Конфигурация ферментного белка

Многие фосфорилазы ведут себя довольно загадочно. Например, мышечная гликогенфосфорилаза, катализирующая превращение гликогена (расщепление а-гликозидных связей) в а-О-глюкозо-1-фосфат, не обнаруживает ни способности катализировать парциальные реакции обмена, ни инверсии конфигурации, как этого можно было бы ожидать в случае реакции одноактного нуклеофильного замещения. Аналогичным образом при инкубировании фермента с глюкозо-1-фосфатом и арсенатом не происходит арсенолиза [18]. Возможно, это объясняется тем, что фермент не проявляет активности, пока не будут связаны оба субстрата. А это значит, что для функционирования активного центра фермента необходимо, чтобы между конформацией фермента и структурой двух субстратов установилось строгое соответствие, т. е. что активная конформация ферментного белка стабилизируется в присутствии субстратов. [c.100]

Таким образом, в фермент-субстратном комплексе происходит пространственная деформация и возникает напряжение определенных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в активном центре белка изменяются распределения электронных плотностей и, соответственно, происходит поляризация некоторых связей. Эти эффекты возникают именно по причине неполного стерического соответствия между контактирующими группами активного центра и молекулы субстрата помогают этому внешние воздействия, влияющие на комплекс совместно (кооперативно). Деформация и поляризация основных ковалентных связей приводит к тому, что барьер активации в переходном состоянии преодолевается гораздо легче. Наличие разнообразных флуктуаций в электронной и пространственной конфигурациях ферментного белка увеличивает вероятность формирования активированного комплекса, а это соответствует возрастанию абсолютной скорости происходящей реакции. [c.81]

У молекул ферментных, как и всех иных, белков конфигурация макроструктуры не является абсолютно жесткой. И пространственная, и электронная конфигурации подвержены динамическим изменениям, которые называют флуктуациями. Они придают макроструктуре белков гибкость и, в целом, значительно повышают ее общую реакционную способность. Известны, например, флуктуации распределения электрических зарядов в молекуле белка, которые происходят под влиянием диэлектрических свойств растворителя, взаимодействий с внешними диполями или, чаще всего, спонтанно. Известно, что спирализованные и неупорядоченные участки макроструктуры могут обратимо переходить друг в друга под влиянием сдвигов pH, температуры. Все это определяет возможность изменений, гибкость третичной структуры, которые выявляются при взаимодействии фермента с субстратом. [c.80]

Из этих примеров видно, что двухвалентные ионы переходных металлов легко приобретают разнообразные координационные числа и конфигурации с подходящими лигандами. Возможно, наиболее поразительный результат новейших кристаллографических исследований заключается в том, что при 4- и 6-кратной координации редко достигается правильная геометрия, а искажение или необычная стереохимия представляют в действительности обычное явление. Очевидно, это также в значительной степени имеет место при связывании металлов с белками и в активных центрах ферментных систем. [c.60]

Сера играет большую роль в структуре клеток, так как она входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот цис-тина, метионина и др. Сера обеспечивает конформацию, т. е. пространственную конфигурацию ферментных белков, связывая части полипептидной цепи —S—S-мостиками. Она входит в состав очень реактивных сульфгидрильных соединений (содержащих свободную SH-rpynny), являющихся источниками водорода при восстановительных реакциях. Тип их трансформации можно видеть на примере превращения цистеина в цистин [c.35]

О роли D-аминокислот в биологических объектах судить довольно трудно наличие их в природе позволяет подвести по крайней мере телеологическое основание под существование О-аминокислотной оксидазы (стр. 184). Существуют и другие ферментные системы, осуществляющие обмен D-изомеров. Очевидно, что D-аминокислоты могут образоваться при действии аминокислотных рацемаз бактерий (стр. 240). Остатки D-аминокислот, входящие в состав некоторых антибиотиков, придают молекулам последних повышенную устойчивость, делая их менее доступными воздействию пептидаз. В связи с этим интересно отметить, что глутаминовая кислота, входящая в состав клеточных белков В. subtilis, имеет L-конфигурацию, тогда как глутаминовая кислота, выделенная из клеточных капсул, является D-изомером. Предположение о том, что биологическая активность некоторых антибиотиков обусловлена наличием в их молекуле остатков D-аминокислот, лишено фактического основания. [c.69]

Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна, и соединение кофермент— белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода, так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная, но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология