Ферментативный синтез пептидов и белков

По аналогии предполагалось, что и в организме животных синтез белка будет протекать лучше, если образ чощийся белок нерастворим. Это предположение, однако, пришлось отбросить, так как оказалось, что ферментативный синтез пептидов анилина не зависит от их растворимости [19]. [c.386]

Если удается выделить в клетке какой-то один преимущественно протекающий синтез одного определенного белка, то но интенсивности и скорости включения меченых аминокислот можно проследить, с какой скоростью и в каком направлении идет этот процесс. Так, при исследовании биосинтеза гемоглобина на ретикулоцитах показано что этот белок синтезируется путем последовательного удлинения молекулы в направлении от амино- к карбоксильному концу молекулы. Этот факт был подтвержден данными о радиоактивности пептидов, полученных после ферментативного гидролиза синтезированного гемоглобина. [c.482]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Примером химического строения ферментов может служить рибонуклеаза. Первый ферментный белок, первичная структура которого была определена в 1960—1962 гг.,— рибонуклеаза — фермент, катализирующий расщепление рибонуклеиновой кислоты, В 1969 г. осуществлен его химический синтез. Молекулярная масса кристаллической рибонуклеазы равна 13 683. Поли-пептидиая цепь этого фермента состоит из 124 аминокислотных остатков и четырех дисульфидных мостиков, которые, по-видн-мому, связывают между собой отдельные участки. полипептидной цепи рибонуклеазы и поддерживают третичную структуру белка. Концевыми аминокислотами рибонуклеазы являются лизин и валин. Установлено, что каталитическая активность рибонуклеазы зависит главным образом от наличия В ней двух гистидиновых остатков, а молекула фермента свернута таким образом, что эти два аминокислотных остатка — один в начале, другой в конце полипептидной цепи — оказываются в непосредственной близости один от другого. Если блокировать свободную аминогруппу остатка лизина, то также происходит полная потеря каталитической активности фермента. Это свидетельствует о том, что ферментативные свойства рибонуклеазы, а также других ферментов зависят от структуры определенных участков полипептидной цепи и их взаимодействия, т. е. от структуры активного центра фермента. [c.76]

Таким образом, суть разработанной стратегии заключается в том, что искусственный ген встраивается внутрь структурного гена, кодирующего определенный бактериальный белок. Иншщация синтеза РНК и белка происходит на регуляторных участках бактериального оперона, а терминация трансляции — на нонсенс-кодонах синтетического гена. Экспрессия такого гибридного гена приводит к появлению химерного белка, содержащего аминокислотную последовательность бактериального белка и пептида, кодируемого синтетическим фрагментом ДНК. Необходимо, чтобы встраиваемая нуклеотидная последовательность кодировала пептид без сдвига рамки трансляции по отношению к бактериальному гену. Целевой пептид при этом можно выщеплять из состава химерного белка специфичным химическим или ферментативным гидролизом. [c.165]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология