Участок связывания антигена образован

Все молекулы иммуноглобулинов состоят из двух идентичных легких (L) цепей (мол. масса 23 ООО) и двух идентичных тяжелых (Н) цепей (мол. масса 53000—75000), образующих тетрамер (LjHj) при помощи дисульфидных связей (рис. 55.3). Каждая цепь может быть условно разделена на специфические домены или области, имеющие определенное структурное и функциональное значение. Половиргу легкой цепи, включающую карбоксильный конец, называют константной областью ( J, а N-концевую половину легкой цепи —вариабельной областью (V,). Примерно четвертую часть тяжелой цепи, включающую N-конец, относят к вариабельной области Н-цепи (V ), остальные 3/4 ее длины—это константные области (Сц1, С 2, 3). Участок иммуноглобулина, связывающийся со специфическим антигеном, формируется N-концевыми вариабельными областями легких и тяжелых цепей, т.е. V,, и V -доменами. Эти домены не являются просто линейными последовательностями аминокислот, они формируют глобулярные образования с вторичной и третичной структурой, обеспечивающие эффективное связывание со специфическими антигенами. Как показано на рис. 55.3, при ферментативном расщеплении молекулы иммуноглобулина папаином обра- [c.321]

Приведенные в разд. 3.2 данные о сходстве антигенного строения активных центров ряда изученных к настоящему времени рецепторов, с одной стороны, и антител к тем же лигандам — с другой, согласуются с изложенной выще гипотезой. Однако оставался вопрос, на который еще не было получено ответа. Как известно, гормоны белковой природы (например, инсулин) и еще более сложные по строению белки, каким является lq-компо-нент комплемента, имеют различные по строению антигенные детерминанты. При изучении рецепторов нелимфоидных клеток, распознающих такие сложные по строению лиганды, как перечисленные белки, невозможно достаточно простыми средствами строго доказать, действительно ли одни и те же структуры в молекуле лиганда распознаются клеточным рецептором и антителами к тому же лиганду, так как к каждой антигенной детерминанте этого лиганда образуется особое по специфичности антитело. При сравнении строения активных центров рецептора сложного по строению лиганда, с одной стороны, и антитела к одной из детерминант этого лиганда — с другой, недостаточно установить факт конкуренции за лиганд рецепторного белка и антиидиотипического антитела. Следует считаться с тем, что рецептор через свой активный центр может распознать значительно больший по величине участок молекулы лиганда, нежели активный центр сравниваемого антитела. Антиидиотипическое антитело и в этом случае может создать стерическое препятствие для связывания рецептором лиганда. Вот почему для более строгого доказательства обсуждаемой гипотезы необходимо обнаружить на нелимфоидных клетках рецепторы, способные распознавать простые по строению гаптены, и изучить строение активных центров таких рецепторов, сопоставив его со строением активных центров антитела к тому же простому гаптену. [c.53]

Во всех методах сложно осуществить присоединение белка к поверхности преобразователя, поскольку оно не должно затрагивать активный участок. Если модифицированную поверхность использовать непосредственно без метки или медиатора, нужно предотвратить все иеспецифические взаимодействия, поскольку прямые измерения без метки, включающие обычно контроль изменения массы или показателя преломления на поверхности, не могут различить специфические или неспецифические взаимодействия. При иммобилизэл ции поверхности с плотной упаковкой неспецифическое связывание не происходит, тем не менее, иммобилизация часто бывает неэффективной для о а-зования комплекса антитело-антиген из-за стерических препятствий. Наоборот, упаковка с большими промежутками обычно допускает неспецифические взаимоде твия с расположенной ниже поверхностью, и, таким образом, можио з егистрировать значительные ошибочные сигналы. [c.525]

Тяжелые (Н) цепи состоят из 440, а легкие (Ь) — из 220 аминокислотных остатков. Каждая цепь имеет константные и вариабельные области. Вариабельные области локализованы на Л -концах обеих цепей, и именно они образуют участок связывания антигена. Разные варианты аминокислотных последовательностей в участке связывания антигена обусловливают структурное разнообразие сайтов взаимодействия с антигенами. Не все вариабельные области легких и тяжелых цепей контактируют с молекулой антигена, а лишь [c.484]

Сушносгь теории селекции клонов в формулировке Бёрнета состоит в следующем Ни один участок связывания антигена не адаптирован в эволюционном смысле в какой-либо определенной антигенной детерминанте. Структура участка, связывающего антиген, сушествует как таковая, и если она оказывается подходящей в том смысле, что сродство к данной антигенной детерминанте превышает какой-то определенный уровень, то инициируется иммунологически значимая реакция. Отбор предсу шествующих вариантов, возникающих случайным образом,- это не [c.257]