Аминоацильный участок участок

Р-участком (пептидильный участок) рибосомной 505-субчастицы. Согласно более раннему предположению, которое и сейчас нельзя считать до конца опровергнутым, начальное связывание происходит в А-участке (аминоацильный участок), а уже в дальнейшем происходит транслокация на Р-участок. Основанием для такого предположения послужило то обстоятельство, что на последней стадии инициации (рис. 15-15, стадия е), на которой IF-2 освобождается в комплексе с GDP, происходит гидролиз GTP. Из данных, которые будут рассмотрены в следующем разделе, следует, что гидролиз GTP необходим для транслокации в процессе роста (элонгации) пептидной цепи. [c.232]

В рибосомах имеются две бороздки, одна из них удерживает мРНК, другая — растущую полипептидную цепь. Помимо этого, в рибосомах имеются два участка, связывающих тРНК-аминоацильный (А-участок) и пептидиль-ный (П-участок). Образование и функционирование А- и П-участков обеспечивается обеими субчастицами рибосом. [c.188]

В настоящее время кажется вероятным, что в конце генов имеется один или несколько бессмысленных кодонов в качестве естественного сигнала о терминации полипептидной цепи. (Как указывалось в гл. XVII, в информационной РНК должна существовать определенная последовательность, которая, попав в аминоацильный участок рибосомы, дает сигнал об освобождении законченной полипептидной цепи из пептидильного участка.) Непонятно, однако, как клетке удается выжить, если у нее возникает эффективный супрессор естественного сигнала терминации полипептидных цепей. Поэтому роль естественного сигнала терминации приписывают o hre-кодрну УАА, т. к. все известные супрессоры этого кодона характеризуются очень низкой эффективностью. [c.458]

Транслокация выводит аминоацильный остаток, предшествующий С-концевому, из пептидилтрансферазного центра рибосомы, а дальнейшее добавление очередных остатков к С-концу все более отодвигает его и примыкающие к нему остатки от пептидилтрансферазы. Однако участок пептида длиной приблизительно 30—40 остатков, начиная от пептидилтрансферазного центра (т. е. от растущего С-конца), оказывается все еще закрытым рибосомой и не экспонированным в виде свободной цепи в окружающий раствор. В какой конформации пребывает этот примыкающий к С-концу участок растущего пептида и какое влияние оказывает на него рибосомное окружение— вопрос открытый. Кажется маловероятным, что пептид в рибосоме переходит в состояние вытянутой цепи или беспорядочного клубка. При каждом акте транспептидации и последующей транслокации пептид должен проталкиваться сквозь рибосому на один остаток, и необходимая для этого жесткость и векторность могли бы обеспечиваться его а -спиральной конформацией (т. е. сохранением исходной конформации, задаваемой пептидилтрансферазным центром). Имеется еще одно веское соображение спиральная конформация любого полипептида оказывается предпочтительной в канале или другом 272 [c.272]

Транслокация — перемещение нагруженрой тРНК из аминоацильного на пепти-дильный участок рибосомы во время белкового синтеза. Это сложный ферментативный процесс, катализируемый фактором Q, представляющим собой белковое вещество с мол. массой 72 ООО. Указанная реакция зависит от ГТФ, гидролизующегося в ней с образованием ГДФ и неорганического фосфата. Предполагают, что Q-фактор связан с цАМФ, который в процессе транслокации освобождается. Связывание G-факто-ра с цАМФ зависит от ГТФ и подавляется фузидиевой кислотой. [c.83]

Трансфераза 11 — растворимый белковый фактор, получивший название транс-локазы, или фактора транслокации, который при участии ГТФ обеспечивает транслокацию мРНК и перемещение пептидил-тРНК из аминоацильного в пептидильный участок рибосомы. [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология