Каждая L и цепь состоит из вариабельного и константного участков

Сравнивая характерные особенности вариабельной и константной областей, мы сталкиваемся с центральной дилеммой структуры иммуноглобулиновых генов. Каким образом геном кодирует белки, у которых вариабельные области имеют более 1000 возможных последовательностей, тогда как константные области той же самой молекулы состоят менее чем из 10 последовательностей Оказывается, что число кодирующих последовательностей для каждой области отражает степень ее вариабельности. Существует множество генов, кодирующих V-рай-опы, и только несколько генов кодируют С-районы. В данном случае под словом ген понимают последовательность ДНК, кодирующую отдельный участок целого иммуноглобулинового пептида (тяжелой или легкой цепи). Таким образом, V-гены кодируют вариабельные, а С-гены-константные области молекулы, хотя ни один из этих генов не экспрессируется как независимая самостоятельная единица. Для образования генной единицы, которая могла бы функционировать, продуцируя полноценные легкие и тяжелые цепи, V-ren должен физически [c.503]

Все молекулы иммуноглобулинов состоят из двух идентичных легких (L) цепей (мол. масса 23 ООО) и двух идентичных тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (LjHj) при помощи дисульфидных связей (рис. 55.3). Каждая цепь может быть условно разделена на специфические домены или области, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половиргу легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (V,). Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальные 3/4 ее длины—это константные области (Сц1, С 2, 3). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V,, и V -доменами. Эти домены не являются просто линейными последовательностями аминокислот, они формируют глобулярные образования с вторичной и третичной структурой, обеспечивающие эффективное связывание со специфическими антигенами. Как показано на рис. 55.3, при ферментативном расщеплении молекулы иммуноглобулина папаином обра- [c.321]

Тяжелые (Н) цепи состоят из 440, а легкие (Ь) — из 220 аминокислотных остатков. Каждая цепь имеет константные и вариабельные области. Вариабельные области локализованы на Л -концах обеих цепей, и именно они образуют участок связывания антигена. Разные варианты аминокислотных последовательностей в участке связывания антигена обусловливают структурное разнообразие сайтов взаимодействия с антигенами. Не все вариабельные области легких и тяжелых цепей контактируют с молекулой антигена, а лишь [c.484]

Каждая Ъ- и Н-цепь иммуноглобулина состоит из вариабельной области длиной примерно в 110 аминокислотных остатков на N-конце и следующей за нею константной области, которая имеет такую же длину в Ь-цепи и в три или четыре раза длиннее в Н-цепи. Каждая цепь составлена из повторяющихся, сходным образом свернутых доменов у Ь-цепи имеется один домен в вариабельной области (У ) и один в константной области (С ), а у Н-цепи-один домен в вариабельной области (Уд) и три или четыре-в константной области (Сн)- Изменчивость аминокислотной последовательности в вариабельных областях Ь- и Н-цепей ограничена в основном несколькими небольшими гипер-вариабельными областями, которые пространственно сближены друг с другом на одном из концов молекулы и образуют здесь антиген-связывающий участок Каждый такой участок имеет размеры, достаточные для того, чтобы контактировать с антигенной детерминантой, соответствующей по величине пяти или шести остаткам сахара. [c.36]

Система генов, кодирующих легкие цепи Генный Ук-сегмент кодирует V-область легких цепей с 1 по 95 позицию, а JK-сегмент — остальную часть V-области (рис. 8.8). В геноме человека обнаружен лишь один ген константной области легких цепей к-типа и 76 VK-сегментов, из которых только 35 потенциально способны функционировать, 16 имеют минорные дефекты, а 25 представляют собой псевдогены. В результате рекомбинации ДНК в процессе дифференцировки лимфоидных клеток один из V-сегментов соединяется с одним из пяти J-сегментов. Впоследствии это может дать не менее 150 (т. е. 30 х 5) разных вариабельных областей к-цепей. Каждому V-сегменту предшествует участок ДНК, кодирующий короткий сигнальный (лидерный) пептид, который состоит из гидрофобных аминокислотных остатков и служит опознавательным знаком синтезируемой цепи для направления ее в эндоплазматический ретикулум, где лидерный [c.134]

Не все L-цепи имеют один и тот же константный участок. Существует два типа L-цепей, обозначаемых соответственно каппа (х) и лямбда (X), которые во многом сходны между собой. Так, оба типа L-цепей состоят из 214 остатков, содержат вариабельную N-концевую и константную С-кон-цевую половины. Каждая из половин х- и X-цепей образует петлю из-за наличия внутри-цепочечной дисульфидной связи. С-кон-цевым остатком цепей обоих типов является цистеин, который участвует в образовании дисульфидного мостика с Н-цепью. Наконец, X" и Л-цепи содержат идентичные аминокислотные остатки в 40% положений, т. е. проявляют примерно такую же степень гомологии, как а- и -цепи гемоглобина человека. [c.242]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология