Пептидильный участок

Взаимодействуя с, терминирующим кодоном и рибосомой, факторы терминации (RF-1 и RF-2 прокариот или RF эукариот) как бы имитируют посадку аминоацил-тРНК в А-участок транслирующей рибосомы. Однако вместо последующей атаки сложноэфирной связи пептидил-тРНК аминогруппой аминоацил-тРНК имеет место атака той же связи молекулой воды. В обоих случаях реакцию переноса пептидильного остатка либо на аминогруппу, либо на воду катализирует пептидилтрансферазный центр рибосомы (см. ниже). [c.267]

Р-участком (пептидильный участок) рибосомной 505-субчастицы. Согласно более раннему предположению, которое и сейчас нельзя считать до конца опровергнутым, начальное связывание происходит в А-участке (аминоацильный участок), а уже в дальнейшем происходит транслокация на Р-участок. Основанием для такого предположения послужило то обстоятельство, что на последней стадии инициации (рис. 15-15, стадия е), на которой IF-2 освобождается в комплексе с GDP, происходит гидролиз GTP. Из данных, которые будут рассмотрены в следующем разделе, следует, что гидролиз GTP необходим для транслокации в процессе роста (элонгации) пептидной цепи. [c.232]

Трансфераза 11 — растворимый белковый фактор, получивший название транс-локазы, или фактора транслокации, который при участии ГТФ обеспечивает транслокацию мРНК и перемещение пептидил-тРНК из аминоацильного в пептидильный участок рибосомы. [c.84]

На следующей стадии (стадия г) пептидная цепь переносится к. аминогруппе аминоацил-тРНК, занимающей А-участок, путем простой реакции замещения. Однако на. деле эта реакция протекает сложнее, чем это показано на рисунке. Она сопровождается расщеплением связанного GTP и освобождением Pi и комплекса Ти—GTP. Последний, как показано на рисунке, взаимодействует с Ts при этом вновь образуется димер Tu-Ts и освобождается GDP. Таким образом, суммарная реакция состоит в расщеплении GTP, сопряженном с синтезом пептидной связи. Химия реакции не требует гидролиза GTP. Мы, однако, ле знаем, насколько близко друг к другу располагаются концы двух соседних молекул тРНК. Расстояние между ними может быть достаточно большим. Белки L7 и L12 содержат необычайно много аланина и характеризуются высоким относительным содержанием а-спи-ральных участков. В этом отношении они напоминают мышечный белок миозин. В связи с этим было высказано предположение, что эти белки служат частью мини-мышцы , которая, используя энергию, освобождающуюся при гидролизе GTP, перемещает определенные участки рнбосомного комплекса, сближая между собой аминогруппу и пептидильную группу в пептидилтрансферазной реакции. [c.235]

В настоящее время кажется вероятным, что в конце генов имеется один или несколько бессмысленных кодонов в качестве естественного сигнала о терминации полипептидной цепи. (Как указывалось в гл. XVII, в информационной РНК должна существовать определенная последовательность, которая, попав в аминоацильный участок рибосомы, дает сигнал об освобождении законченной полипептидной цепи из пептидильного участка.) Непонятно, однако, как клетке удается выжить, если у нее возникает эффективный супрессор естественного сигнала терминации полипептидных цепей. Поэтому роль естественного сигнала терминации приписывают o hre-кодрну УАА, т. к. все известные супрессоры этого кодона характеризуются очень низкой эффективностью. [c.458]

Когда аминоацил-тРНК занимает А-участок, немедленно совершается перенос на него fMet (на последующих этапах — пептидильной группы) в результате реакции транспептидации. Для осуществления этой реакции не требуются ни GTP, ни факторы элонгации (этап 4, а позже — этап 7). [c.58]

После удаления пептидильного остатка с гРНК в Р-участке свободная молекула тРНК быстро покидает Р-участок. Комплекс GTP с фактором элонгации [c.102]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология