и спектры флуоресценции не имеют изосбестической точки, совпадающей с пересечением спектральных кривых состояний N и О, свидетельствует о том, что все промежуточные состояния одновременно присутствуют в растворе и находятся в равновесии. Условия окружения, а именно наличие или отсутствие специфических субстратов или кофакторов, их концентрация, значения pH раствора, ионной силы и концентрация белка, существенно влияют на скорость пространственной организации молекулы и на ее биологическую активность. Анализ полученных данных привел авторов к выводу, что свертывание фумаразы, энолазы и альдолазы определяется прежде всего термодинамическими факторами, а у трех других белков существенно влияние также кинетических факторов. У предста- [c.354]

Помимо чисто химического, гомогенный катализ имеет громадное биологическое значение. В организмах и животных, и растений содержатся ферменты — органические вещества сложного строения, играющие роль катализаторов при разнообразных жизненных процесса х. Они обнаруживают резкую специфичность действия, так как каждый из них ускоряет только определенный процесс, не влияя на другие. В этом отношении ферменты превосходят неорганические катализаторы которые большей частью могут ускорять ряд сходных по химизму реакций. В химизме гетерогенного катализа важнейшую роль nrpaetr адсорбция. Благодаря ей на поверхности катализатора создается увеличение концентрации реагирующих частиц, что уже са о по себе ведет к ускорению реакции. Однако несравненно более важным фактором является повышение химической активности адсорбированных молекул по сравнению с их обычным состоянием. Это (как и сама адсорбция) обусловлено действием силового поля катализатора и сказывается в резком возрастании доли успешных столкновений между взаимодействующими частицами. В результате соЬтвет-ственно увеличивается скорость реакции. [c.343]

Нарушение образования А-фактора влияет на процессы, связанные с биосинтезом молекулы стрептомицина резко снижается активность амидинотрансферазы — фермента, участвующего в образовании стрептомицина. [c.239]